Carboxil éster lipasa

Carboxil éster lipasa

Carboxil éster lipasa ( PDB 1f6w ).
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Código KF 3.1.1.13
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La lipasa dependiente de sales biliares ( BSDL ), también conocida como lipasa de éster carboxílico ( CEL ), es una enzima producida por el páncreas adulto que ayuda en la digestión de las grasas. La lipasa estimulada por sales biliares ( BSSL ) es el equivalente de una enzima que se encuentra en la leche materna . Se ha encontrado BSDL en secreciones pancreáticas de todas las especies en las que se buscó. BSSL, que originalmente se encontraba en la leche de humanos y otros primates , desde entonces se ha encontrado en la leche de muchos animales, incluidos perros, gatos, ratas y conejos [1].

Actividad enzimática

Más del 95 % de la grasa presente en la leche materna y las fórmulas infantiles se encuentra en forma de triacilgliceroles (TG) [2] . En los adultos, se cree que los triglicéridos son escindidos o hidrolizados principalmente por la enzima lipasa dependiente de colipasa (CDL). En los recién nacidos, la actividad de la CDL en el duodeno es menor que en los adultos [2] .

Tanto BSDL como BSSL tienen una amplia especificidad de sustrato y, al igual que CDL, pueden hidrolizar triacilglicéridos (además de fosfolípidos , ésteres de colesterol y vitaminas liposolubles ). En particular, pueden hidrolizar ésteres de ácidos grasos esenciales ( PUFA n-3 y n-6 ) y DHA [3] . La producción de BSDL en el páncreas neonatal es bastante baja en comparación con la del páncreas mamario o adulto [4] .

Sin embargo, los recién nacidos metabolizan relativamente bien los lípidos debido a los bajos niveles de CDL y BSDL que producen. Esta observación ha llevado a sugerir que el BSDL, producido por la glándula mamaria lactante y presente en la leche, puede compensar los niveles bajos de otras enzimas digestivas de TG y ayudar a la absorción de lípidos neonatal. La importancia de BSSL en la leche materna para la nutrición de los bebés prematuros se declaró en 2007 [5] Esto también se ha demostrado explícitamente recientemente [6] .

Notas

  1. ^ "Dos formas de lipasa estimulada por sales biliares de leche humana". Bioquímica J. _ 283 (1): 119-122. 1992. doi : 10.1042/ bj2830119 . PMID 1567358 . 
  2. 1 2 Lombardo, D. (2001). “Lipasa dependiente de sales biliares: sus implicaciones fisiopatológicas”. bioquimica Biografía. Acta . 1533 (1): 1-28. DOI : 10.1016/S1388-1981(01)00130-5 . PMID  11514232 .
  3. ^ "Producción de lipasa estimulada por sales biliares humana recombinante en Pichia pastoris ". Proteína Express. Purif . 23 (2): 282-288. 2001. doi : 10.1006/ prep.2001.1509 . PMID 11676603 . "Producción de lipasa estimulada por sales biliares humanas recombinantes en Pichia pastoris ". Proteína Express. Purif . 23 (2): 282-288. doi : 10.1006/prep.2001.1509 . PMID  11676603 .
  4. ^ "Clonación molecular de la lipasa dependiente de sales biliares de la glándula mamaria lactante de hurón: una descripción general de los residuos funcionales". bioquimica Biografía. Acta . 1393 (1): 80-89. 1998. DOI : 10.1016/S0005-2760(98)00067-8 . IDPM  9714751 .
  5. ^ "La pasteurización de la propia leche materna reduce la absorción de grasa y el crecimiento en bebés prematuros". Acta Pediatr . 96 (10): 1445-1449. 2007. DOI : 10.1111/j.1651-2227.2007.00450.x . PMID  17714541 .
  6. Maggio L, Bellagamba M. et al.

Lecturas adicionales