CASP

CASP ( Evaluación crítica de la predicción de la estructura de proteínas )  es un experimento a gran escala sobre la predicción de estructuras de proteínas . Se lleva a cabo desde 1994 con una frecuencia de cada dos años. [1] CASP prueba objetivamente los métodos de predicción de la estructura de proteínas y proporciona una evaluación independiente del modelado estructural. El objetivo principal de CASP es ayudar a mejorar los métodos para determinar la estructura tridimensional de las proteínas a partir de sus secuencias de aminoácidos . Más de 100 grupos de investigación participan en el proyecto de forma continuada. CASP se considera una competencia mundial en la ciencia del modelado estructural.

Selección de proteínas

Uno de los principios fundamentales de CASP es que los participantes no tienen ninguna información previa sobre la proteína que no sea la secuencia de aminoácidos. Por esta razón, CASP utiliza un método doble ciego  : ni los organizadores, ni los expertos, ni los participantes conocen la estructura de las proteínas probadas hasta el final de la etapa de predicción.

La mayoría de las proteínas analizadas son estructuras no resueltas obtenidas mediante análisis de difracción de rayos X y RMN . También pueden ser estructuras ya resueltas, pero no establecidas en el Banco de Datos de Proteínas .

Las proteínas seleccionadas pueden tener homólogos de secuencia con estructuras conocidas. Esto se puede determinar utilizando la alineación de secuencias BLAST o HHsearch . Se permite un mayor modelado de la estructura por homología.

Si no hay homólogos o sus estructuras, se aplica el método de predicción de estructura de novo . Un ejemplo de tal método es Rosetta . Por el momento, esta dirección es aplicable a proteínas pequeñas (no más de 100-150 aminoácidos). Por esta razón, la categoría de estructuras completamente nuevas no está representada en CASP. [2]

Calificación

El método principal para evaluar los resultados es una comparación de las posiciones de los átomos de Cα de las estructuras predichas y el modelo objetivo.

La comparación se visualiza utilizando la distribución acumulada de distancias entre pares de átomos de Cα equivalentes en la alineación estructural del modelo y las estructuras. En la figura se muestra un ejemplo, el modelo de destino corresponde al valor cero en el gráfico.

La característica numérica de la calidad de la predicción es GDT-TS (Global Distance Test - Total Score) . Describe el porcentaje de residuos bien modelados de la estructura predicha.

Las predicciones de novo también son evaluadas por un panel de expertos, ya que los métodos numéricos dan resultados inconsistentes para estructuras muy diferentes (y es más probable que los métodos de novo den estructuras incorrectas y son los más difíciles de evaluar). [3]

Las predicciones más precisas se pueden evaluar por comparación con el cristal de la estructura objetivo. [cuatro]

Categorías de predicciones

Se pueden utilizar diferentes métodos de evaluación para diferentes categorías:

Resultados

Los resultados del CASP se publican en números especiales de la revista Proteins . Se puede acceder a los artículos a través del sitio web oficial de CASP. [5]

El artículo principal del número describe el experimento en sí. [6] [7] El artículo final del número está dedicado al desarrollo de la ciencia del modelado estructural. [8] [9]

Enlaces

Véase también

Notas

  1. Moult, J., et al. Un experimento a gran escala para evaluar los métodos de predicción de la estructura de proteínas  (inglés)  // Proteins: journal. - 1995. - vol. 23 , núm. 3 . - P. ii-iv . - doi : 10.1002/prot.340230303 .
  2. Zhang Y y Skolnick J. El problema de predicción de la estructura de la proteína podría resolverse utilizando la biblioteca PDB actual  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista  . - 2005. - vol. 102 , núm. 4 . - P. 1029-1034 . -doi : 10.1073 / pnas.0407152101 . —PMID 15653774 .
  3. Ben-David, M., et al. Evaluación de las predicciones de la estructura CASP8 para objetivos sin plantilla  //  Proteínas: revista. - 2009. - Vol. 77 , núm. Suministro 9 . - Pág. 50-65 . - doi : 10.1002/prot.22591 . —PMID 19774550 .
  4. Read, RJ, Chavali, G. Evaluación de las predicciones de CASP7 en la categoría de modelado basado en plantillas de alta precisión  // Proteínas  : estructura, función y bioinformática : diario. - 2007. - vol. 69 , núm. Suplemento 8 . - P. 27-37 . -doi : 10.1002/ prot.21662 . — PMID 17894351 .
  5. ^ Actas de CASP . Consultado el 11 de diciembre de 2014. Archivado desde el original el 29 de junio de 2010.
  6. Moult, J., et al. Evaluación crítica de los métodos de predicción de la estructura de proteínas - Ronda VII  (inglés)  // Proteins: journal. - 2007. - vol. 69 , núm. Suplemento 8 . - P. 3-9 . - doi : 10.1002/prot.21767 . —PMID 17918729 .
  7. Moult, J., et al. Evaluación crítica de los métodos de predicción de la estructura de proteínas - Ronda VIII  (inglés)  // Proteins : journal. - 2009. - Vol. 77 , núm. Suministro 9 . - P. 1-4 . -doi : 10.1002/ prot.22589 . —PMID 19774620 .
  8. Kryshtafovych, A., et al. Progreso de CASP6 a CASP7  //  Proteínas : estructura, función y bioinformática : diario. - 2007. - vol. 69 , núm. Suplemento 8 . - pág. 194-207 . - doi : 10.1002/prot.21769 . —PMID 17918728 .
  9. Kryshtafovych, A., et al. Resultados CASP8 en el contexto de experimentos previos  (neopr.)  // Proteínas. - 2009. - T. 77 , No. Suplemento 9 . - S. 217-228 . - doi : 10.1002/prot.22562 . —PMID 19722266 .