Proteorrodopsina

La proteorrodopsina  es una proteína fotoactiva que contiene retinal que se encuentra en bacterias planctónicas marinas, arqueas y dinoflagelados [1] [2] [3] [4] . Al igual que su homólogo  , la bacteriorrodopsina , descubierta en las arqueas , es una proteína transmembrana unida covalentemente a la retina. Actúa como una bomba de protones dependiente de la luz . Se cree que varios miembros de esta familia (más de 800 proteínas) tienen funciones sensoriales. Los representantes de esta familia difieren en sus espectros de absorción [5] [6] [7] [8] .

Historia

La proteorrodopsina se descubrió en 2000 [1] . Se ha encontrado en los genomas de varias especies de γ-proteobacterias marinas no cultivadas que viven en el Pacífico oriental , el Pacífico norte central y el Océano Austral frente a la costa de la Antártida [9] . Posteriormente, se identificaron los genes de varias proterhodopsinas en muestras desde el Mediterráneo y el Mar Rojo hasta el Sargazo y el Mar de Japón [5] . Las diferentes variantes de proteorrodopsina no se distribuyen al azar, sino que tienen diferentes distribuciones del máximo de absorción según la profundidad y la ubicación en un lugar particular [8] . En 2011, se descubrió proteorrodopsina en el dinoflagelado marino Oxyrrhis marina , en el que se encuentra altamente expresada y localizada en orgánulos citoplasmáticos aislados asociados con el retículo endoplásmico [10] .

Sitio activo

En comparación con su homólogo archaeal más conocido, la bacteriorrodopsina, la mayoría de los residuos del sitio activo que son importantes para el funcionamiento de la bacteriorrodopsina también están presentes en la proteorrodopsina. Los homólogos de los residuos del sitio activo de arginina -82, asparagina-85 (aceptor primario de protones ), asparagina -212 y lisina -216 (sitio de unión a la retina para formar una base de Schiff ) de bacteriorrodopsina corresponden a arginina-94, asparagina- 97, asparagina-227 y lisina-231 proteorrodopsina. Sin embargo, no hay residuos de ácido carboxílico directamente homólogos al glutamato -194 o al glutamato-204 de la bacteriorrodopsina en la proteorrodopsina, que se cree que están involucrados en la liberación de protones en la superficie extracelular [11] [12] .

Función

La proterrodopsina se encuentra en todos los océanos de la Tierra y actúa como una bomba de protones alimentada por luz en un mecanismo similar al de la bacteriorrodopsina. Al igual que la bacteriorrodopsina, la proteorrodopsina retinal está unida covalentemente a la apoproteína a través de una base de Schiff protonada en la lisina-231. En una proteína no expuesta a la luz, el cromóforo está predominantemente en la configuración trans [11] y cambia a 13- cis al iluminarse con luz. Con base en la espectroscopia infrarroja transformada de Fourier y la espectroscopia UV , se han propuesto varios modelos del ciclo completo de la proteorrodopsina; se asemejan a patrones similares de bacteriorrodopsina [11] [13] [14] [15] .

Ingeniería genética

Si se inserta el gen de la proteorrodopsina en Escherichia coli y se añade retinal al medio, incorporarán este pigmento a sus membranas celulares y bombearán protones bajo la influencia de la luz [1] . También se ha demostrado que el gradiente de protones creado por la proteorrodopsina se puede utilizar para la síntesis de ATP [16] .

Notas

1. ↑ 1 2 3 Béjà O., Aravind L., Koonin EV, Suzuki MT, Hadd A., Nguyen LP, Jovanovich SB, Gates CM, Feldman RA, Spudich JL, Spudich EN, DeLong EF Rodopsina bacteriana: evidencia de un nuevo tipo de fototrofia en el mar  (inglés)  // Science : journal. - 2000. - Septiembre ( vol. 289 , no. 5486 ). - Pág. 1902-1906 . -doi : 10.1126 / ciencia.289.5486.1902 . - . —PMID 10988064 .
2. ↑ Lin S., Zhang H., Zhuang Y., Tran B., Gill J. Análisis metatranscriptómicos empalmados basados ​​en líderes que conducen al reconocimiento de características genómicas ocultas en dinoflagelados   // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : diario. - 2010. - noviembre ( vol. 107 , no. 46 ). - Pág. 20033-20038 . -doi : 10.1073 / pnas.1007246107 . - . —PMID 21041634 .
3. ↑ Slamovits CH, Okamoto N., Burri L., James ER, Keeling PJ Una bomba de protones de proteorrodopsina bacteriana en eucariotas marinos  // Nature Communications  : revista  . - Nature Publishing Group , 2011. - Vol. 2 , núm. 2 . — Pág. 183 . -doi : 10.1038/ ncomms1188 . — . — PMID 21304512 .
4. ↑ Frigaard NU, Martinez A., Mincer TJ, DeLong EF Transferencia lateral de genes de proteorrodopsina entre bacterias planctónicas marinas y Archaea  //  Nature: journal. - 2006. - febrero ( vol. 439 , no. 7078 ). - Pág. 847-850 . -doi : 10.1038/ naturaleza04435 . — . —PMID 16482157 .
5. ↑ 1 2 Béjà O., Spudich EN, Spudich JL, Leclerc M., DeLong EF Fototrofia de proteorrodopsina en el océano   // Nature . - 2001. - junio ( vol. 411 , no. 6839 ). - Pág. 786-789 . -doi : 10.1038/ 35081051 . — PMID 11459054 .
6. ↑ Man D., Wang W., Sabehi G., Aravind L., Post AF, Massana R., Spudich EN, Spudich JL, Béjà O. Diversification and spectral tuning in marine proteorhodopsins  //  The EMBO Journal : diario. - 2003. - abril ( vol. 22 , n. 8 ). - Pág. 1725-1731 . -doi : 10.1093 / emboj/cdg183 . —PMID 12682005 .
7. ↑ Kelemen BR, Du M., Jensen RB Proteorhodopsin en color vivo: diversidad de propiedades espectrales dentro de células bacterianas vivas  //  Biochimica et Biophysica Acta : diario. - 2003. - diciembre ( vol. 1618 , n. 1 ). - Pág. 25-32 . -doi : 10.1016/ j.bbamem.2003.10.002 . — PMID 14643930 .
8. ↑ 1 2 Sabehi G., Kirkup BC, Rozenberg M., Stambler N., Polz MF, Béjà O. Adaptación y ajuste espectral en proteorrodopsinas marinas divergentes del Mediterráneo oriental y los mares de los Sargazos  //  The ISME Journal : diario. - 2007. - mayo ( vol. 1 , no. 1 ). - P. 48-55 . -doi : 10.1038/ ismej.2007.10 . —PMID 18043613 .
9. ↑ Venter JC, Remington K., Heidelberg JF, Halpern AL, Rusch D., Eisen JA, Wu D., Paulsen I., Nelson KE, Nelson W., Fouts DE, Levy S., Knap AH, Lomas MW, Nealson K., White O., Peterson J., Hoffman J., Parsons R., Baden-Tillson H., Pfannkoch C., Rogers YH, Smith HO Secuenciación de escopeta del genoma ambiental del Mar de los Sargazos  //  Ciencia: revista. - 2004. - abril ( vol. 304 , núm. 5667 ). - Pág. 66-74 . -doi : 10.1126 / ciencia.1093857 . - . —PMID 15001713 .
10. ↑ Slamovits Claudio H. , Okamoto Noriko , Burri Lena , James Erick R. , Keeling Patrick J. Una bomba de protones de proteorrodopsina bacteriana en eucariotas marinos  // Nature Communications. - 2011. - febrero ( vol. 2 ). - S. 183 . — ISSN 2041-1723 . -doi : 10.1038/ ncomms1188 .
11. ↑ 1 2 3 Dioumaev AK, Brown LS, Shih J., Spudich EN, Spudich JL, Lanyi JK Transferencias de protones en el ciclo de reacción fotoquímica de la proteorrodopsina  //  Bioquímica: revista. - 2002. - abril ( vol. 41 , n. 17 ). - Pág. 5348-5358 . doi : 10.1021 / bi025563x . —PMID 11969395 .
12. ↑ Partha R., Krebs R., Caterino TL, Braiman MS Acoplamiento debilitado de la arginina conservada al cromóforo proteorrodopsina y sus contraiones diferencias estructurales de la bacteriorrodopsina  //  Biochimica et Biophysica Acta : diario. - 2005. - junio ( vol. 1708 , n. 1 ). - Pág. 6-12 . -doi : 10.1016/ j.bbabio.2004.12.009 . — PMID 15949979 .
13. ↑ Dioumaev AK, Wang JM, Bálint Z., Váró G., Lanyi JK El transporte de protones por proteorrodopsina requiere que el contraión base de Schiff de la retina Asp-97 sea aniónico  //  Bioquímica: revista. - 2003. - junio ( vol. 42 , no. 21 ). - Pág. 6582-6587 . -doi : 10.1021/ bi034253r . — PMID 12767242 .
14. ↑ Krebs RA, Alexiev U., Partha R., DeVita AM, Braiman MS Detección de liberación rápida de H+ activada por luz y formación intermedia M a partir de proteorrodopsina  //  BMC Physiology : journal. - 2002. - Abril ( vol. 2 ). — Pág. 5 . -doi : 10.1186/ 1472-6793-2-5 . —PMID 11943070 .
15. ↑ Xiao Y., Partha R., Krebs R., Braiman M. Espectroscopia FTIR de resolución temporal de los fotointermedios involucrados en la liberación transitoria rápida de H+ por proteorrodopsina  // The  Journal of Physical Chemistry. B : diario. - 2005. - Enero ( vol. 109 , no. 1 ). - Pág. 634-641 . -doi : 10.1021/ jp046314g . —PMID 16851056 .
16. ↑ Martinez A., Bradley AS, Waldbauer JR, Summons RE, DeLong EF La expresión del gen del fotosistema de proteorrodopsina permite la fotofosforilación en un huésped heterólogo  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista  . - 2007. - vol. 104 , núm. 13 _ - Pág. 5590-5595 . -doi : 10.1073/ pnas.0611470104 . - . — PMID 17372221 .