Las opsinas son un grupo de receptores unidos a la membrana fotosensibles asociados con proteínas G , de aproximadamente 35-55 kDa de la familia de proteínas retinólidos, que se encuentran en las células fotosensibles de la retina . Cinco grupos de opsinas están involucrados en la visión, la transferencia de luz a una señal electroquímica, y son el primer paso en la cascada de transducción visual. La melanopsina es otra opsina que se encuentra en la retina de los mamíferos y que participa en los ritmos circadianos y en el reflejo pupilar , pero no en la formación de imágenes.
Se clasifican dos tipos de opsinas: el primer y el segundo tipo. La similitud en su estructura y función indica su origen convergente en bacterias y animales. [una]
Las opsinas procariotas tienen siete dominios transmembrana similares en estructura a los receptores acoplados a proteína G eucariotas . Pero a pesar de tales similitudes, no hay evidencia de que tengan similitudes evolutivas, al parecer, estas proteínas evolucionaron independientemente unas de otras. [una]
Algunas bacterias fijan carbono sin la participación de la clorofila, utilizando para ello opsinas del primer tipo ( proteorrodopsinas , halorodopsinas y bacteriorrodopsinas) Las halobacterias utilizan rodopsinas sensibles para la fototaxis, proteínas del sistema de transducción de señales asociadas a las membranas plasmáticas que no están relacionadas con las proteínas G están involucrados en este proceso. [2]
Dos familias de opsinas de vertebrados se clasifican según las diferencias en la expresión y la historia evolutiva. Las rodopsinas , que intervienen en la visión nocturna, son opsinas poco nítidas y muy sensibles, y se encuentran en los bastones de la retina . Las opsinas cónicas que están involucradas en la visión del color son opsinas de baja sensibilidad pero nítidas, y están ubicadas en las células cónicas de la retina. Las opsinas cónicas también se clasifican según la longitud de onda de máxima absorción de la luz. Además, para la clasificación, a menudo se comparan las secuencias de aminoácidos de las opsinas de diferentes grupos. Ambos enfoques distinguen cuatro grupos principales de opsinas. [3] Los seres humanos tienen el siguiente conjunto de proteínas visuales:
Los genes OPN1MW , OPN1MW2 y OPN1SW son conocidos para las últimas tres opsinas en humanos .
Otros animales tienen diferentes conjuntos de proteínas fotorreceptoras y sus respectivos espectros de absorción difieren de las proteínas humanas. Por lo tanto, la percepción de la luz y las imágenes en humanos y animales es diferente. Algunos insectos , por ejemplo, pueden ver en el rango ultravioleta, y los animales con un tipo de opsina ven el mundo que los rodea en blanco y negro.
Las opsinas están unidas covalentemente al retinal , la forma aldehído de la vitamina A , la unión procede a través de la condensación del grupo aldehído del retinal con el grupo ε-amino de un residuo de lisina en la séptima hélice alfa transmembrana para formar una base de Schiff . En los vertebrados, el cromóforo está en forma cis. La absorción de un fotón conduce a un cambio en la conformación al estado trans. La fotoisomerización induce cambios conformacionales en la proteína opsina y activa la cascada de fototransducción.
Las opsinas contienen siete dominios helicoidales alfa transmembrana conectados por tres bucles extracelulares y tres citoplasmáticos. Muchos residuos de aminoácidos se conservan evolutivamente entre diferentes grupos de opsinas. [4] El residuo Lys296 se conserva en todas las opsinas conocidas y sirve como sitio de unión de la base de Schiff al cromóforo.
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