Protuberancia beta

El abultamiento beta se puede describir como una interrupción localizada del enlace de hidrógeno regular de la hoja beta mediante la inserción de residuos de aminoácidos adicionales en uno o ambos enlaces de hidrógeno de las cadenas β [1] [2] [3] [4] .

Tipos

Las protuberancias β se pueden agrupar por la longitud de la ruptura, el número de residuos insertados en cada cadena, el paralelismo o antiparalelismo de las cadenas β rotas y sus ángulos diedros (que controlan la ubicación de sus cadenas laterales). Por lo general, hay dos tipos de protuberancias beta.

El primer tipo, el abultamiento beta clásico , ocurre dentro o en el borde de una lámina beta antiparalela ; el primer residuo en el borde exterior suele tener la conformación α R en lugar de la β normal.

El segundo tipo, el bucle beta-convexo (también llamado tipo G1 beta-convexo), a menudo ocurre en combinación con una hoja antiparalela, pero también en otras situaciones. Un residuo tiene una conformación α L y es parte de un giro beta o giro alfa, por lo que el motivo a veces forma un bucle de horquilla beta [5] .

Efectos sobre la estructura de la cadena

A nivel de la estructura de la columna vertebral, las protuberancias β clásicas pueden causar un aneurisma de hoja β simple , como una protuberancia en la horquilla β larga de la ribonucleasa A (residuos 88-91). La convexidad β también puede causar el plegamiento de la hoja β y la autointersección, por ejemplo, cuando dos residuos con ángulos diédricos helicoidales α zurdos y diestros se insertan uno frente al otro en una horquilla β, como ocurre en Met9 y Asn16 en pseudoazurina (código PDB de adición 1PAZ).

Influencia en la funcionalidad de las proteínas

Las protuberancias retenidas afectan regularmente la funcionalidad de la proteína. La función más básica de las protuberancias es acomodar un residuo adicional agregado debido a una mutación, etc., mientras se mantiene la estructura de unión y, por lo tanto, la arquitectura general de la proteína. Otras protuberancias están asociadas con sitios de unión a proteínas. En ciertos casos, como en las proteínas de la familia de las inmunoglobulinas, las protuberancias conservadas ayudan a la dimerización de los dominios Ig. También tienen un significado funcional en las proteínas DHFR (dihidrofolato reductasa) y SOD (superóxido dismutasa), donde los bucles que contienen protuberancias rodean el sitio activo .

Notas

1. ↑ Richardson, JS (1978). "La protuberancia β: una pequeña unidad común de estructura de proteína no repetitiva". Proc Natl Acad Sci USA . 75 (6): 2574-8. DOI : 10.1073/pnas.75.6.2574 . PMID  275827 .
2. ↑ Richardson, JS (1981). "La anatomía y taxonomía de la estructura de la proteína". Adv Protein Chem . 34 : 167-339. DOI : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . IDPM  7020376 .
3. ↑ Chan, AW (1993). "Identificación, clasificación y análisis de protuberancias beta en proteínas". Ciencia de las proteínas . 2 (10): 1574-90. DOI : 10.1002/pro.5560021004 . PMID  8251933 .
4. ↑ Craveur, P (2013). "Bultos β: análisis estructural extenso de las irregularidades de la hoja β" . ciencia de las proteinas 22 (10): 1366-1378. DOI : 10.1002/pro.2324 . Archivado desde el original el 9 de agosto de 2021 . Consultado el 09-08-2021 . Parámetro obsoleto utilizado |deadlink=( ayuda )
5. ↑ Milner-White EJ (1987). "Protuberancias beta dentro de los bucles como características recurrentes de la estructura de la proteína". Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261-5. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . IDPM  3801498 .