| Estigmatelina | |
|---|---|
| General | |
| química fórmula | C 30 H 42 O 7 |
| Propiedades físicas | |
| Masa molar | 514,65 g/ mol |
| Clasificación | |
| registro número CAS | 91682-96-1 |
| PubChem | 447884 |
| registro Número EINECS | 620-944-2 |
| SONRISAS | O=C\1c2c(O/C(=C/1C)CC[C@H](C)[C@H](OC)[C@H](C)[C@@H](OC)\ C=C\C=C\C(=C\C)C)c(O)c(OC)cc2OC |
| InChI | InChI=1S/C30H42O7/c1-10-18(2)13-11-12-14-22(33-6)21(5)29(36-9)19(3)15-16-23-20( 4)27(31)26-24(34-7)17-25(35-8)28(32)30(26)37-23/h10-14,17,19,21-22,29,32H, 15-16H2,1-9H3/b13-11+,14-12+,18-10+/t19-,21+,22-,29-/m0/s1UZHDGDDPOPDJGM-CVOZLMQJSA-N |
| CHEBI | 32155 |
| ChemSpider | 394850 |
| Los datos se basan en condiciones estándar (25 °C, 100 kPa) a menos que se indique lo contrario. | |
El estigmatelino es un potente inhibidor del sitio de oxidación de quinol (sitio Q out ) del complejo citocromo bc 1 de las mitocondrias y del complejo citocromo b 6 f en la membrana tilacoide .
El estigmatelino se aisló de la myxobacterium Stigmatella aurantica y contiene un grupo aromático 5,7-dimetoxi-8-hidroxicromona con una cadena alqueno en la segunda posición. Se obtuvieron estructuras de complejos bc 1 de bovino y levadura ( Saccharomyces cerevisiae ) inhibidos por estigmatelina. Se une al sitio Q out del citocromo b distal al hemo b L e interactúa con el residuo de histidina (His-181) de la proteína Riske a través de un enlace de hidrógeno. Este residuo de histidina sirve como ligando para el grupo de hierro-azufre [2Fe-2S]. El enlace de hidrógeno aumenta el potencial redox del grupo hierro-azufre de 290 a 540 mV y dificulta el movimiento del dominio citoplasmático de la proteína Riske [1] .