Afinidad (bioquímica)

En bioquímica , la afinidad (también afinidad de unión ) es una medida de la tendencia de las moléculas a unirse a otras moléculas, por ejemplo, entre compañeros de unión en una interacción proteína - ligando : cuanto mayor es la afinidad, mayor es la constante de asociación Ka ( también llamada la constante de enlace).

Características

Sin embargo, en la actualidad, en lugar de la constante de asociación, se suele utilizar la medida inversa, la constante de disociación K d  : cuanto mayor es la afinidad de la proteína por su ligando, menor es la constante de disociación del complejo. Sobre el ejemplo de la formación/escisión del complejo enzima-sustrato [ES].

definiciones de acuerdo con la ley de acción de masas o constantes cinéticas (constantes de velocidad k) se enumeran aquí:

constante de asociación (constante de enlace)
Constante de disociación .

En cinética enzimática , la Km , la constante de Michaelis , se utiliza a veces como una medida de la afinidad de una enzima por su sustrato. En la práctica, esto tiene cierto derecho, pero teóricamente, la constante de disociación del complejo ES K d y la constante de Michaelis deben distinguirse estrictamente. Según Briggs y Haldane, la constante de Michaelis también depende del número de cambios k 2 y se calcula de la siguiente manera:

.

La derivación de K m a K d sólo es posible si . Esta suposición no es adecuada en todos los casos, pero Leonor Michaelis y Maud Menten la hicieron originalmente para derivar la ecuación de Michaelis-Menten .

La afinidad se puede determinar utilizando un ensayo de unión de ligandos .

Véase también

Literatura