Actina

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actina

actina G. Se muestran la molécula de ADP asociada y el catión divalente.
Identificadores
Símbolo actina
Pfam PF00022
Interpro IPR004000
PROSITO PDOC00340
SCOP 2btf
SUPERFAMILIA 2btf
Estructuras proteicas disponibles
Pfam estructuras
AP RCSB AP ; PDBe ; PDBj
PDBsum modelo 3d
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La actina  es una proteína globular a partir de la cual se forman los microfilamentos  , uno de los principales componentes del citoesqueleto de las células eucariotas . La actina consta de 376 residuos de aminoácidos, con un peso molecular de alrededor de 42 kDa y un diámetro de 4-9 nm. Tiene 2 formas: G-actina monomérica y forma polimerizada (F-actina). Junto con la proteína miosina , forma los principales elementos contráctiles de los complejos músculo- actomiosina de los sarcómeros . Está presente principalmente en el citoplasma, pero también se encuentra en pequeñas cantidades en el núcleo celular [1] [2] .

Clases

Funciones

  1. Forman un citoesqueleto celular, creando un soporte mecánico.
  2. Participa en el cambio de forma celular y el movimiento celular independientes de la miosina.
  3. En las células musculares, la actina forma un complejo con la miosina que interviene en la contracción muscular .
  4. En las células no musculares, participa en el transporte de vesículas y orgánulos por la miosina [1]
  5. División celular y citocinesis

Actina G

Las imágenes del microscopio electrónico mostraron que la actina G tiene una estructura globular; sin embargo, la cristalografía de rayos X ha demostrado que cada uno de estos glóbulos consta de dos lóbulos separados por un surco. Esta estructura es un "pliegue de ATPasa" que es el sitio de una catálisis enzimática que une ATP y Mg 2+ e hidroliza el primero a ADP y fosfato orgánico. Este pliegue es una estructura conservada que también ocurre en otras proteínas [3] . La actina G funciona solo cuando contiene ADP o ATP en su surco, pero la forma unida a ATP predomina en las células cuando la actina está presente en su forma monomérica [4] . 

Estructura primaria

Contiene 374 residuos de aminoácidos. Su extremo N es muy ácido y comienza con  aspartato acetilado  en su grupo amino. Aunque su C-terminal es alcalino y está formado  por fenilalanina , a la que precede la  cisteína [5] .

Estructura terciaria - dominios

La estructura terciaria está formada por dos dominios, conocidos como grande y pequeño, que están separados entre sí por un surco. Debajo de esto, hay una muesca más profunda llamada "ranura". Ambas estructuras tienen una profundidad comparable [6] .

Los estudios topológicos han demostrado que la proteína tiene el dominio más grande en el lado izquierdo y el dominio más pequeño en el lado derecho. En esta posición, el dominio más pequeño se divide a su vez en dos: subdominio I (posición inferior, residuos 1-32, 70-144 y 338-374) y subdominio II (posición superior, residuos 33-69). El dominio más grande también se divide en dos: subdominio III (inferior, residuos 145–180 y 270–337) y subdominio IV (superior, residuos 181–269). Las áreas expuestas de los subdominios I y III se denominan extremos "dentados", mientras que las áreas expuestas de los dominios II y IV se denominan extremos "en punta".

F-actina

La descripción clásica de la actina F establece que tiene una estructura filamentosa, que puede considerarse como una hélice levógira monocatenaria con una rotación de 166° alrededor del eje helicoidal y un desplazamiento axial de 27,5  Å , o como una hélice dextrógira monocatenaria con un espacio entre ejes de 350-380 Å, y cada molécula de actina está rodeada por otras 4. La simetría del polímero de actina a 2,17 subunidades por vuelta de hélice es incompatible con la formación de cristales, que solo es posible con una simetría de exactamente 2, 3, 4 o 6 subunidades por vuelta [7] [8] .

Se cree que el polímero de actina F tiene polaridad estructural debido al hecho de que todas las subunidades de microfilamento apuntan al mismo extremo. Esto conduce a una convención de nomenclatura: el extremo que posee una subunidad de actina que tiene un sitio de unión de ATP se denomina "extremo (-)", mientras que el extremo opuesto, donde la hendidura se dirige a otro monómero cercano, se denomina "( +) final Los términos "puntiagudo" y "serrado", que se refieren a los dos extremos de los microfilamentos, se derivan de su apariencia bajo microscopía electrónica de transmisión, cuando las muestras se examinan en una técnica de preparación llamada "decoración". Esta miosina forma enlaces polares con monómeros de actina, lo que da como resultado una configuración que parece una flecha con perforaciones a lo largo de su eje, donde el eje es actina y el plano es miosina. Siguiendo esta lógica, el extremo del microfilamento que no tiene miosina sobresaliente se denomina punto de la flecha (extremo -) y el otro extremo se denomina extremo espinoso (+extremo) [9] .El fragmento S1 consta de los dominios de la cabeza y el cuello de la miosina II.En condiciones fisiológicas, la actina G (forma monomérica) se transforma en F-actina ( forma polimérica) con la ayuda de ATP, donde el papel de ATP es esencial.

El proceso de formación de actina polimérica, llamada actina F, incluye la unión de actina G monomérica a una molécula de ATP en presencia de iones Mg 2+ , Ca 2+ , la formación de oligómeros y glóbulos de actina estables, la formación de filamentos de polímero de actina individuales y sus ramificaciones. Como resultado, se forman moléculas de fosfato orgánico y ADP. Los microfilamentos de actina están formados por la torsión helicoidal de 2 filamentos de actina F, dentro de los cuales las moléculas de actina están interconectadas por enlaces no covalentes [10]

Cada uno de estos microfilamentos tiene dos extremos, que difieren en sus propiedades: los monómeros de actina se adhieren a uno (se denomina extremo positivo) y se disocian del otro (extremo negativo). La relación entre las tasas de unión y disociación de los monómeros de actina determina si el filamento se alarga o se acorta [10] .

 Motores biológicos
proteínas motoras
Ver también: motores moleculares

Notas

  1. ↑ 1 2 N. V. Bochkareva, I. V. Kondakova, L. A. Kolomiets. El papel de las proteínas de unión a actina en el movimiento celular en condiciones normales y durante el crecimiento tumoral  // Medicina Molecular. - 2011. - Edición. 6 _ — P. 14–18 . — ISSN 1728-2918 .
  2. ↑ CG Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, IV Dedova, M. Tsubakihara. Proteínas de unión a actina: regulación de los microfilamentos del citoesqueleto  (inglés)  // Revisiones fisiológicas. - 2003-04-01. — vol. 83 , edición. 2 . — pág. 433–473 . — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210 . -doi : 10.1152/ physrev.00026.2002 . Archivado desde el original el 1 de diciembre de 2017.
  3. ↑ Grupo NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD. NCBI CDD Proteína Conservada Dominio ACTIN  . www.ncbi.nlm.nih.gov. Consultado el 22 de noviembre de 2017. Archivado desde el original el 5 de diciembre de 2017.
  4. ↑ Philip Graceffa, Roberto Domínguez. Estructura cristalina de la actina monomérica en el estado ATP BASE ESTRUCTURAL DE LA DINÁMICA DE LA ACTINA DEPENDIENTE DE NUCLEÓTIDO  //  Journal of Biological Chemistry. - 2003-09-05. — vol. 278 , edición. 36 . — Pág. 34172–34180 . — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X . -doi : 10.1074/ jbc.M303689200 . Archivado desde el original el 2 de junio de 2018.
  5. ↑ JH Collins, M. Elzinga. La estructura primaria de la actina del músculo esquelético de conejo. Finalización y análisis de la secuencia de aminoácidos  // The Journal of Biological Chemistry. - 1975-08-10. - T. 250 , núm. 15 _ — S. 5915–5920 . — ISSN 0021-9258 . Archivado desde el original el 18 de junio de 2013.
  6. ↑ Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. Secuencia completa de aminoácidos de actina del músculo esquelético de conejo  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. - Septiembre 1973. - T. 70 , núm. 9 _ — S. 2687–2691 . — ISSN 0027-8424 . Archivado desde el original el 25 de diciembre de 2020.
  7. ↑ Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. La naturaleza de la transición de actina globular a fibrosa  // Nature. — 2009-01-22. - T. 457 , n. 7228 . — S. 441–445 . — ISSN 1476-4687 . -doi : 10.1038/ naturaleza07685 . Archivado desde el original el 9 de febrero de 2019.
  8. ↑ Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. Estructura del complejo F-actina-tropomiosina  // Nature. — 2015-03-05. - T. 519 , n. 7541 . — S. 114–117 . — ISSN 1476-4687 . -doi : 10.1038/ naturaleza14033 . Archivado desde el original el 25 de enero de 2018.
  9. ↑ D. A. Begg, R. Rodewald, L. I. Rebhun. La visualización de la polaridad del filamento de actina en secciones delgadas. Evidencia de la polaridad uniforme de los filamentos asociados a la membrana  // The Journal of Cell Biology. - Diciembre 1978. - T. 79 , núm. 3 . — S. 846–852 . — ISSN 0021-9525 . Archivado desde el original el 11 de abril de 2019.
  10. ↑ 1 2 Roberto Domínguez, Kenneth C. Holmes. Estructura y función de la actina  // Revisión anual de biofísica. — 2011-06-09. - T. 40 . — S. 169–186 . — ISSN 1936-122X . -doi : 10.1146 / annurev-biophys-042910-155359 . Archivado desde el original el 15 de diciembre de 2021.

Literatura para la autoeducación


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