La metano monooxigenasa (MMO) es un sistema enzimático lábil que oxida el metano en bacterias metanótrofas . Actualmente, se han identificado dos sistemas enzimáticos: soluble (sMMO) y unido a membrana (pMMO). Además del metano, MMO también es capaz de catalizar la oxidación de alcanos , alquenos, éteres, compuestos acíclicos, aromáticos y heterocíclicos .
La reacción global catalizada por MMO es la siguiente:
CH 4 + O 2 + NAD(P)H + H + → CH 3 OH + H 2 O + NAD(P) +
El sMMO soluble es un sistema de tres componentes y consta de hidroxilasa (A), reductasa (C) y componente B. La proteína A (250 kDa) es el centro de la actividad catalítica y contiene dos grupos de diirona (2 Fe) que se unen al oxígeno. Proteína C - reductasa (38,5 kDa) - un polipéptido monomérico que contiene FAD y FeS-cluster . Este último transfiere electrones del NADPH al grupo de diirona de la hidroxilasa. El componente B (15 kDa) es un polipéptido monomérico que no contiene iones metálicos ni cofactores y es una proteína reguladora.
El complejo metano monooxigenasa unido a la membrana ha sido menos estudiado. El pMMO unido a la membrana de Methylosinus trichosporium es un sistema enzimático de tres componentes que consiste en un citocromo c soluble que se une al CO (13 kDa), una proteína que contiene Cu (47 kDa) y una proteína de 9,4 kDa. Donadores de electrones efectivos para la enzima en extractos libres de células son metanol (en presencia de metanol deshidrogenasa) o ascorbato , que reduce directamente el citocromo c de unión a CO, que es esencial para el funcionamiento de pMMO. NADH fue un donante eficaz para rMMO.