Fosfoglicerato quinasa
| Fosfoglicerato quinasa | |
|---|---|
| Identificadores | |
| Código KF | 2.7.2.3 |
| número CAS | 9001-83-6 |
| Bases de datos de enzimas | |
| IntEnz | vista IntEnz |
| BRENDA | entrada BRENDA |
| ExPASy | Vista de NiceZyme |
| metaciclo | camino metabólico |
| kegg | entrada KEGG |
| PRIAM | perfil |
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Ontología de genes | AmiGO • EGO |
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| NCBI | Proteínas NCBI |
| CAS | 9001-83-6 |
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La fosfoglicerato quinasa , o FGK , es una enzima que cataliza la transferencia reversible de un grupo fosfato del ácido 1,3-bisfosfoglicérico al ADP , lo que resulta en la formación de 3-fosfoglicerato y ATP . FHA es una enzima importante en el proceso de glucólisis (paso 7). Como parte de la gluconeogénesis , la FHA cataliza la reacción inversa, lo que resulta en la formación de ADP y 1,3-bisfosfoglicerato.
Se han encontrado dos isoenzimas de esta proteína en humanos: FGK1 y FGK2. Tienen secuencias de aminoácidos similares (87-88% de identidad), pero están localizados en diferentes tejidos. FGK2 está codificado por un gen autosómico y se expresa en células espermatogenéticas . FGK1 está codificado en el cromosoma X y se expresa en todas las células [1] .
Función
La FHA está presente en todos los organismos vivos y es una de las dos enzimas productoras de ATP en el proceso de glucólisis. En la gluconeogénesis, la FHA cataliza la reacción inversa. En condiciones bioquímicas estándar, se prefiere la glucólisis [2] .
Como parte del ciclo de Calvin , la FHA fosforila el 3-fosfoglicerato, lo que resulta en la formación de 1,3-bisfosfoglicerato y ADP, que forma parte de la reacción de regeneración de la ribulosa-1,5-bisfosfato .
Esta proteína inhibe la angiogénesis y el crecimiento tumoral, y también participa en la replicación y reparación del ADN en células de mamíferos [3] .
La isoenzima FGK2, expresada únicamente durante la espermatogénesis, juega un papel importante en la función espermática en ratones [4] .
Notas
- ↑ Chiarelli LR, Morera SM, Bianchi P., Fermo E., Zanella A., Galizzi A., Valentini G. Perspectivas moleculares sobre los efectos patogénicos de las mutaciones que causan la deficiencia de fosfoglicerato quinasa // PLOS ONE : revista . - 2012. - vol. 7 , núm. 2 . — P.e32065 . - doi : 10.1371/journal.pone.0032065 . — PMID 22348148 .
- ↑ Watson HC, Walker NP, Shaw PJ, Bryant TN, Wendell PL, Fothergill LA, Perkins RE, Conroy SC, Dobson MJ, Tuite MF Secuencia y estructura de la fosfoglicerato quinasa de levadura // The EMBO Journal : diario. - 1982. - vol. 1 , no. 12 _ - P. 1635-1640 . —PMID 6765200 .
- ↑ Lay AJ, Jiang XM, Kisker O., Flynn E., Underwood A., Condron R., Hogg PJ La fosfoglicerato quinasa actúa en la angiogénesis tumoral como disulfuro reductasa // Nature: journal. - 2000. - diciembre ( vol. 408 , no. 6814 ). - Pág. 869-873 . -doi : 10.1038/ 35048596 . —PMID 11130727 .
- ↑ Danshina PV, Geyer CB, Dai Q., Goulding EH, Willis WD, Kitto GB, McCarrey JR, Eddy EM, O'Brien DA La fosfoglicerato quinasa 2 (PGK2) es esencial para la función espermática y la fertilidad masculina en ratones // Biología de la Reproducción : diario. - 2010. - enero ( vol. 82 , no. 1 ). - P. 136-145 . -doi : 10.1095 / biolreprod.109.079699 . —PMID 19759366 . Archivado desde el original el 23 de septiembre de 2015.
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