La desamidación es una reacción química en la que se elimina un grupo funcional amida de un compuesto orgánico . En bioquímica , la reacción juega un papel importante en la degradación de proteínas , ya que daña las cadenas laterales que contienen amida de los aminoácidos asparagina y glutamina .
La desaminación de un residuo de asparagina se produce en una proteína en condiciones fisiológicas como sigue. La cadena lateral de la asparagina es atacada por el nitrógeno del siguiente residuo de aminoácido, lo que da como resultado la formación de un compuesto intermedio: la succinimida incorporada asimétricamente en la cadena polipeptídica. Debido a la asimetría, este último puede hidrolizarse a un residuo de aspartato o al residuo de beta-aminoácido de isoaspartato. Este proceso se considera desamidación ya que la amida en la cadena lateral de la asparagina se reemplaza por un grupo carboxilo . Al mismo tiempo, tal reacción puede ocurrir con la participación de la cadena lateral no solo de asparagina, sino también de aspartato, lo que lleva a su transformación en isoaspartato.
La desamidación ocurre mucho más rápido si el siguiente residuo de aminoácido tiene una cadena lateral pequeña o flexible. Un ejemplo es la glicina , que tiene un impedimento estérico mínimo para ser atacado por el grupo peptídico. La desamidación se ve favorecida por valores elevados de pH (>10) y temperaturas.
Presumiblemente, la desamidación es uno de los factores que limitan la funcionalidad de las moléculas de proteína.