Adenosina trifosfatasa de sodio y potasio

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Na + /K + -ATPasa

Bomba de sodio-potasio, estado E2-Pi. Los límites de hidrocarburos calculados de la bicapa lipídica se representan como planos azul (interior) y rojo (exterior).
Identificadores
Código KF 7.2.2.13
Bases de datos de enzimas
IntEnz vista IntEnz
BRENDA entrada BRENDA
ExPASy Vista de NiceZyme
metaciclo camino metabólico
kegg entrada KEGG
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La Na + /K + -ATP-asa ( Na + /K + adenosina trifosfatasa, bomba de sodio-potasio, bomba de sodio-potasio [1] [2] ) es una enzima del grupo de las adenosina trifosfatasas de transporte ( EC 7.2.2.13 ) Se encuentran en la membrana plasmática todas las células animales. Na + /K + - La ATPasa transporta activamente iones K + al interior de la célula, mientras que los iones Na + se liberan al entorno externo. La enzima no es un verdadero antiportador, ya que ambos cationes se transportan contra un gradiente electroquímico (gradiente de potencial ) [3] . La función principal es mantener el potencial de reposo y regular el volumen celular.

Cómo funciona

En la primera etapa, la enzima une tres iones Na + desde el interior de la membrana . Estos iones cambian la conformación del sitio activo de la ATPasa. La enzima es entonces capaz de hidrolizar una molécula de ATP . La energía liberada después de la hidrólisis se gasta en cambiar la conformación del transportador, por lo que tres iones Na + y un ion PO 4 3− (fosfato) se encuentran en el lado exterior de la membrana. Aquí, los iones de Na + se separan y se añaden dos iones de K + . Después de eso, la enzima vuelve a su conformación original, el ion fosfato y los iones K + quedan en el interior de la membrana. Aquí, los iones K + se separan y el transportador vuelve a estar listo para funcionar.

Como resultado, se crea una alta concentración de iones Na + en el entorno extracelular y una alta concentración de K + dentro de la célula . Esta diferencia de concentración se aprovecha en las células cuando se conduce un impulso nervioso .

Historia

Jens Skou descubrió la Na + /K + -ATPasa en 1957 . Aisló esta enzima de los nervios periféricos utilizando uabaína , un glucósido  que se une específicamente a la ATPasa. En 1997, recibió el Premio Nobel de Química por este descubrimiento .

Véase también

Notas

  1. Premio Nobel (1997: Skou E. Kh., Boyer P., Walker J.)  / Rokachevskaya N. V., Scholle V. D. // Gran Enciclopedia Rusa  : [en 35 volúmenes]  / cap. edición Yu. S. Osipov . - M.  : Gran Enciclopedia Rusa, 2004-2017.
  2. Permeabilidad  / Antonov V. F., Alekseev O. V. // Gran Enciclopedia Médica  : en 30 volúmenes  / cap. edición B. V. Petrovski . - 3ra ed. - M  .: Enciclopedia soviética , 1983. - T. 21: Prednisolona - Solubilidad. — 560 págs. : enfermo.
  3. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Antiportadores (2011).