Punto isoeléctrico (pI) - la acidez del medio ( pH ) en el que una determinada molécula o superficie no tiene carga eléctrica . Las moléculas anfóteras ( zwitteriones ) contienen cargas tanto positivas como negativas, cuya presencia determina el pH de la solución. La carga de varios grupos funcionales de tales moléculas puede cambiar como resultado de la unión o, por el contrario, la pérdida de protones H + . El valor del punto isoeléctrico de dicha molécula anfótera está determinado por los valores de las constantes de disociación de las fracciones ácidas y básicas:
La solubilidad de las moléculas anfóteras, por regla general, es mínima a un pH igual o cercano al punto isoeléctrico pI. A menudo precipitan en su punto isoeléctrico. Muchas moléculas biológicas , como los aminoácidos y las proteínas , son inherentemente anfóteras porque contienen grupos funcionales tanto ácidos como básicos. La carga total de una proteína está determinada por los grupos laterales de aminoácidos, que pueden tener carga positiva o negativa, neutral o polar. La carga total de una proteína a un pH por debajo del punto isoeléctrico es positiva. Por el contrario, a pH por encima del punto isoeléctrico, la carga total de la proteína es negativa. En el punto más isoeléctrico, la suma de cargas positivas en una molécula de proteína es igual a la suma de cargas negativas, por lo tanto, cuando se coloca en un campo eléctrico, dicha molécula no se mueve. El enfoque isoeléctrico de proteínas se utiliza para separar una mezcla de proteínas en un gel de poliacrilamida en un gradiente de pH que depende de la magnitud de sus puntos isoeléctricos.