La rodopsina II sensorial (foborodopsina) es una proteína transmembrana fotoactiva de siete hélices de las arqueas , les sirve para la fototaxis negativa y pertenece a la misma familia de proteínas que la bacteriorrodopsina .
La composición de la rodopsina II sensorial de la arquea Natronomonas pharaonis incluye 239 residuos de aminoácidos organizados en siete hélices transmembrana y retinal unido covalentemente a la lisina 205 a través de una base de Schiff . [1] [2] La secuencia de la rodopsina II sensorial es similar a la de la bacteriorrodopsina en un 27 % (hasta un 80 % en la región de la bolsa que contiene la retina). A través de mutaciones puntuales , se puede hacer que la rodopsina sensorial actúe como bacteriorrodopsina y viceversa.
En la membrana, CPII forma un complejo con una proteína transductora (transmisor de señales), y los complejos se dimerizan. Cuando se absorbe un fotón (el máximo de absorción de SRII cae a 500 nm), la señal de la proteína se transmite al transductor y luego a través de las quinasas al flagelo . Por lo tanto, la bacteria puede evitar la dañina luz ultravioleta cercana.
Por el momento, se conocen estructuras para el estado fundamental de un SRII individual en un complejo con un transductor y estados intermedios para el complejo, mientras que el mecanismo de funcionamiento de la proteína tampoco está completamente dilucidado. [1] [2]