| Citocromo b 6 f -complejo | |
|---|---|
| Estructura cristalina del complejo citocromo b 6 f de Chlamydomonas reinhardtii [1] . La bicapa lipídica se muestra con líneas azules y rojas. | |
| Identificadores | |
| Código KF | 1.10.99.1 |
| Bases de datos de enzimas | |
| IntEnz | vista IntEnz |
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El complejo citocromo b 6 f ( complejo citocromo b 6 f ), o plastoquinol plastocianina reductasa , es un complejo multiproteico que oxida los plastoquinoles y reduce la proteína plastocianina , proporcionando así transporte de electrones entre los centros de reacción del fotosistema I (PSI) y el fotosistema II (PSII ) ). Reduce la pequeña proteína soluble en agua plastocianina, que transfiere un electrón al PSII [2] . Una reacción similar es catalizada por el complejo citocromo bc 1 ( complejo III) de la cadena de transporte de electrones mitocondrial . El complejo citocromo b 6 f está presente en la membrana tilacoide de los cloroplastos vegetales , las algas y las cianobacterias [3] . Combina funcionalmente dos fotosistemas en una sola cadena de transferencia de electrones del agua al NADP + , es decir, participa en un flujo de electrones no cíclico . Además, el complejo citocromo está implicado en el transporte cíclico de electrones llevado a cabo por el fotosistema I [4] .
El complejo citocromo b 6 f ocupa una posición estratégica especial en la cadena de transporte de electrones (ETC) de los cloroplastos, entre PSI y PSII. En la cadena de transporte de electrones del complejo se observa el mayor cambio en el potencial redox y, en consecuencia, el mayor cambio en energía [4] . Durante las reacciones redox que involucran al complejo citocromo, los protones se mueven desde el estroma hacia la luz del tilacoides y se forma un potencial electroquímico , cuya energía se usa para sintetizar ATP usando la enzima ATP sintasa . Así, el complejo citocromo b 6 f es la principal bomba de protones de la fotosíntesis [5] .
El complejo citocromo b 6 f consta de las siguientes subunidades [6] [7] [8] [9] :
| subunidad | Masa ( kDa ) | Descripción |
|---|---|---|
| PetA ( Cita f ) | 32.273 | Lleva gema c . Se une y restaura la plastocianina . |
| PetB (Cit. b 6 ) | 24.712 | Lleva gemas b p , b n y c n . Participa en el transporte de electrones. |
| PetC (riesgo de proteínas) | 19.295 | Lleva [2Fe-2S] grupo de hierro y azufre . Participa en el transporte de electrones. |
| PetD (Subunidad IV) | 17.528 | No lleva cofactores , pero es necesario para el funcionamiento del complejo. |
| PetG | 4.058 | Necesario para el funcionamiento del complejo, participa en su montaje y asegura la estabilidad. |
| Mascota L | 3,530 | No es imprescindible para el funcionamiento del complejo, pero lo estabiliza. |
| PetM | 3.841 | Una subunidad necesaria que interviene en su montaje y proporciona estabilidad. |
| mascotaN | 3.304 | Una subunidad necesaria que interviene en su montaje y proporciona estabilidad. |
El complejo citocromo b 6 f es una proteína transmembrana que consta de ocho subunidades [10] y existe como un dímero con una masa total de alrededor de 220 kDa [8] . La dimerización del complejo ocurre debido a la interacción de los dominios transmembrana del citocromo b 6 y la proteína Riske [9] .
El núcleo del complejo consta de cuatro grandes subunidades: el citocromo f o PetA, que transporta el hemo tipo c, el citocromo b 6 o PetB, que transporta tres hemos, la proteína de hierro y azufre de Riske (PetC) que contiene el 2Fe -2S cluster, y el PetD o subunidad IV, que no participa en el transporte de electrones, pero junto con el citocromo b 6 forma un sitio de unión de Q p -plastoquinona . Las otras cuatro subunidades tienen una masa de 3-4 kDa y se denominan subunidades pequeñas [10] [11] . Todos ellos consisten en una sola hélice α , brindan estabilidad al complejo y lo ayudan a adoptar la conformación correcta durante el ensamblaje [7] . En las plantas superiores , PetG, PetM y PetN son necesarios para que el complejo funcione correctamente [9] .
El dímero del complejo citocromo forma una cavidad de intercambio central en la que tienen lugar todos los procesos de oxidación y reducción de las plastoquinonas y donde se localizan sus sitios de unión . Los lados del dímero que miran hacia la luz y el estroma no son equivalentes: el lado que mira hacia la luz es electroquímicamente más positivo y, por lo tanto, se llama lado p (del inglés positivo ), y el lado que mira hacia el estroma es electroquímicamente más negativo y es llamado el lado n (del inglés negativo ). Más cerca del lado p, en la cavidad de intercambio central, entre el hemo b p y el grupo de hierro y azufre de la proteína Riske , hay un sitio Q p , o un centro de unión para la plastoquinona reducida QH 2 , donde se oxida, y más cerca del lado n junto a un par de hemos b n / c n se ubica Q n -sitio de unión de la plastoquinona Q oxidada, donde se reduce [12] .
Además de las ocho subunidades principales, la ferredoxina-NADP + -reductasa , una proteína de 35,3 kDa que puede unirse al complejo citocromo , puede considerarse como la novena subunidad más grande . Dichos complejos se han aislado de espinacas y guisantes verdes . Presumiblemente, FNR asociado con el complejo citocromo b 6 f está involucrado en el transporte cíclico de electrones [12] .
El citocromo - b 6 f no solo es el más pequeño, sino también el más estable de los complejos involucrados en la fotosíntesis. Esto se explica por el hecho de que prácticamente no contiene sustancias fotoactivas que puedan dañar el complejo en presencia de la luz. Mientras que la vida media del fotosistema I es de 30 a 75 horas y la del fotosistema II de 1 a 11 horas [13] , la vida media total del complejo de citocromo es de más de una semana. Los estudios realizados en el tabaco han demostrado que la síntesis más intensa del complejo citocromo b 6 f se produce en las hojas jóvenes , mientras que en las hojas maduras su síntesis se suprime casi por completo. Es muy probable que tal proceso pueda ser la base del programa ontogenético del envejecimiento y la muerte de las hojas [7] .
| Riesgo de proteínas | |
|---|---|
| Un grupo inusual de hierro y azufre de la proteína Riske. | |
| Identificadores | |
| Símbolo | CytB6-F_Fe-S |
| Pfam | PF08802 |
| Interpro | IPR014909 |
| Estructuras proteicas disponibles | |
| Pfam | estructuras |
| AP | RCSB AP ; PDBe ; PDBj |
| PDBsum | modelo 3d |
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El complejo citocromo b 6 f contiene siete grupos protésicos [8] [14] . En primer lugar, estos son el hemo de tipo c unido covalentemente del citocromo f , el hemo b n de bajo potencial y el hemo b p de alto potencial del citocromo b 6 , así como el grupo 2Fe-2S de la proteína Riske . Otros tres grupos protésicos son exclusivos del citocromo - b 6 f : una molécula de clorofila a y una molécula de β-caroteno , cuyas funciones no se entienden claramente, y el inusual hemo c n , también conocido como hemo c i o hemo x [15] .
El complejo está inmerso en la membrana tilacoide de tal manera que el grupo funcional de la proteína Riske y el citocromo f salen a su superficie interna, luminal, mientras que dos hemos del citocromo b 6 se ubican en el espesor de la membrana, con b p cerca de su lado interior, y b n al exterior. Tal disposición asimétrica de centros redox en la membrana asegura la existencia de dos cadenas de transporte de electrones separadas espacialmente dentro de un complejo. La primera cadena de transporte de electrones de bajo potencial está formada por dos hemos del citocromo b 6 - b n de bajo potencial (E°' = -0,15 V) y b p de alto potencial (E°' = -0,05 V). La segunda cadena de alto potencial incluye la proteína Riske (E°' = +0,3 V) y el citocromo f hemo (E°' = +0,34 V). Durante la oxidación de los plastoquinoles en el complejo de citocromo, se realizan dos flujos de electrones conjugados, a lo largo de las rutas de bajo y alto potencial [16] .
Riesgo de proteínasEl alto valor del potencial redox de la proteína Riske se explica por la participación en enlaces de coordinación con el hierro, junto a dos residuos de cisteína , de dos residuos de histidina . Un potencial redox tan alto le permite oxidar los plastoquinoles, induciendo reacciones del ciclo Q . La proteína Riske es un elemento clave de todo el complejo del citocromo, es aquí donde se produce la divergencia de dos electrones. El estudio de la estructura cristalina del complejo mostró que la posición del centro 2Fe-2S puede cambiar en relación con otros centros redox. Resultó que la proteína Riske tiene un dominio móvil, en el que, de hecho, se encuentra el centro 2Fe-2S. Al aceptar un electrón y recuperarse, el centro 2Fe-2S cambia de posición y se aleja del sitio Q p y del hemo b p 17 Å con una rotación de 60°, y así se acerca al citocromo f . Habiendo donado un electrón al citocromo, el centro 2Fe-2S, por el contrario, se acerca al centro Qp para establecer un contacto más estrecho. Así, funciona una especie de lanzadera (shuttle), que garantiza la salida del segundo electrón hacia los hemas b p y b n . Hasta el momento, este es el único ejemplo conocido cuando el transporte de electrones está asociado con un dominio móvil en la estructura de la proteína [17] .
Gema c nUna característica distintiva del complejo citocromo b 6 f es la presencia en su estructura de un hemo inusual ubicado en la superficie interna de la cavidad de intercambio en el lado estromal o n del citocromo b 6 . Esta gema se llamó originalmente "hemo x " porque tenía una coordinación inesperada . Sin embargo, más tarde se le cambió el nombre a c i gem o c n gem para mayor claridad . Es un hemo de tipo c que está unido covalentemente al residuo de cisteína Cys35 del citocromo b 6 y no tiene ligandos de aminoácidos prominentes . Se encuentra muy cerca del hemo b n y, aparentemente, es capaz de intercambiar rápidamente electrones con él a través de un puente de una molécula de agua que conecta el grupo propionato del hemo b n con el átomo de hierro del hemo c n . El potencial redox del hemo c n varía según el valor de pH y promedia alrededor de +0,1 V, que es mucho más alto que el del hemo b n (E°' = -0,05 V), lo que indica la dirección de la transferencia de electrones desde b n a c n [15] [12] .
Debido a que los hemos c n y b n están separados por solo 4 Å, se cree que actúan como un solo citocromo de dos hemo. Además, los experimentos con análogos de quinona han demostrado que c n es el sitio de unión de los plastoquinoles en el centro Q n , donde se reducen. Los estudios EPR revelaron que cuando los análogos sintéticos de la plastoquinona se unen al hemo c n , su potencial redox cambia en -0,2 V. Este mecanismo de reducción de quinona difiere significativamente del que tiene lugar en el complejo citocromo bc 1 , donde no hay hemo c norte _ La presencia del par b n / c n da motivos serios para suponer la existencia de una reducción de dos electrones de la plastoquinona. En el caso de tal modelo, se excluye la formación de un radical semiquinona inestable , lo que hace que todo el sistema sea más estable y reduce significativamente la probabilidad de formación de especies reactivas de oxígeno [5] [12] [15] .
La ausencia de hemo c n en el complejo citocromo bc 1 indica que su posible función en el complejo citocromo b 6 f está asociada con el transporte cíclico de electrones alrededor del fotosistema I, que aparentemente está ausente en el complejo bc 1 . El estudio de bacterias del tipo Firmicute ha arrojado luz sobre el origen evolutivo de este hemo . El estudio de secuencias de genes mostró que estas bacterias tienen citocromo f , la proteína Riske, y hemo c n . La presencia de un complejo de citocromo bc similar al complejo de citocromo b 6 f de las cianobacterias y al complejo de citocromo bc 1 de las mitocondrias se ha demostrado tanto en firmicutes primitivos fotosintéticos ( Heliobacillus mobilis [15] ) como no fotosintéticos ( Bacillus subtilis y Bacillus stereothermophilus [6] ). Esto puede significar que en firmicuts no fotosintéticos, el hemo c n debería realizar una función diferente al transporte cíclico de electrones. Aquí, este hemo está involucrado en la oxidación de un transportador alternativo de electrones y protones, la menanquinona (MQ), también conocida como vitamina K 2 . El potencial redox del par (MQ/MQH2) es aproximadamente -0,15 V más negativo que para los correspondientes pares de ubiquinonas o plastoquinonas .
Como se indicó anteriormente, el complejo de citocromos consta de ocho subunidades y siete grupos protésicos. En eucariotas, las seis subunidades del complejo están codificadas por el genoma del cloroplasto , mientras que PetM y PetC (la proteína Riske) están codificadas por los genes nucleares . Los genes que codifican subunidades no forman un solo operón . Los genes para el citocromo b 6 ( petB ) y la subunidad IV ( petD ) están bajo el mismo promotor y forman el operón petBD . Junto con ellos, este operón policistrónico codifica dos subunidades del fotosistema II psbB (CP47), psbT y psbH . En plantas superiores, el gen del citocromo f ( petA ) es el último gen del operón, que también contiene la subunidad pequeña del fotosistema I psaI , el factor ycf4 requerido para el ensamblaje del fotosistema I y el marco de lectura abierto ycf10 [18] [9] .
En procariotas , el gen de la proteína Riske ( petC ) y el gen petA forman otro operón , petCA . Por lo tanto, la transcripción de las cuatro subunidades grandes en procariotas está genéticamente coordinada. Las cuatro pequeñas subunidades Pet G, L, M y N no están en el mismo operón , y su coordinación y síntesis genéticas son poco conocidas [18] .
El complejo citocromo - b 6 f - está involucrado en el transporte de electrones no cíclicos (1) y cíclicos (2) entre dos portadores móviles: plastoquinona (QH 2 ) y plastocianina (Pc):
| H2O _ _ | → | Fotosistema II | → | QH 2 | → | Cit. b 6 f | → | ordenador personal | → | Fotosistema I | → | NADPH | (una) |
| NADPH / Ferredoxina | → | FNR | → | Cit. b 6 f | → | ordenador personal | → | Fotosistema I | → | NADPH | (2) | ||
El complejo oxida el plastoquinol reducido por el fotosistema II y luego reduce la proteína plastocianina que contiene cobre, que lleva a cabo la transferencia de electrones en la fase acuosa al siguiente complejo de cadena, el fotosistema I. En la cadena de transporte de electrones de las bacterias y las mitocondrias, el citocromo c está presente en lugar de la plastocianina , que realiza allí una función similar [2] . El complejo de citocromo oxida la plastoquinona reducida y reduce la plastocianina según la ecuación:
QH 2 + 2Pc ox +2H + del estroma → Q + 2Pc rojo + 4H + al lumen
Primera parte del ciclo Q
La segunda parte del ciclo Q
El transporte de electrones en el complejo está asociado con la transferencia de protones del estroma a la luz y la generación de un gradiente de protones en la membrana. El principio del ciclo Q es que la transferencia de H + a través de la membrana se produce como resultado de la oxidación y reducción de las plastoquinonas en el propio complejo. En este caso, las plastoquinonas, respectivamente, dan y toman H + de la fase acuosa selectivamente desde diferentes lados de la membrana. La fuerza impulsora para la reducción de una plastoquinona es la bifurcación de electrones: un electrón de la plastoquinona oxidada se transfiere a la plastoquinona reducida debido al hecho de que su otro electrón pasa a una plastocianina más redox-positiva, que se acompaña de una importante pérdida de energía [19] [20] .
Desde que Peter Mitchell propuso el esquema del ciclo Q en 1975 [21] , la hipótesis ha sido desafiada y cuestionada muchas veces, pero a medida que se acumularon datos cinéticos, bioquímicos, termodinámicos y estructurales, este modelo se volvió generalmente aceptado. Sin embargo, los descubrimientos de los últimos años obligan a los científicos a modificar este modelo e incluso a proponer esquemas alternativos para la reacción. La presencia de hemos apareados de electrones b n / c n en el complejo citocromo b 6 f condujo a la suposición de una posible reducción de dos electrones de la plastoquinona, que así pasa por alto la etapa peligrosa del radical semiquinona inestable y reduce la formación de reactivo especies de oxígeno . Esta teoría también está respaldada por el hecho de que el método EPR no detecta una presencia significativa de radicales semiquinona en el complejo, aunque existen datos indirectos a favor de su presencia [8] . Queda sin resolver la cuestión de cómo el complejo separa el transporte directo y cíclico de electrones y cómo no interfieren entre sí. Para explicar este fenómeno se propuso un modelo de ciclo Q abierto, en el que un electrón para la reducción de plastoquinona en el sitio Q n proviene de la molécula de plastoquinona oxidada, y el segundo proviene de la molécula de ferredoxina a través de ferredoxina -NADP + -reductasa . Dado que el segundo electrón en este esquema proviene de la ferredoxina, no hay necesidad de oxidar la segunda plastoquinona y reducir la segunda plastocianina. Como resultado, la reacción de la segunda parte del ciclo Q simplemente no ocurre y el complejo vuelve a su estado original. Dado que la oxidación del plastoquinol es el paso limitante de todo el proceso, es muy probable que esta vía permita aumentar la tasa de transporte de electrones a lo largo del ETC de los cloroplastos y, por lo tanto, la tasa de fotosíntesis en su conjunto [8] [21 ]. ] .
A diferencia del complejo mitocondrial III, el complejo citocromo b 6 f realiza otro tipo de transporte de electrones necesario para la fotofosforilación cíclica . Un electrón de la ferredoxina se transfiere a la plastoquinona y luego al complejo citocromo b 6 f , donde se usa para reducir la plastocianina, que luego se vuelve a oxidar por P 700 en el fotosistema I [22] . El mecanismo exacto de cómo la ferredoxina reduce la plastoquinona aún no se conoce y es discutible. Una de las suposiciones es que existe una enzima especial, la ferredoxinplastoquinona reductasa o NADPH dihidrogenasa [22] . La ferredoxina-NADP + -reductasa, que puede formar un complejo con el complejo citocromo b 6 f , ha sido considerada recientemente como la candidata más probable para este papel . También se cree que el hemo c n puede participar como aceptor de electrones en el transporte cíclico [20] [21] . Una gran cantidad de evidencia también respalda la formación de un supercomplejo del complejo citocromo b 6 f , PSI, ferredoxina-NADP + reductasa y la proteína transmembrana PGRL1. Se cree que la formación y descomposición de dicho complejo cambia el modo de flujo de electrones de no cíclico a cíclico y viceversa [23] [24] .
El complejo citocromo - bc 1 y el complejo citocromo- b 6 f son complejos proteicos estructuralmente similares, de los cuales el primero está presente en la membrana interna de las mitocondrias y el último en la membrana tilacoidea de los cloroplastos. Ambas enzimas llevan a cabo una reacción similar mediante el mecanismo del ciclo Q, oxidando las quinonas de membrana, que se acompaña de translocación de protones. El descubrimiento del hecho de que ambos complejos operan sobre el mismo principio condujo a la realización de la unidad de los principios de la bioenergética en todos los dominios de la vida.
La topología del cloroplasto se puede derivar de la topología de la mitocondria de una manera simple: para hacer esto, uno puede imaginar que las invaginaciones de la membrana mitocondrial interna brotan completamente y forman un compartimento topológicamente equivalente a los tilacoides del cloroplasto. En las mitocondrias, el complejo citocromo bc 1 bombea protones desde la matriz hacia el espacio de la membrana, y en los cloroplastos, el complejo citocromo b 6 f bombea protones desde el estroma hacia el espacio interno cerrado del tilacoide y, por lo tanto, se encuentra en una posición invertida con respecto a la complejo citocromo bc 1 relativo a las membranas planas .
El núcleo del complejo es estructuralmente similar al núcleo del citocromo bc 1 . Las proteínas hierro-azufre del Riske de ambos complejos son homólogas entre sí [25] . Sin embargo, el citocromo f y el citocromo c 1 no son homólogos [26] y tienen diferentes estructuras terciarias : el citocromo f consta principalmente de láminas β , mientras que el citocromo c 1 consta de hélices α . Sin embargo, ambos polipéptidos llevan un hemo de tipo c unido covalentemente que acepta un electrón del centro de hierro-azufre en Riske. En este caso, podemos hablar de la evolución convergente de estas dos proteínas [18] .
El citocromo b 6 y la subunidad IV son homólogos al citocromo b [27] . La subunidad IV (PetD) tiene una hélice alfa transmembrana menos que el extremo C-terminal del citocromo b al que corresponde. La estructura terciaria de este sitio también difiere debido a la clorofila, una molécula insertada entre las hélices α de la subunidad IV. La estructura del citocromo b 6 como un todo corresponde al dominio N-terminal de cuatro cadenas del citocromo b [18] .
El complejo citocromo bc 1 no tiene subunidades homólogas a las subunidades pequeñas del complejo citocromo b 6 f (Pet G, L, M y N), y los lípidos toman su lugar en el complejo . La estructura del complejo citocromo bc 1 también contiene varios polipéptidos externos, tanto hidrosolubles como transmembrana, que solo se pueden encontrar en los complejos eucariotas. No existen tales subunidades en los complejos procarióticos bc 1 y b 6 f involucrados en la fotosíntesis [18] .
El complejo citocromo b 6 f contiene tres grupos prostéticos adicionales que no están presentes en el complejo bc 1 : el hemo c n poco común , la clorofila a y el β-caroteno . La presencia de estos grupos afecta significativamente la estructura y operación del complejo, sus características cinéticas y de equilibrio. La cola de fitol de la clorofila a ingresa al portal, que conduce al sitio Qp del complejo, lo que puede afectar el tiempo de unión y residencia de las quinonas en él . El c n hem sirve como un sitio de unión de quinona en el sitio Q n del complejo b 6 f , mientras que en el complejo bc 1 este sitio consta de aminoácidos que rodean al b n hem y es más accesible a las quinonas. Tales diferencias estructurales reducen significativamente la selectividad y la eficiencia de la unión del inhibidor en el sitio Q n [18] . El β-caroteno presumiblemente realiza una función estructural, conectando pequeñas subunidades a través de interacciones hidrofóbicas , similar a cómo un palillo conecta los canapés [21] .
Dado que el complejo citocromo b 6 f se encuentra en la intersección de todos los principales procesos metabólicos de la célula , su expresión y ensamblaje están influenciados por casi todos los principales factores externos e internos: la calidad e intensidad de la luz, la concentración de oxígeno reactivo especies, el nivel de fitohormonas , el nivel de reducción del pool de plastoquinonas y el nivel de azúcares en la célula. Muchas de las vías de señalización que afectan la expresión de los componentes del complejo pueden superponerse e interactuar entre sí. Para complicar aún más el panorama, se encuentran las señales entre el núcleo y los cloroplastos para coordinar la síntesis de las subunidades codificadas en los plástidos y en el núcleo [9] .
La regulación se lleva a cabo a nivel de transcripción, así como el ensamblaje del complejo en la membrana tilacoide. Todo el proceso de regulación es aún poco conocido y en las plantas superiores prácticamente no está estudiado. Los experimentos en el alga unicelular C. reinhardtii mostraron que el factor de transcripción nuclear MCA1 estabiliza el ARNm del citocromo f . El citocromo f inmaduro , al interactuar con MCA1, conduce a su proteólisis , reduciendo así el nivel de su propia expresión. En las plantas superiores, la proteína PRFB3 estabiliza el extremo 3' del transcrito petB en condiciones de luz brillante, pero su contribución a los cambios en el nivel del complejo citocromo b 6 f es muy pequeña. También es probable que las proteínas auxiliares que insertan hemos en los citocromos b 6 yf contribuyan en cierta medida a la regulación del complejo . La presencia de hemos estabiliza estas proteínas y es fundamental para su correcto plegamiento . Las proteínas mal plegadas son inestables y se someten rápidamente a proteólisis [9] .
La síntesis del complejo citocromo está estequiométricamente coordinada con la síntesis de la ATP sintasa del cloroplasto y depende de la tasa y el flujo lineal de electrones, así como de la tasa de asimilación de CO 2 por la hoja [9] .
En el proceso de fotosíntesis, el complejo citocromo b 6 f asegura el transporte de electrones entre dos centros de reacción: del fotosistema II al fotosistema I, así como el transporte de protones desde el estroma de los cloroplastos hasta la luz de los tilacoides [5] . El transporte de electrones es responsable de crear un gradiente de protones, lo que asegura la síntesis de ATP en los cloroplastos [11] .
El complejo citocromo b 6 f es un participante regulador importante en la ETC de los cloroplastos. Aquí realiza muchas funciones reguladoras importantes. Primero, coordina la tasa de flujo de electrones no cíclicos y la reducción de NADP + con la síntesis de ATP. La relación de todos estos procesos se realiza a través del pH del espacio intratilacoideo. En segundo lugar, el complejo citocromo b 6 f es un sensor redox de la ETC de los cloroplastos y reacciona sensiblemente a la reducción de la reserva de plastoquinona. Con un aumento en el nivel de reducción de la reserva de plastoquinona, induce la transición de los cloroplastos del estado 1 al estado 2 mediante la activación de una proteína quinasa específica que fosforila las proteínas CCKII . Como resultado de la fosforilación, la ubicación de CCKII en la membrana cambia y el flujo de energía luminosa hacia el fotosistema II disminuye [28] . Como modelos probables de tal inducción, la activación a través de la clorofila a , cuya cola de fitol entra en la cavidad de intercambio en la región del sitio Qp , el desplazamiento de la proteína Riske, o la reducción directa del enlace disulfuro de la proteína quinasa transmembrana correspondiente por la Se consideran complejos de citocromo que utilizan el centro de hierro y azufre de la proteína Riske [29] .
El número de recambio de este complejo es el más bajo en comparación con otros componentes del ETC de los cloroplastos, por lo que controla la tasa de fotosíntesis y puede reducir la tasa de reacciones que ocurren dentro de sí mismo dependiendo de la intensidad de la luz o el pH. El mecanismo de este proceso es desconocido [30] . También se muestra el papel del complejo en el fortalecimiento o debilitamiento del flujo cíclico de electrones, independientemente del estado de los cloroplastos , pero en dependencia directa de su potencial redox [24] .
El complejo de citocromo está presente en cantidades aproximadamente iguales en las membranas tilacoides del estroma y gran . En las gran membranas, participa en el transporte de electrones no cíclico, y en las membranas estromales, donde solo está presente el fotosistema I, participa en el transporte cíclico [16] . En promedio, un complejo del fotosistema I representa de 1,5 a 1,8 complejos del fotosistema II , 8 CCKII , 1,5 del complejo citocromo b 6 f , 10 a 14 moléculas de plastoquinona , 6 a 8 moléculas de plastocianina y alrededor de 10 moléculas de ferredoxina [31] .
monómero Cit. b 6 f .
Cit. b 6 f en la membrana.
Cit. b 6 f con cofactores y lípidos.
Cit. b 6 f , vista inferior.
Cit. b6f de M. laminosus ( 1vf5 ) .
Cit. b6f de M. laminosus ( 2d2c ) .
Cit. b 6 f , vista lateral.
Cit. b6f de C. reinhardtii . _
Cit. f de Brassica rapa .
Dos citas. f de C. reinhardtii .
Proteína de riesgo de M. laminosus .
Ardillas Riske en Op. b 6 f , vista superior.
La posición de las dos proteínas Riske en Cit. b 6 f .