La alfa-amilasa (α-amilasa, 1,4-α- d - glucano - glucanohidrolasa, glucogenasa; código CF - 3.2.1.1) es una enzima dependiente del calcio . Este tipo incluye la amilasa de las glándulas salivales y la amilasa pancreática [1] . Es capaz de hidrolizar la cadena de polisacáridos del almidón y otros carbohidratos de cadena larga en cualquier lugar. Así, el proceso de hidrólisis se acelera y conduce a la formación de oligosacáridos de varias longitudes. En los animales, la α-amilasa es la principal enzima digestiva. La actividad de la α-amilasa es óptima en un ambiente neutro ( pH = 6,7-7,0), así como con el contenido de: cloruro y bromuro - el mayor efecto, yoduro - menor efecto, sulfato y fosfato - el menor efecto. La enzima también se encuentra en plantas (por ejemplo, en avena ), en hongos (en Ascomycetes y Basidiomycetes ) y bacterias ( Bacillus ). Es la forma principal de amilasa que se encuentra en humanos y otros mamíferos. La actividad de alfa-amilasa en granos se mide métodos de - y
Aunque la alfa-amilasa se encuentra en muchos tejidos, es más prominente en el jugo pancreático y la saliva, cada uno de los cuales tiene su propia isoforma de alfa-amilasa humana. Se comportan de manera diferente bajo enfoque isoeléctrico y también se pueden separar cuando se prueban con anticuerpos monoclonales específicos. En los humanos, todas las isoformas de amilasa están asociadas con el cromosoma 1p 21. Un tipo de alfa-amilasa es la ptialina. La ptialina hidroliza moléculas grandes de almidón insoluble y forma almidón soluble (amilodextrina, eritrodextrina o acrodextrina), produciendo moléculas de almidón cada vez más pequeñas hasta formar maltosa. En jugo gástrico a un pH (en adelante pH) de 3,3, la ptialina se inactiva completamente después de 20 minutos a 37ºC. Por el contrario, después de 150 minutos en jugo gástrico a pH 4,3, todavía se conserva el 50% de la actividad de amilasa. Cuando se agrega ptialina a pH 3,0, se inactiva por completo después de 120 minutos; sin embargo, la adición de 0,1% de almidón da como resultado que la solución aún tenga 10% de actividad de amilasa después de 120 minutos; y la adición de 1,0% de almidón mantiene una actividad de amilasa del 40% durante los mismos 120 minutos.
La α-amilasa se utiliza en la producción de etanol para descomponer el almidón de los cereales en azúcares. Además, el primer paso en la producción de jarabe de maíz con alto contenido de fructosa es el tratamiento del almidón de maíz con α-amilasa. Una α-amilasa llamada "termamyl", derivada de la bacteria Bacillus licheniformis , también se usa en algunos detergentes, especialmente para lavar platos y detergentes para eliminar almidón.