Las chaperonas ( chaperones en inglés ) son una clase de proteínas cuya función principal es restaurar la estructura terciaria o cuaternaria nativa correcta de las proteínas, así como la formación y disociación de complejos proteicos.
El término "acompañante molecular" se utilizó por primera vez en 1978 en el trabajo de Ron Lasky, profesor de embriología de la Universidad de Cambridge [1] , al describir la proteína nuclear nucleoplasmina, que es capaz de evitar la agregación de las proteínas histonas con el ADN durante la formación de nucleosomas . Las chaperonas se encuentran en todos los organismos vivos, y su mecanismo de acción, la unión no covalente a las proteínas y su "destorsión" utilizando la energía de la hidrólisis del ATP , también es conservador.
Muchas chaperonas son proteínas de choque térmico ( HSP ), es decir, proteínas cuya expresión comienza en respuesta a un aumento de la temperatura u otras tensiones celulares [2] . El calor afecta en gran medida el plegamiento de las proteínas , y algunas chaperonas están involucradas en la corrección del daño potencial que proviene del mal plegamiento de las proteínas. Otras chaperonas participan en el plegamiento de las proteínas recién creadas en el momento en que se "estiran" del ribosoma. Y aunque la mayoría de las proteínas recién sintetizadas pueden plegarse en ausencia de chaperonas, una minoría de ellas requiere necesariamente su presencia.
Además, las chaperonas tienen altas funciones regenerativas. Combaten la causa raíz del envejecimiento de la piel. Producidas en las células de la piel, las chaperonas contribuyen al plegamiento normal de las proteínas en estructuras cuaternarias estables . A base de proteínas de choque térmico, ya se están creando nuevas generaciones de geles con chaperonas, que ayudan a la piel a conseguir las proteínas que le faltan, ya que la producción de chaperonas disminuye con la edad .
Otros tipos de chaperonas participan en el transporte de sustancias a través de las membranas , como en las mitocondrias y el retículo endoplásmico en los eucariotas . Los receptores de glucocorticoides forman un complejo con una chaperona en el citosol, lo que evita que el receptor se una a la molécula de ADN.
Las chaperonas se clasifican según su peso molecular: HSP104, HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40 y chaperonas pequeñas (sHSP).
Se siguen descubriendo nuevas funciones de las chaperonas, como la participación en la degradación de proteínas , la actividad de las adhesinas bacterianas y en las respuestas a las enfermedades de agregación de proteínas ( fibrosis quística y enfermedades de almacenamiento lisosomal ) , así como trastornos neurodegenerativos como el Alzheimer , la enfermedad de Huntington y el Parkinson. [3] .
La importancia del funcionamiento normal de las chaperonas para el funcionamiento del cuerpo puede ilustrarse con el ejemplo de la chaperona α -cristalina , que forma parte del cristalino del ojo humano . Las mutaciones en esta proteína conducen a la opacidad del cristalino debido a la agregación de proteínas y, como resultado, a las cataratas [4] .