Los dominios β-sándwich constan de 80 a 350 aminoácidos y se encuentran comúnmente en las proteínas . Se caracterizan por dos hojas β antiparalelas opuestas [1] . El número de hebras que se encuentran en dichos dominios puede diferir de una proteína a otra. Los dominios β-sándwich ocurren en muchos tipos de pliegues diferentes.
El pliegue de tipo inmunoglobulina que se encuentra en los anticuerpos (Ig-fold) consiste en una estructura sándwich de dos grupos de cadenas β antiparalelas (7 y 9 piezas) dispuestas en dos láminas β con un motivo de clave griega [2] . El motivo de la "clave griega" también aparece en la transtiretina humana .
El motivo del rollo de gelatina , un desarrollo del motivo clave griego, se encuentra en proteínas de unión a carbohidratos como la concanavalina A y varias lectinas , en el dominio de unión al colágeno de Staphylococcus aureus Adhesin y en módulos de unión a fibronectina , como en la tenascina ( la tercera repetición de fibronectina tipo III). El dominio de lectina de tipo L es una variación del motivo del rollo de gelatina. El dominio C2 en su versión típica (PKC-C2) es un sándwich β que consta de 8 cadenas β.