Familia de plastocianinas de proteínas de unión al cobre

La familia de plastocianina/azurina de proteínas de unión al cobre (o dominio de proteína azul tipo 1)  es una familia de pequeñas proteínas capaces de unirse a un solo átomo de cobre y caracterizadas por una fuerte absorción que alcanza un máximo de alrededor de 600 nm, por lo que, en estado reducido, generalmente son de color azul brillante (ver proteínas que contienen cobre). proteínas ) [2] [3] . Los miembros más conocidos de esta clase de proteínas son las plastocianinas vegetales , pequeñas proteínas del cloroplasto solubles en agua que transfieren un electrón del citocromo f y están lejanamente relacionadas con las proteínas bacterianas azurinas., que intercambian electrones con el citocromo c551. Esta familia también incluye la proteína amicianina de bacterias como Methylobacterium extorquens o Paracoccus versutus ( Thiobacillus versutus ) que pueden crecer en metilamina ; auracianinas A y B de Chloroflexus aurantiacus ; [4] proteína de cobre azul de Alcaligenes faecalis ; cupredoxina de las cascaras de Cucumis sativus (pepino); [5] Cusacianina (proteína azul básica) del pepino; halocianina, una proteína unida a la membrana de Natronomonas pharaonis ( Natronobacterium pharaonis ), [6] pseudoazurina de Pseudomonas ; rusticianina de Thiobacillus ferrooxidans ; [7] estelacianina de Rhus vernicifera (árbol de laca japonés); umecianina de las raíces de Armoracia rusticana (rábano picante); y alérgeno Ra3 de la ambrosía . Esta proteína de polen está evolutivamente cerca de los polipéptidos enumerados anteriormente, pero parece haber perdido la capacidad de unirse al cobre. Aunque existe una marcada divergencia en la estructura primaria de todas estas proteínas, el sitio de unión al cobre permanece muy conservado.

Notas

1. ↑ Guss JM, Bartunik HD, Freeman HC . Exactitud y precisión en el análisis de la estructura de proteínas: refinamiento por mínimos cuadrados restringido de la estructura de la plastocianina de álamo a una resolución de 1,33 A   // Acta Cryst . B : diario. - Unión Internacional de Cristalografía , 1992. - Diciembre ( vol. 48 , no. 6 ). - Pág. 790-811 . -doi : 10.1107/ S0108768192004270 . —PMID 1492962 .
2. ↑ Clingeleffer DJ, Guss JM, Rogers SJ, Freeman HC, Garrett TP La estructura cristalina de la apoplastocianina de álamo con una resolución de 1,8 A. La geometría del sitio de unión al cobre es creada por el polipéptido  //  J. Biol. química  : diario. - 1984. - vol. 259 , núm. 5 . - Pág. 2822-2825 . —PMID 6698995 .
3. ↑ Hunt LT, Ryden LG Evolución de la complejidad de las proteínas: las oxidasas que contienen cobre azul y proteínas relacionadas  //  J. Mol. Evol. : diario. - 1993. - vol. 36 , núm. 1 . - P. 41-66 . -doi : 10.1007/ BF02407305 . —PMID 8433378 .
4. ↑ Meyer TE, Han J., McManus JD, Brune DC, Sanders-Loehr J., Cusanovich MA, Tollin G., Blankenship RE Aislamiento, caracterización y secuencias de aminoácidos de auracianinas, proteínas de cobre azul de la bacteria fotosintética verde Chloroflexus aurantiacus  (Inglés)  // J. Biol. química  : diario. - 1992. - vol. 267 , núm. 10 _ - Pág. 6531-6540 . —PMID 1313011 .
5. ↑ Messerschmidt A., Mann K., Thoenes U., Mehrabian Z., Nalbandyan R., Schafer W. La secuencia de aminoácidos de una proteína de cobre tipo I con un dominio C-terminal rico en serina e hidroxiprolina inusual aislado del pepino peelings  (inglés)  // FEBS Lett. : diario. - 1992. - vol. 314 , núm. 3 . - pág. 220-223 . -doi : 10.1016 / 0014-5793(92)81475-2 . —PMID 1468551 .
6. ↑ Oesterhelt D., Mattar S., Scharf B., Rodewald K., Engelhard M., Kent SB La estructura primaria de la halocianina, una proteína de cobre azul arqueal, predice un lípido de anclaje para la  fijación de la membrana  J.// química  : diario. - 1994. - vol. 269 , núm. 21 . - Pág. 14939-14945 . —PMID 8195126 .
7. ↑ Yano T., Fukumori Y., Yamanaka T. La secuencia de aminoácidos de la rusticianina aislada de Thiobacillus ferrooxidans  // FEBS Lett  . : diario. - 1991. - vol. 288 , núm. 1 . - pág. 159-162 . -doi : 10.1016 / 0014-5793(91)81025-4 . —PMID 1879547 .