Crystallin es el nombre común de una mezcla de proteínas que forman el cristalino del ojo de los humanos y otros animales. Crystallin consta de varias proteínas individuales: en humanos, α- y β-crystallins son proteínas chaperonas que mantienen la estructura de las proteínas del cristalino y, en consecuencia, su transparencia. La γ-cristalina es una proteína estructural del cristalino. Los cristalinos también se encuentran en la córnea , donde desempeñan el mismo papel: proporcionan transparencia [1] . Estas proteínas también se han encontrado en otros órganos y tejidos: en el corazón [2] y en el cáncer de mama [3] . Debido a que se ha descubierto que un traumatismo en el cristalino posiblemente desencadene la regeneración nerviosa [4] , la cristalina se ha convertido en un área de investigación para los neurocientíficos . Hasta el momento, se ha demostrado que crystallin β b2 (cryβb2) puede promover el crecimiento de las fibras nerviosas [5] .
La principal función de la cristalina, al menos en el cristalino del ojo, es probablemente que eleva el índice de refracción , sin obstruir al mismo tiempo el paso de la luz. Sin embargo, esta no es la única función. Cada vez es más claro que los cristalinos pueden tener varias funciones metabólicas y reguladoras, tanto en el cristalino como en otras partes del cuerpo [6] . La mayoría de las proteínas que contienen dominios de βγ-cristalina se caracterizan como proteínas de unión al calcio con un nuevo motivo clave griego de unión al calcio.
Es interesante y sorprendente, desde un punto de vista evolutivo, que algunas cristalinas sean enzimas activas , mientras que otras no tienen actividad enzimática, pero muestran homología con otras enzimas [7] [8] . Los cristalinos de diferentes grupos sistemáticos de organismos están relacionados con diferentes proteínas: en aves y reptiles están relacionados con lactato deshidrogenasas (LDH) y argininosuccinato liasas (ASL), en mamíferos están relacionados con alcohol deshidrogenasas (ADH) y quinona reductasas , y en cefalópodos están relacionadas con glutatión-S-transferasas (GST) y aldehído deshidrogenasas . Si la aparición de cristales es el resultado de un feliz accidente asociado con el hecho de que estas enzimas particulares resultaron ser transparentes y solubles en agua, o si las propiedades de estas enzimas de alguna manera protegen el cristalino, todo esto es un tema de actualidad. investigar. La adquisición de nuevas funciones por parte de las cristalinas durante la evolución de proteínas que originalmente tenían otras funciones es un ejemplo clásico del funcionamiento de los principios de preaptación y cambio de funciones a nivel molecular.
Los cristalinos del cristalino de los vertebrados se dividen en tres grupos: cristalinos alfa, beta y gamma. La división en estos grupos corresponde a la secuencia en la que estas proteínas se eluyen (lavan) de la columna durante la cromatografía en gel . Estos tres grupos también se denominan cristalinas ubiquistas. Las beta y gamma-cristalinas (como CRYGC) son similares en secuencia de aminoácidos, estructura y disposición de dominios; por lo tanto, se asignan a un grupo, la superfamilia de βγ-cristalina. Las superfamilias de cristales α y βγ representan las principales superfamilias de proteínas presentes en el cristalino. Además de estos cristalinos, hay otros cristalinos específicos de taxón que solo se pueden encontrar en las lentes de algunos organismos, por ejemplo, cristalinos delta, épsilon, tau, iota. Se han encontrado cristalinos alfa, beta y delta en el cristalino de aves y reptiles . Se han encontrado cristales alfa, beta y gamma en las lentes de todos los demás vertebrados .