Metaloproteinasa de matriz

Las metaloproteinasas de matriz (MMP) son una familia de endopeptidasas extracelulares dependientes de zinc capaces de degradar todo tipo de proteínas de matriz extracelular . Juega un papel en la remodelación de tejidos, angiogénesis , proliferación celular, migración y diferenciación, apoptosis , inhibición del crecimiento tumoral. Participa en la escisión de los receptores de membrana, la liberación de ligandos apoptóticos como FAS y la activación y desactivación de quimiocinas y citocinas . [una]

Las MMP se describieron por primera vez en vertebrados en 1962 y luego se encontraron en invertebrados y plantas. Las principales diferencias entre las MMP y otras endopeptidasas son su dependencia de los iones metálicos y la capacidad de destruir las estructuras de la matriz extracelular.

Genes

Gene Nombre Localización Descripción
MMP1 Colagenasa intersticial secretado
MMP2 Gelatinasa-A, 72 kDa -gelatinasa secretado
MMP3 estromelisina 1 secretado
MMP7 Matrelisina, BOMBA 1 secretado
MMP8 Colagenasa de neutrófilos secretado
MMP9 Gelatinasa-B, gelatinasa de 92 kDa secretado puede desempeñar un papel importante en la proteólisis local de la matriz extracelular y en la migración de leucocitos. Puede estar involucrado en la resorción ósea osteoclástica. Divide el colágeno tipo IV y V en fragmentos C-terminales grandes y N-terminales más pequeños. Descompone la fibronectina, pero no la laminina. 
MMP10 estromelisina 2 secretado
MMP11 estromelisina 3 secretado La MMP-11 está más relacionada con la MT-MMP, es activada por convertasas y, por lo general, se secreta en asociación con MMP activadas por convertasa.
MMP12 Elastasa metálica de macrófagos secretado
MMP13 Colagenasa 3 secretado
MMP14 MT1-MMP asociado a la membrana MMP transmembrana tipo I
MMP15 MT2-MMP asociado a la membrana MMP transmembrana tipo I
MMP16 MT3-MMP asociado a la membrana MMP transmembrana tipo I
MMP17 MT4-MMP asociado a la membrana glucosil fosfatidilinositol -adjunto
MMP18 Colagenasa 4, xcol4, xenopus- colagenasa - No se encontraron ortólogos humanos
MMP19 RASI-1, a veces también estromelisina-4 -
MMP20 enamelisina secretado
MMP21 X-MMP secretado
MMP23A CA-MMP asociado a la membrana matriz de cisteína transmembrana tipo II
MMP23B - asociado a la membrana matriz de cisteína transmembrana tipo II
MMP24 MT5-MMP asociado a la membrana MMP transmembrana tipo I
MMP25 MT6-MMP asociado a la membrana glucosil fosfatidilinositol -adjunto
MMP26 Matrilisina-2, endometrasa -
MMP27 MMP-22, C-MMP -
MMP28 epilisina secretado Descubierto en 2001, obtuvo su nombre de su descubrimiento en queratinocitos humanos. A diferencia de otras MMP, esta enzima se expresa de manera constitutiva en muchos tejidos. La treonina reemplaza a la prolina en su interruptor de cisteína (PRCGVTD). [2]

Véase también

Notas

  1. Van Lint P., Libert C. Procesamiento de quimiocinas y citocinas por metaloproteinasas de matriz y su efecto sobre la migración e inflamación de leucocitos  // J. Leukoc  . Biol. : diario. - 2007. - Diciembre ( vol. 82 , no. 6 ). - P. 1375-1381 . -doi : 10.1189/ jlb.0607338 . —PMID 17709402 .  (enlace no disponible)
  2. Lohi J., Wilson CL, Roby JD, Parks W.C. Epilisina, una nueva metaloproteinasa de matriz humana (MMP-28) expresada en testículos y queratinocitos y en respuesta a lesiones. (Inglés)  // J Biol Chem  : diario. - 2001. - vol. 276 , núm. 13 _ - Pág. 10134-10144 . -doi : 10.1074/ jbc.M001599200 . — PMID 11121398 .

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