La transaminación es una reacción enzimática bioquímica de la transferencia reversible de un grupo amino de un aminoácido a un cetoácido sin la formación intermedia de amoníaco .
El mecanismo de reacción fue descubierto en 1937 por A. E. Braunshtein y M. G. Kritzman .
Las enzimas que catalizan el proceso se denominan transaminasas o aminotransferasas .
La constante de equilibrio de la reacción de transaminación enzimática es aproximadamente igual a 1, es decir, la dirección del proceso de transferencia del grupo amino está determinada por la concentración de sustratos y productos en la célula . La misma reacción de transaminación puede proceder en diferentes direcciones en diferentes partes de la célula. Por lo tanto, la transaminación sirve tanto para el anabolismo como para el catabolismo de los aminoácidos, es decir, es un proceso anfibólico.
La lisina , la treonina , la prolina y la hidroxiprolina no participan en las reacciones de transaminación.
Los productos más comunes son la alanina , el aspartato y el glutamato , ya que sus respectivos cetoácidos se forman durante el metabolismo de los carbohidratos . La transaminación juega un papel importante en los procesos de formación de urea, gluconeogénesis y vías para la formación de nuevos aminoácidos. La transaminación de aminoácidos con la formación de ácido glutámico en combinación con su desaminación por la glutamato deshidrogenasa dependiente de NAD(P) se denomina desaminación indirecta de aminoácidos (transdesaminación).