Efecto Verigo-Bohr
La versión actual de la página aún no ha sido revisada por colaboradores experimentados y puede diferir significativamente de la versión revisada el 10 de julio de 2013; las comprobaciones requieren 30 ediciones .Efecto Verigo-Bohr (sinónimos - efecto Verigo , efecto Bohr ) - la dependencia del grado de disociación de la oxihemoglobina del valor de la presión parcial de dióxido de carbono en el aire alveolar y la sangre, con una disminución en la que la afinidad del oxígeno por aumenta la hemoglobina , lo que dificulta que el oxígeno pase de los capilares a los tejidos. Este efecto fue descubierto de forma independiente por el fisiólogo ruso BF Verigo en 1892 [1] y el fisiólogo danés K. Bohr en 1904 [2] .
Historial de descubrimientos
El fisiólogo ruso I. M. Sechenov sentó las bases para el desarrollo del problema de la hipoxia con un trabajo fundamental sobre la fisiología de la respiración y la función de intercambio de gases de la sangre. También son de gran importancia los estudios del fisiólogo ruso B. F. Verigo sobre la fisiología del intercambio gaseoso en los pulmones y tejidos. Basado en las ideas de Sechenov sobre las formas complejas de interacción entre el dióxido de carbono y el oxígeno en la sangre (Verigo trabajó en los laboratorios de Sechenov, I. R. Tarkhanov e I. I. Mechnikov ), primero estableció la dependencia del grado de disociación de la oxihemoglobina en el valor de la presión parcial de dióxido de carbono en la sangre.
Mecanismo bioquímico
En las células de los tejidos periféricos, el combustible orgánico se oxida en las mitocondrias utilizando el oxígeno (respiración celular) suministrado por la hemoglobina de los pulmones; en este caso, se forman como productos dióxido de carbono, agua y otros compuestos . La formación de dióxido de carbono en los tejidos provoca simultáneamente un aumento de la concentración de iones H + (es decir, una disminución del pH ), ya que cuando se hidrata el CO 2 , se forma H 2 CO 3 , un ácido carbónico débil que se disocia en iones H + e iones bicarbonato:
H 2 CO 3 ⇄ H ++ HCO 3 - .La hemoglobina transporta una proporción significativa (alrededor del 20%) de la cantidad total de iones CO 2 y H + formados en los tejidos y que ingresan a los pulmones y riñones, proporcionando la liberación de estos productos.
Muchos años antes del descubrimiento de este mecanismo, se descubrió que la unión del oxígeno por la hemoglobina está fuertemente influenciada por el pH y la concentración de CO 2 : cuando se agregan iones de CO 2 y H + , la capacidad de la hemoglobina para unirse al O 2 disminuye. De hecho, en tejidos periféricos con pH relativamente bajo y alta concentración de CO2 , la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye. Por el contrario, en los capilares pulmonares, la liberación de CO 2 y el consiguiente aumento del pH sanguíneo conducen a un aumento de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Este efecto del pH y la concentración de CO 2 sobre la unión y liberación de O 2 por la hemoglobina se denomina efecto Verigo-Bohr.
La reacción de unión de oxígeno por la hemoglobina en forma
Hb + O2 ⇄ HbO2en realidad refleja una imagen incompleta, ya que no tiene en cuenta los ligandos H + y CO 2 adicionales .
Para explicar el efecto de la concentración de iones H + sobre la unión de oxígeno, esta reacción debe escribirse de otra forma:
HHb + + O 2 ⇄ HbO 2 + H + ,donde HHb + es la forma protonada de la hemoglobina. De esta ecuación se deduce que la curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina depende de la concentración de iones H + . La hemoglobina se une a los iones O 2 y H + , pero existe una relación inversa entre estos dos procesos. Si la presión parcial de oxígeno es alta (lo que se observa, por ejemplo, en los pulmones), la hemoglobina se une y libera iones H + . A una presión parcial de oxígeno baja (que se produce en los tejidos), los iones H + se unirán a la hemoglobina .
La eficiencia de la unión de la hemoglobina con el dióxido de carbono (con la formación de carbaminohemoglobina, más comúnmente conocida como carbhemoglobina [3] ) está inversamente relacionada con la unión del oxígeno. En los tejidos, parte del exceso de CO 2 se une a la hemoglobina, la afinidad de esta última por el O 2 disminuye y se libera oxígeno. En los pulmones, se une un exceso de O 2 aire, por lo que la afinidad de la hemoglobina por el CO 2 disminuye, y el CO 2 se libera en el aire alveolar , lo que contribuye a una ligera acidificación de la sangre debido a los iones H + que surgen de la disociación . de ácido carbónico (ver arriba).
Las dependencias descritas hacen que la molécula de hemoglobina se adapte perfectamente al transporte conjunto de oxígeno, dióxido de carbono e iones H + por parte de los eritrocitos [4] .
Véase también
- Efecto Haldane (descubierto por John Scott Haldane )
Notas
- ↑ Verigo B. F. Zur Frage über die Wirkung des Sauerstoff auf die Kohlensäureausscheidung in den Lungen // Archiv für die gesammte Physiologie des Menschen und der Thiere: artículo. - 1892. - Nº 51 . - S. 321-361 .
- ↑ Cr. Bohr, K. Hasselbalch y August Krogh. Acerca de una relación biológicamente importante: la influencia del contenido de dióxido de carbono de la sangre en su unión al oxígeno // Skand. Arco. fisiol. : artículo. - 1904. - Nº 16 . - Art. 401-412 .
- ↑ Carbhemoglobina // Diccionario enciclopédico biológico .
- ↑ Lehninger A. Fundamentos de bioquímica: en 3 volúmenes. Tomo 1. - M. : Mir, 1985. - S. 208-210. — 367 págs.
Literatura
- Efecto Verigo // Gran Diccionario Médico . — 2000.
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