Marrón, Michael Stewart

Michael Estuardo Marrón
inglés  Michael Estuardo Marrón

Michael Brown (2003).
Fecha de nacimiento 13 de abril de 1941 (81 años)( 04/13/1941 )
Lugar de nacimiento
País  EE.UU
Esfera científica genética , bioquímica
Lugar de trabajo
alma mater
Conocido como investigador de la regulación del metabolismo del colesterol
Premios y premios Premio Nobel de Fisiología o Medicina - 1985 Premio Nobel de Fisiología o Medicina ( 1985 ) Medalla Nacional de Ciencias de EE . UU. (1988)
Medalla Nacional de Ciencias de EE. UU. - 1988
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Michael Stuart Brown ( ing.  Michael Stuart Brown ; nacido el 13 de abril de 1941 en Brooklyn , Nueva York , EE . UU .) es un famoso médico y bioquímico estadounidense . Por sus investigaciones sobre la hipercolesterolemia hereditaria y el descubrimiento del receptor de lipoproteínas de baja densidad, junto con Joseph Goldstein , recibió el Premio Nobel de Medicina y Fisiología en 1985 .

Miembro de la Academia Nacional de Ciencias de EE . UU. (1980) [2] , Miembro extranjero de la Royal Society de Londres (1991) [3] .

Biografía

Michael Brown se graduó de la Universidad de Pensilvania en 1962 y de la escuela de medicina de la misma universidad en 1966 . Desde entonces ha estado trabajando en el Southwestern Medical Center ( Universidad de Texas ) en el campo del metabolismo del colesterol . Autor de numerosos artículos en las principales revistas biológicas y médicas del mundo. Recibió el Premio Nobel en 1985 por su descubrimiento del receptor de lipoproteínas de baja densidad .

Premios

Bibliografía

Principales publicaciones científicas:

[1] Expresión del gen de la hipercolesterolemia familiar en heterocigotos: mecanismo de un trastorno dominante en el hombre. Ciencias. 5 de julio de 1974; 185 (4145): 61-3.

[2] Regulación de la actividad del receptor de lipoproteínas de baja densidad en fibroblastos humanos. célula. 1975 noviembre; 6 (3): 307-16.

[3] Liberación de lipoproteínas de baja densidad de su receptor de superficie celular por glicosaminoglicanos sulfatados. célula. 1976 enero; 7 (1): 85-95.

[4] Control del metabolismo del colesterol mediado por receptores. Ciencias. 1976 16 de enero; 191 (4223): 150-4.

[5] Hipercolesterolemia familiar heterocigota: falla del alelo normal para compensar el alelo mutante en un locus genético regulado. célula. 1976 octubre; 9 (2): 195-203.

[6] Análisis de una cepa mutante de fibroblastos humanos con un defecto en la internalización de la lipoproteína de baja densidad unida al receptor. célula. 1976 Dic; 9 (4PT 2): 663-74.

[7] Papel de la vesícula endocítica recubierta en la captación de lipoproteína de baja densidad unida al receptor en fibroblastos humanos. célula. 1977 marzo; 10 (3): 351-64.

[8] Genética del receptor de LDL: evidencia de que las mutaciones que afectan la unión y la internalización son alélicas. célula. 1977 noviembre; 12 (3): 629-41.

[9] Una mutación que afecta la capacidad de los receptores de lipoproteínas para ubicarse en hoyos recubiertos en la superficie celular de los fibroblastos humanos. Naturaleza. 22-29 de diciembre de 1977; 270 (5639): 695-9.

[10] Visualización inmunocitoquímica de fosas y vesículas recubiertas en fibroblastos humanos: relación con la distribución del receptor de lipoproteínas de baja densidad. célula. 1978 noviembre; 15 (3): 919-33.

[11] Fosas recubiertas, vesículas recubiertas y endocitosis mediada por receptores. Naturaleza. 21 de junio de 1979; 279 (5715): 679-85

[12] Receptores de LDL en vesículas recubiertas aisladas de la corteza suprarrenal bovina: sitios de unión desenmascarados por tratamiento con detergente. célula. 1980 julio; 20 (3): 829-37.

[13] Regulación del colesterol plasmático por receptores de lipoproteínas. Ciencias. 8 de mayo de 1981; 212 (4495): 628-35.

[14] La monensina interrumpe el reciclaje de los receptores de lipoproteínas de baja densidad en los fibroblastos humanos. célula. 1981 mayo; 24 (2): 493-502.

[15] Procesamiento postraduccional del receptor de LDL y su alteración genética en la hipercolesterolemia familiar. célula. 30 de octubre de 1982; 30 (3): 715-24

[16] Vías independientes para la secreción de colesterol y apolipoproteína E por macrófagos. Ciencias. 18 de febrero de 1983; 219 (4586): 871-3.

[17] Reciclaje de receptores: el itinerario de ida y vuelta de las proteínas de membrana migratorias. célula. 1983 marzo; 32 (3): 663-7

[18] El locus del receptor de LDL en la hipercolesterolemia familiar: múltiples mutaciones interrumpen el transporte y el procesamiento de un receptor de membrana. célula. 1983 marzo; 32 (3): 941-51.

[19] El agotamiento del potasio intracelular detiene la formación de fosas recubiertas y la endocitosis mediada por receptores en los fibroblastos. célula. mayo 1983;33(1):273-85

[20] Aumento del colesterol de la membrana: un posible desencadenante de la degradación de la HMG CoA reductasa y el retículo endoplásmico cristaloide en las células UT-1. célula. 1984 abril; 36 (4): 835-45.

[21] Secuencia de nucleótidos de 3-hidroxi-3-metil-glutaril coenzima A reductasa, una glicoproteína del retículo endoplásmico. Naturaleza. 1984 12-18 de abril; 308 (5960): 613-7.

[22] Mapa de dominio del receptor de LDL: homología de secuencia con el precursor del factor de crecimiento epidérmico. célula. junio de 1984; 37(2):577-85.

[23] HMG CoA reductasa: un gen regulado negativamente con un promotor inusual y regiones 5' no traducidas. célula. 1984 agosto; 38 (1): 275-85.

[24] El receptor de LDL humano: una proteína rica en cisteína con múltiples secuencias Alu en su ARNm. célula. 1984 noviembre; 39 (1): 27-38

[25] Mutación en el receptor de LDL: la recombinación Alu-Alu elimina los exones que codifican los dominios transmembrana y citoplásmico. Ciencias. 11 de enero de 1985; 227 (4683): ​​140-6.

[26] El gen del receptor de LDL: un mosaico de exones compartidos con diferentes proteínas. Ciencias. 17 de mayo de 1985; 228 (4701): 815-22.

[27] Cassette de ocho exones compartidos por genes para el receptor de LDL y el precursor de EGF. Ciencias. 17 de mayo de 1985; 228 (4701): 893-895

[28] El dominio unido a la membrana de la HMG CoA reductasa es necesario para la degradación de la enzima potenciada por esteroles. célula. 1985 mayo; 41 (1): 249-58.

[29] Receptores de LDL con defectos de internalización producidos por genes con mutaciones sin sentido y de desplazamiento del marco de lectura que truncan el dominio citoplásmico. célula. 1985 julio; 41 (3): 735-43.

[30] El extremo 5' del gen de la HMG CoA reductasa contiene secuencias responsables de la inhibición de la transcripción mediada por el colesterol. célula. 1985 agosto; 42 (1): 203-12.

[31] Receptor de células carroñeras compartido. Naturaleza. 1985 22-28 de agosto; 316 (6030): 680-1.

[32] Una vía mediada por receptores para la homeostasis del colesterol. Ciencias. 4 de abril de 1986; 232 (4746): 34-47.

[33] La mutación JD en la hipercolesterolemia familiar: la sustitución de aminoácidos en el dominio citoplasmático impide la internalización de los receptores de LDL Cell. 11 de abril de 1986; 45 (1): 15-24.

[34] La eliminación en la región rica en cisteína del receptor de LDL impide el transporte a la superficie celular en conejos WHHL. Ciencias. 6 de junio de 1986; 232 (4755): 1230-7.

[35] Duplicación de siete exones en el gen del receptor de LDL causada por la recombinación Alu-Alu en un sujeto con hipercolesterolemia familiar. célula. 13 de marzo de 1987; 48 (5): 827-35.

[36] El elemento de 42 pb del gen del receptor de LDL confiere la represión del producto final por parte de los esteroles cuando se inserta en el promotor TK viral. célula. 27 de marzo de 1987;48(6):1061-9.

[37] Disociación de ligandos dependientes de ácido y reciclaje del receptor de LDL mediado por la región de homología del factor de crecimiento. Naturaleza. 1987 23-29 de abril; 326 (6115): 760-765

[38] La sobreexpresión del receptor de lipoproteínas de baja densidad (LDL) elimina las LDL del plasma en ratones transgénicos. Ciencias. 11 de marzo de 1988; 239 (4845): 1277-81.

[39] Inhibición de p21ras farnesil: proteína transferasa eliminada por tetrapéptidos Cys-AAX. célula. 13 de julio de 1990; 62 (1): 81-8.

[40] Hipercolesterolemia inducida por dieta en ratones: prevención mediante la sobreexpresión de receptores de LDL. Ciencias. 30 de noviembre de 1990; 250 (4985): 1273-5

[41] La proteína farnesiltransferasa y la geranilgeraniltransferasa comparten una subunidad alfa común. célula. 3 de mayo de 1991; 65 (3): 429-34.

[42] Clonación de ADNc y expresión de la subunidad beta de unión a péptidos de la farnesiltransferasa p21ras de rata, la contraparte de DPR1/RAM1 de levadura. célula. 26 de julio de 1991; 66 (2): 327-34.

[43] Purificación del componente A de la geranilgeranil transferasa de Rab: posible identidad con el producto del gen de la coroideremia. célula. 1992 18 de septiembre; 70 (6): 1049-57.

[44] Postulados de Koch para el colesterol. célula. 1992 16 de octubre; 71 (2): 187-8.

[45] Clonación de ADNc del componente A de la geranilgeranil transferasa de Rab y demostración de su función como proteína acompañante de Rab. célula. 1993 18 de junio; 73 (6): 1091-9

[46] SREBP-1, una proteína de cremallera básica de hélice-bucle-hélice-leucina que controla la transcripción del gen del receptor de lipoproteínas de baja densidad. célula. 8 de octubre de 1993; 75 (1): 187-97.

[47] Caracterización molecular de un transportador de membrana para lactato, piruvato y otros monocarboxilatos: implicaciones para el ciclo de Cori. célula. 11 de marzo de 1994; 76 (5): 865-73.

[48] ​​​​SREBP-1, un factor de transcripción unido a la membrana liberado por proteólisis regulada por esteroles. célula. 8 de abril de 1994; 77 (1): 53-62

[49] La liberación regulada por esteroles de SREBP-2 de las membranas celulares requiere dos divisiones secuenciales, una dentro de un segmento transmembrana. célula. 28 de junio de 1996; 85 (7): 1037-46

[50] La resistencia a los esteroles en las células CHO se atribuyó a una mutación puntual en la proteína activadora de la escisión de SREBP. célula. 1 de noviembre de 1996; 87(3):415-26.

[51] La vía SREBP: regulación del metabolismo del colesterol por proteólisis de un factor de transcripción unido a la membrana. célula. 2 de mayo de 1997; 89(3):331-40.

[52] Proteólisis de SREBP dependiente del transporte: la reubicación de la proteasa del sitio 1 de Golgi a ER evita la necesidad de transporte de SREBP a Golgi. célula. 23 de diciembre de 1999; 99 (7): 703-12.

[53] Proteólisis intramembrana regulada: un mecanismo de control conservado de bacterias a humanos. célula. 18 de febrero de 2000; 100(4):391-8.

[54] Paso regulado en la retroalimentación del colesterol localizado en la gemación de SCAP de las membranas del RE. célula. 4 de agosto de 2000; 102(3):315-23.

[55] Paso crucial en la homeostasis del colesterol: los esteroles promueven la unión de SCAP a INSIG-1, una proteína de membrana que facilita la retención de SREBP en ER. célula. 2002 23 de agosto; 110 (4): 489-500.

Notas

  1. ↑ Michael Brown, MD; Profesor - Centro Médico Southwestern de la Universidad de Texas .
  2. ↑ Michael S. Brown Archivado el 8 de enero de 2019 en Wayback Machine .  
  3. ↑ Michael Brown Archivado el 6 de noviembre de 2015 en Wayback Machine .  

Enlaces

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