Carnitina-O-palmitoiltransferasa

Carnitina-O-palmitoiltransferasa

Estructura de la carnitina-O-palmitoiltransferasa [1] .
Identificadores
Símbolo Carn_acyltransf
Pfam PF00755
clan pfam CL0149
Interpro IPR000542
PROSITO PDOC00402
SCOP 1ndi
SUPERFAMILIA 1ndi
superfamilia OPM 183
Proteína OPM 2h3u
Estructuras proteicas disponibles
Pfam estructuras
AP RCSB AP ; PDBe ; PDBj
PDBsum modelo 3d

Carnitina-O-palmitoiltransferasa , también carnitina aciltransferasa o carnitina palmitoiltransferasa , abbr. CPT ( EC 2.3.1.21 Copia de archivo del 5 de mayo de 2016 en Wayback Machine ) es una enzima del grupo de las aciltransferasas ( tipo transferasa ) que cataliza la transferencia de un grupo acilo de una molécula de acil-CoA a una molécula de carnitina (con la formación de carnitina acilada - carnitina-СOR (donde R - un residuo de ácido graso, en particular palmitoilo) y una molécula de coenzima A (CoA-SH)) y viceversa. Se refiere a proteínas integrales , ubicadas en el lado externo de la membrana externa (en el lado citoplasmático) y en el lado interno de la membrana interna de las mitocondrias (en el lado de la matriz). Es una parte integral del sistema de transporte de carnitina . Tiene varias formas diferentes. Participa en la degradación de los ácidos grasos.

Mecanismo de transferencia

Representado en forma de ecuaciones:

R-CO~SCoA + carnitina ↔ carnitina-COR + CoA-SH

La reacción es reversible. Una enzima ubicada en la membrana externa ( carnitina palmitoiltransferasa I , CPT1) de las mitocondrias cataliza la reacción directa y, en consecuencia, la inversa, sin embargo, se encuentra en el lado interno de la membrana mitocondrial interna (carnitina palmitoiltransferasa II, CPT2)

Formas encontradas en humanos

Hay 4 formas diferentes de esta enzima que se encuentran en el cuerpo humano:

Notas

  1. Jogl G., Tong L. Estructura cristalina de la carnitina acetiltransferasa e implicaciones para el mecanismo catalítico y el transporte de ácidos grasos  // Cell  :  journal. - Cell Press , 2003. - Enero ( vol. 112 , no. 1 ). - pág. 113-122 . -doi : 10.1016 / S0092-8674(02)01228-X . —PMID 12526798 .