| Aspartato aminotransferasa | |
|---|---|
| Aspartato aminotransferasa de Escherichia coli asociada con el cofactor piridoxal fosfato [1] . | |
| Identificadores | |
| Código KF | 2.6.1.1 |
| número CAS | 9000-97-9 |
| Bases de datos de enzimas | |
| IntEnz | vista IntEnz |
| BRENDA | entrada BRENDA |
| ExPASy | Vista de NiceZyme |
| metaciclo | camino metabólico |
| kegg | entrada KEGG |
| PRIAM | perfil |
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Ontología de genes | AmiGO • EGO |
| Búsqueda | |
| PMC | artículos |
| PubMed | artículos |
| NCBI | Proteínas NCBI |
| CAS | 9000-97-9 |
| Archivos multimedia en Wikimedia Commons | |
La aspartato aminotransferasa ( AST , AsAt ; también glutamato oxaloacetato transaminasa ) es una enzima endógena del grupo de las transferasas , un subgrupo de las aminotransferasas (transaminasas).
La aspartato aminotransferasa se convirtió en la primera proteína cuya secuencia de aminoácidos (es decir , estructura primaria ) fue establecida por científicos soviéticos [2] . Esto se hizo en el trabajo conjunto de dos laboratorios: el Instituto de Biología Molecular de la Academia de Ciencias de la URSS bajo la dirección de A.E. Braunshtein y el Instituto de Química Bioorgánica que lleva el nombre de M.M. Shemyakin de la Academia de Ciencias de la URSS [3] bajo la dirección de Yu.A. Ovchinnikov , cuyos resultados se publicaron en 1972 [4] . Estudiaron la aspartato aminotransferasa del citosol del corazón de cerdo , que consta de dos subunidades idénticas de 412 residuos de aminoácidos cada una. Por la divulgación de la estructura de esta proteína, un equipo de científicos recibió el Premio Lenin Komsomol en el campo de la ciencia y la tecnología en 1975 [5] .
La enzima cataliza la conversión de oxalacetato en aspartato mediante la transferencia de NH 3 a la primera molécula. El segundo producto de reacción es el α-cetoglutarato . La reacción juega un papel importante en la liberación de NH 3 de los aminoácidos, que luego se procesa en el ciclo de la urea , ya que el aspartato obtenido durante la reacción se necesita para formar argininosuccinato (2ª reacción del ciclo). Además, la reacción inversa permite la conversión de aspartato en oxaloacetato. Así, el metabolismo del aspartato (así como de otros aminoácidos, que en el proceso de su catabolismo se convierten en oxaloacetato) aporta al organismo la sustancia necesaria para el proceso de gluconeogénesis .
En humanos, hay dos genes que codifican diferentes isoenzimas AST:
La aspartato aminotransferasa se usa ampliamente en la práctica médica para el diagnóstico de laboratorio del daño hepático y del miocardio (músculo cardíaco) .
La aspartato aminotransferasa se sintetiza intracelularmente y normalmente solo una pequeña parte de esta enzima ingresa a la sangre. Con daño al miocardio (por ejemplo, con infarto de miocardio ), hígado (con hepatitis , colangitis , cáncer de hígado primario o metastásico) como resultado de citólisis (destrucción celular), esta enzima ingresa al torrente sanguíneo, que se detecta mediante métodos de laboratorio. En la cirrosis hepática con síndrome citolítico, los niveles de AST suelen estar elevados, pero en la cirrosis avanzada ( Child-Pugh clase C), los niveles de transaminasas rara vez están elevados.
Un aumento de AST que excede un aumento de ALT es característico del daño al músculo cardíaco; si el índice ALT es más alto que el AST, esto, por regla general, indica la destrucción de las células hepáticas.
Normalmente, la AST es de 0 a 31 U/L en mujeres y de 0 a 41 U/L en hombres.
El contenido normal de AST en la sangre de una tortuga es de 50-130 unidades/l [6] .