Complejo Fenna-Matthews-Olson

El complejo Fenna-Matthews-Olson (FMO) es una antena integral del complejo captador de luz de las bacterias verdes del azufre , que media la transferencia de energía de excitación de los clorosomas a los centros de reacción bacterianos (RC) incrustados en la membrana .

Historia del estudio

El complejo pigmento-proteína fue aislado y descrito por primera vez en 1962 por el bioquímico pionero John Melvin Olson (1929-2017) y su asistente Carol Romano. La fuente del material fue un cultivo bacteriano proporcionado por la microbióloga soviética Elena Nikolaevna Kondratieva (1925-1995) [2] .

FMO se convirtió en el primer complejo pigmento-proteína cuya estructura tridimensional fue descrita por espectroscopía de rayos X. El complejo lleva el nombre del descubridor John Olson y los cristalógrafos Roger Fenna (n. 1947) y Brian Matthews (n. 1938) [3] .

Estructura

Es un trímero de pigmentos solubles en agua - complejos proteicos . Cada uno de los tres monómeros contiene 7 moléculas de bacterioclorofila a . Están unidos a través de un andamio de proteínas que forma un enlace de coordinación con el átomo de magnesio central, ya sea a través de un residuo de aminoácido (principalmente histidina ) o mediante puentes de agua (solo una bacterioclorofila en cada monómero).

Dado que se conoce la estructura del complejo, resultó posible calcular espectros ópticos basados ​​en esta información para compararlos con datos experimentales [4] [5] . En el caso más simple, solo se tiene en cuenta la conjugación excitónica de las bacterioclorofilas [6] . Los modelos más realistas también tienen en cuenta la conjugación pigmento-proteína [7] . Una propiedad importante es la transferencia de energía local (energía posicional) de las bacterioclorofilas, que es individual para cada molécula de pigmento debido a su entorno proteico. Es la energía posicional de las bacterioclorofilas la que determina la dirección del flujo de energía.

Fue posible obtener alguna información sobre la estructura del supercomplejo FMO-RC, que se obtuvo mediante microscopía electrónica [8] [9] y espectros de dicroísmo lineal medidos en trímeros FMO y el complejo FMO-RC. A partir de estas mediciones, quedó claro que son posibles dos orientaciones de FMO en relación con el centro de reacción (RC). La orientación en la que las bacterioclorofilas 3 y 4 se ubican cerca del RC, y las bacterioclorofilas 1 y 6 (siguiendo la numeración original de Fenna y Matthews) miran hacia los clorosomas promueve una transferencia de energía eficiente [10] .

Objeto de prueba

El complejo PMO representa el complejo captador de luz más simple conocido en la naturaleza y, por lo tanto, es un objeto de prueba adecuado para el desarrollo de métodos que luego pueden transferirse a sistemas más complejos, como el fotosistema I. FMO exhibe una coherencia cuántica sorprendentemente larga , que juega un papel importante en los procesos de transferencia de energía [1] .

Reunión de luz

La recolección de luz en la fotosíntesis utiliza procesos mecánicos tanto clásicos como cuánticos y tiene una eficiencia de casi el 100%. En los procesos clásicos, para recibir energía luminosa, un fotón debe llegar a los centros de reacción antes de que se disipe la energía, es decir, en menos de un nanosegundo. Sin embargo, esto no sucede durante la fotosíntesis. Debido a que la energía puede existir en muchos estados de superposición , puede recorrer todas las rutas dentro de un material al mismo tiempo. Cuando el fotón encuentra el destino correcto, la superposición se derrumba y hace que la energía esté disponible. Sin embargo, este no es un proceso puramente cuántico, ya que algunos procesos cuánticos ralentizan los movimientos de objetos cuantificados dentro de un material. Por ejemplo, la localización de Anderson evita la propagación de estados cuánticos en medios desordenados. Dado que un estado cuántico se comporta como una onda, es vulnerable a interferencias e influencias externas. Otro problema es el efecto Zeno cuántico , cuya esencia es que un estado cuántico inestable nunca cambia si se mide/observa continuamente, ya que lo cambia constantemente, evitando que colapse [11] [12] .

La interacción entre los estados cuánticos y el entorno sirve como una especie de medida u observación. La interacción clásica con el entorno cambia la naturaleza ondulatoria del estado cuántico hasta tal punto que interfiere con la localización de Anderson, como resultado de lo cual el efecto Zenón cuántico aumenta la vida útil del estado cuántico, lo que le permite alcanzar el centro de reacción [11] .

Informática

El problema de encontrar un centro de reacción en una matriz proteica es formalmente equivalente a muchos problemas en tecnología informática. Mapear problemas de computación para buscar la energía de excitación del centro de reacción puede hacer que la recolección de luz sea un nuevo tipo de dispositivo de computación, aumentando la velocidad de diseño a temperatura ambiente, obteniendo 100-1000 veces la eficiencia [11] .

Notas

  1. 1 2 Tronrud, DE; Schmid, MF; Matthews, BW Estructura y secuencia de aminoácidos de rayos X de una proteína bacterioclorofila a de Prosthecochloris aestuarii refinada a una resolución de 1,9 A  //  Journal of Molecular Biology : diario. - 1986. - Abril ( vol. 188 , n. 3 ). - Pág. 443-454 . - doi : 10.1016/0022-2836(86)90167-1 . — PMID 3735428 .
  2. Blankenship RE, Brune DC, Olson JC Recordando a John M. Olson (1929-2017) // Investigación de la fotosíntesis. - 2018. - Vol. 137. - Pág. 161-169. -doi : 10.1007/ s11120-018-0489-9 .
  3. Fenna, RE; Matthews, BW Disposición de clorofila en una proteína bacterioclorofila de Chlorobium limicola  (inglés)  // Nature: revista. - 1975. - vol. 258 , núm. 5536 . - pág. 573-577 . -doi : 10.1038/ 258573a0 . — .
  4. Vulto, Simone IE; Neerken, Sieglinde; Louwe, Robert JW; De Baat, Michiel A.; Amesz, enero; Aartsma, Thijs J. Estructura y dinámica del estado excitado en complejos de antena FMO de bacterias fotosintéticas de azufre verde  // The  Journal of Physical Chemistry B : diario. - 1998. - vol. 102 , núm. 51 . - Pág. 10630-10635 . doi : 10.1021 / jp983003v .
  5. Wendling, Markus; Przyjalgowski, Milosz A.; Gülen, Demet; Vulto, Simone IE; Aartsma, Thijs J.; Van Grondelle, Rienk van; Van Amerongen, Herbert van. La relación cuantitativa entre la estructura y la espectroscopía polarizada en el complejo FMO de Prosthecochloris aestuarii : experimentos de refinación y simulaciones  //  Investigación de fotosíntesis: revista. - 2002. - vol. 71 , núm. 1-2 . - pág. 99-123 . -doi : 10.1023/A : 1014947732165 . — PMID 16228505 .
  6. Pearlstein, Robert M. Teoría de los espectros ópticos de la bacterioclorofila, un trímero de proteína de antena de Prosthecochloris aestuarii  //  Investigación de la fotosíntesis: revista. - 1992. - vol. 31 , núm. 3 . - pág. 213-226 . -doi : 10.1007/ BF00035538 . — PMID 24408061 .  (enlace no disponible)
  7. Renger, Tomás; Marcus, R. A.Sobre la relación de la dinámica de proteínas y la relajación de excitones en complejos pigmento-proteína: una estimación de la densidad espectral y una teoría para el cálculo de espectros ópticos  //  Journal of Chemical Physics  : revista. - 2002. - vol. 116 , núm. 22 . - Pág. 9997-10019 . -doi : 10.1063/ 1.1470200. - .
  8. Rémigy, Hervé-W; Stahlberg, Henning; Fotiadis, Dimitrios; Müller, Shirley A; Wolpensenger, Bettina; Engel, Andreas; Hauska, Gunter; Tsiotis, Georgios. El complejo del centro de reacción de la bacteria del azufre verde Chlorobium tepidum : un análisis estructural mediante microscopía electrónica de transmisión de barrido  //  Journal of Molecular Biology : diario. - 1999. - julio ( vol. 290 , n. 4 ). - P. 851-858 . -doi : 10.1006/ jmbi.1999.2925 . —PMID 10398586 .
  9. Rémigy, Hervé-W.; Hauska, Gunther; Muller, Shirley A.; Tsiotis, Georgios. El centro de reacción de las bacterias verdes del azufre: progreso hacia la elucidación estructural  //  Investigación de la fotosíntesis: revista. - 2002. - vol. 71 , núm. 1-2 . - Pág. 91-8 . -doi : 10.1023/A : 1014963816574 . — PMID 16228504 .
  10. Tronrud, DE; Schmid, MF; Matthews, BW Cómo las proteínas desencadenan la transferencia de energía de excitación en el complejo FMO de bacterias verdes de azufre  // Biophysical  Journal : diario. - 2006. - Octubre ( vol. 91 , no. 8 ). - Pág. 2778-2797 . -doi : 10.1529 / biophysj.105.079483 . - . —PMID 16861264 .
  11. 123 MIT . _ La recolección de luz cuántica sugiere una forma de computación completamente nueva . Technologyreview.com (25 de noviembre de 2013). Consultado el 6 de diciembre de 2013. Archivado desde el original el 24 de septiembre de 2015.
  12. Vattay, Gabor & Kauffman, Stuart A. (2013), Evolutionary Design in Biological Quantum Computing, arΧiv : 1311.4688 [cond-mat.dis-nn].