Un complejo multiproteico (o simplemente complejo proteico ) es un grupo de dos o más cadenas polipeptídicas unidas. Diferentes cadenas polipeptídicas pueden tener diferentes funciones. Un complejo multiproteico se diferencia de un polipéptido multienzimático en que, en este último, numerosos dominios catalíticos están ubicados en una cadena polipeptídica [1] .
Los complejos proteicos son una forma de estructura cuaternaria . Las proteínas que componen los complejos de proteínas están unidas por interacciones proteína-proteína no covalentes , y los diferentes complejos de proteínas tienen diversos grados de estabilidad a lo largo del tiempo. Estos complejos son la piedra angular de muchos (si no la mayoría) de los procesos biológicos, y juntos forman varios tipos de máquinas moleculares que realizan una amplia gama de funciones biológicas. Cada vez más, los científicos consideran a la célula como un componente que consta de complejos supramoleculares modulares, cada uno de los cuales realiza una función biológica discreta e independiente [2] .
Debido a la proximidad, la tasa de interacciones y la selectividad de la unión entre el complejo enzimático y los sustratos pueden mejorarse significativamente, lo que da como resultado una mayor eficiencia celular. Muchas de las técnicas utilizadas para diseccionar células y aislar proteínas son inherentemente destructivas de complejos tan grandes y, por lo tanto, a menudo es difícil determinar los componentes que componen un complejo proteico. Un ejemplo de complejos proteicos son los proteosomas de degradación molecular y la mayoría de las ARN polimerasas . En complejos estables, las grandes interacciones hidrofóbicas entre proteínas generalmente se esconden en un área de superficie de más de 2500 angstroms cuadrados [3] .
La estructura molecular de los complejos de proteínas se puede determinar utilizando técnicas experimentales como la cristalografía de rayos X , el análisis de partículas individuales o la resonancia magnética nuclear (RMN).