| treonina desaminasa | |
|---|---|
| Diagrama 3D del tetrámero de treonina desaminasa | |
| Identificadores | |
| Código KF | 4.3.1.19 |
| Bases de datos de enzimas | |
| IntEnz | vista IntEnz |
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La treonina desaminasa , o treonina deshidratasa , es una enzima que cataliza la reacción de desaminación de la forma L de la treonina (con la formación de α-cetobutirato y amoníaco ). Luego, el α-cetobutirato se puede transformar en L- isoleucina . Para el trabajo de la treonina desaminasa, se requiere vitamina B 6 (fosfato de piridoxal). Regulado alostéricamente. La treonina desaminasa se encuentra en bacterias , levaduras y plantas, pero está ausente en animales. Debido a la ausencia de treonina desaminasa, la isoleucina es un aminoácido esencial para los seres humanos y otros animales.
La treonina desaminasa es un homotetrámero (consta de 4 subunidades idénticas). Cada subunidad tiene 2 dominios: un dominio contiene un sitio catalítico activo, el segundo dominio contiene un centro regulador alostérico que se une reversiblemente a los efectores ( isoleucina y valina ). Un sitio regulador en una subunidad tetrámera puede actuar sobre un sitio catalítico ubicado en otra subunidad.
La treonina desaminasa es inhibida por su producto final, la isoleucina . Un exceso de este aminoácido (por ejemplo, ingresado en la célula desde el exterior) inhibe la síntesis treonina desaminasa. La enzima tiene dos sitios de unión de isoleucina, uno con alta especificidad y otro con baja especificidad. La unión de isoleucina a un sitio altamente específico mejora la capacidad de unión posterior de isoleucina a un segundo sitio poco específico. La valina, que tiene una estructura similar a la isoleucina, por el contrario, aumenta la actividad de la treonina desaminasa, uniéndose competitivamente a un sitio altamente específico de la enzima y, por lo tanto, evitando la unión de la isoleucina. Se ha demostrado que solo pequeñas concentraciones de valina pueden aumentar la actividad de la treonina desaminasa, mientras que la valina en concentraciones muy altas (poco probable in vivo ) puede unirse competitivamente a los sitios activos de la enzima, interrumpiendo su función.