La inmunoelectroforesis (IEF) es un método para estudiar la composición antigénica de materiales biológicos, que combina electroforesis e inmunodifusión . Descrito por primera vez por Grabar y Williams en 1953 , en 1965 el método fue modificado por Scheidegger con el fin de minimizarlo (la llamada micromodificación del método IEF).
Una muestra de material antigénico se separa mediante electroforesis en gel (generalmente agarosa ), lo que da como resultado la formación de zonas características. Además , el antisuero precipitante se introduce paralelo a las zonas de electroforesis , los antígenos y el antisuero se difunden entre sí, y aparecen líneas de precipitación en el lugar donde el antisuero se encuentra con el antígeno , que tienen la forma de un arco . Después de la inmunodifusión y la elución de las moléculas que no precipitan del gel, el gel se tiñe con colorantes especiales (por ejemplo , amido black 10B , azocarmine B y otros colorantes que tiñen las proteínas en el caso de los antígenos proteicos o Sudan black B en el caso de antígenos de lipoproteínas ). También hay una serie de modificaciones del método IEF (usando un antígeno puro, usando un antisuero monoespecífico, el método IEF según Osserman, el método IEF según Geremans) [1]