Las escleroproteínas [1] o proteínas fibrilares son uno de los tres tipos principales de proteínas que difieren en la forma de las moléculas de proteína (junto con las proteínas globulares y de membrana ). Se encuentran en los organismos en estado sólido o plástico, realizan una función predominantemente estructural, brindan resistencia mecánica a los órganos, protegen contra las influencias ambientales y también forman estructuras de malla de soporte dentro de las células y membranas , afectando la permeabilidad de estas últimas.
Las proteínas fibrilares tienen una estructura filamentosa alargada, en la que la relación entre el eje largo de la molécula y el eje corto (el grado de asimetría) oscila entre 80 y 150. La mayoría de las proteínas fibrilares son insolubles en agua, tienen un gran peso molecular y un estructura espacial altamente regular, que se estabiliza principalmente por interacciones (incluidas las covalentes ) entre diferentes cadenas polipeptídicas . La estructura primaria y secundaria de la proteína fibrilar también es, por regla general, regular [2] . Las cadenas polipeptídicas de muchas proteínas fibrilares son paralelas entre sí a lo largo de un eje y forman largas fibras (fibrillas) o capas.
Las proteínas fibrilares incluyen: