Una proteína transmembrana es una proteína de membrana que penetra a través de la bicapa lipídica en la que reside. Las proteínas transmembrana están fuertemente ancladas en la membrana por una clase especial de lípidos llamada envoltura lipídica anular . Muchas de estas proteínas realizan una función de transporte, permitiendo que determinadas sustancias atraviesen la membrana biológica para entrar en la célula o, por el contrario, impidiendo que salgan de ella.
En una solución acuosa, las proteínas transmembrana se unen y precipitan. Su extracción requiere el uso de detergentes o disolventes no polares, aunque algunos de ellos (que tienen una estructura de barril beta ) pueden extraerse utilizando agentes desnaturalizantes . Todas las proteínas transmembrana son proteínas integrales de membrana , pero no todas las proteínas integrales son transmembrana [1] .
Hay dos tipos de proteínas transmembrana [2] : proteínas de hélice alfa y proteínas de cadena beta (barriles β). Las proteínas alfa-helicoidales se encuentran en las membranas internas de las células bacterianas o en las membranas plasmáticas de las células eucariotas y, a veces, en las membranas externas de las bacterias [3] . Este es un grupo muy grande de proteínas transmembrana: en humanos, el 27% de todas las proteínas son proteínas de membrana alfa-helicoidal [4] . Los barriles β se encuentran solo en las membranas externas de las bacterias Gram-negativas , en las paredes de las bacterias Gram-positivas y en las membranas externas de las mitocondrias y los cloroplastos . Todos los barriles β transmembrana tienen una topología similar, lo que puede indicar su origen evolutivo común y un mecanismo de plegamiento similar.
Esta clasificación se basa en la posición de los dominios N- y C-terminal y se aplica a todas las proteínas integrales de membrana. Los tipos I, II y III son proteínas que cruzan la membrana solo una vez, y el tipo IV son aquellas que cruzan la membrana varias veces. Las proteínas transmembrana tipo I tienen una secuencia de señal N-terminal y están ancladas a la membrana lipídica mediante una secuencia de parada de translocación , que es liberada por el translocón , de modo que las dos porciones de la proteína sobresalen en lados opuestos de la membrana. Están dispuestos de tal manera que su extremo N se dirige hacia la luz del retículo endoplásmico durante su síntesis y translocación (el extremo N se dirige al espacio extracelular si la proteína madura se encuentra en el plasmalema ). Las proteínas de tipo II y III están ancladas por una secuencia de anclaje de señal , que no se encuentra al final, sino dentro de la cadena polipeptídica. Las proteínas de tipo II se dirigen hacia la luz del RE por su extremo C-terminal y las proteínas de tipo III por su extremo N-terminal. El tipo IV se subdivide en IV-A, en el que el extremo N se dirige al citosol, y IV-B, en el que el extremo N se dirige a la luz del RE [5] . Las proteínas de tipo V son proteínas integrales que no son transmembrana y están ancladas a la membrana lipídica mediante lípidos unidos covalentemente. El tipo VI incluye proteínas que tienen dominios transmembrana y anclajes lipídicos [6] .
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