El tripsinógeno es una forma inactiva de la enzima tripsina , una proenzima .
Se compone principalmente de lisina y arginina . La serina y la histidina , que constituyen el sitio activo de la enzima, están separadas e inactivas.
La enzima enteropeptidasa y los iones de calcio catalizan la escisión del péptido hexa (dado que esta no es la única función de la enteropeptidasa, la propia tripsina cataliza la reacción de conversión, es decir, es autocatalítica). Después de la escisión del hexapéptido, se produce una deformación parcial de la hélice, una curva, como resultado de lo cual la histidina y la serina se acercan y se convierten en un centro activo.