Protaminas

Las protaminas son proteínas  básicas de bajo peso molecular en los núcleos de los espermatozoides de la mayoría de los grupos de animales. Constituyen la fracción de la proteína principal en los espermatozoides de peces maduros .

Función

Las protaminas sirven para organizar la cromatina en los núcleos de los espermatozoides, reemplazando en ella a las histonas .

En los núcleos de las células somáticas y los óvulos , el ADN está asociado con las histonas . La cromatina de los precursores de los espermatozoides, las espermatogonias , contiene histonas básicas asociadas con el ADN ácido, sin embargo, durante la espermatogénesis en la etapa espermátida , las histonas se eliminan del núcleo y el ADN se une a las protaminas para formar nucleoprotaminas .

Esto permite que la cromatina se condense mucho más densamente y reduzca el tamaño del núcleo espermático. A diferencia de la cromatina con participación de histonas, la cromatina con participación de protaminas es inactiva: los procesos de transcripción son imposibles en el núcleo de los espermatozoides .

Composición y diversidad de especies de protaminas

El peso molecular de las protaminas es de 4-12 kDa , las protaminas de pescado contienen hasta 35 residuos de aminoácidos, las protaminas de aves y mamíferos, con mayor frecuencia 50-60 residuos de aminoácidos. Las protaminas de invertebrados todavía son poco conocidas, pero se sabe que las protaminas de moluscos, a diferencia de las protaminas de vertebrados, que contienen una gran cantidad (hasta el 90% en algunos peces) de arginina, también contienen una cantidad significativa de lisina . Una característica de la composición de las protaminas de mamíferos es un contenido bastante alto de cisteína (con un contenido de arginina del 47-61%), lo que conduce a la formación de puentes disulfuro con reticulación de protaminas monoméricas.

En los peces óseos, las protaminas están representadas por una gran cantidad de formas; por ejemplo, en la trucha se han encontrado seis protaminas diferentes con una secuencia de aminoácidos cercana .

Las protaminas espermáticas de la mayoría de las especies de mamíferos están representadas por una sola forma P1, que varía en longitud desde 35 (mono Semnopithecus priam ) hasta 69 ( zarigüeya Pseudochirops cupreus ) residuos de aminoácidos [1] , la única excepción en este momento son los humanos y los ratones. que sintetizan formas de protamina: P1 corta (51 residuos de aminoácidos en ambas especies) y P2 larga (102 y 107 residuos, respectivamente). Tanto la protamina P2 humana como la de ratón se someten a una modificación postraduccional , dividiéndose en fragmentos [2] , [3] , seguidos de su entrecruzamiento con puentes disulfuro en los residuos de cisteína.

Al mismo tiempo, casi todos los mamíferos tienen ambos genes que codifican las protaminas P1 y P2, pero el gen P2 se expresa débilmente [4]

Secuencia de aminoácidos de la protamina humana P1 [5]

10 20 30 40 50 MARYRCCRSQ SRSRYYRQRQ RSRRRRRRSC QTRRRAMRCC RPRYRPRCRR H

puentes disulfuro:

• Intramolecular: 40 - 48
• Intermolecular: 6, 39

Secuencia de aminoácidos de la protamina P2 humana [6]

10 20 30 40 50 MVRYRVRSLS ERSHEVYRQQ LHGQEQGHHG QEEQGLSPEH VEVYERTHGQ 60 70 80 90 100 SHYRRRRHCSR RRLHRIHRRQ HRSCRRRKRR SCRHRRRHRR GCRTRKRTCR RH

Propiedades

• Se disuelven bien en agua, ambientes ácidos y neutros.
• Precipitado por álcalis .
• Sin desnaturalización al calentar.
• Forman sales con ácidos y complejos con proteínas ácidas.

Uso en farmacología

• Para ralentizar la absorción de la insulina , se mezcla con un complejo de protamina poco soluble (llamado así por el autor protamina neutra Hagedorn , indicado por la abreviatura "NPH" o "NPH" en el título).
• El sulfato de protamina sirve como antídoto contra el uso de heparina como fármaco anticoagulante ( anticoagulante ). 1 mg de sulfato de protamina neutraliza 100 UI de heparina. En promedio, la neutralización ocurre dentro de los 5 minutos posteriores a una inyección intravenosa de sulfato de protamina.

Literatura

• Balhorn R. La familia de protaminas de proteínas nucleares espermáticas // Genome Biol. 2007; V.8. N.9. Pág. 227. - https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2375014/

Véase también

• histonas
• Andeksa

Notas

1. ↑ Búsqueda de protamina P1 // Uniprot . Consultado el 27 de abril de 2017. Archivado desde el original el 28 de abril de 2017. (indefinido)
2. ↑ Yoshii, T. Resolución fina de nucleoproteínas de esperma humano mediante electroforesis bidimensional  // Reproducción humana  molecular : diario. - 2005. - 11 de octubre ( vol. 11 , no. 9 ). - pág. 677-681 . - ISSN 1460-2407 1360-9947, 1460-2407 . -doi : 10.1093 / molehr/gah217 .
3. ↑ Carre-Eusebe, D.; Lederer, F.; Le, KHD; Elsevier, SM Procesamiento del precursor de la protamina P2 en ratón. Mapeo de péptidos y análisis de secuencia N-terminal de intermediarios  // Revista  bioquímica : diario. - 1991. - vol. 277 , núm. 1 . - P. 39-45 .
4. ↑ Urich, Klaus. Bioquímica Animal Comparada  (neopr.) . - Springer Science & Business Media , 2013. - P. 33-34. - ISBN 978-3-662-06303-3 .
5. ↑ HSP1_HUMAN Protamina espermática P1 // Uniprot . Consultado el 27 de abril de 2017. Archivado desde el original el 28 de abril de 2017. (indefinido)
6. ↑ PRM2_HUMAN // Uniprot . Consultado el 27 de abril de 2017. Archivado desde el original el 28 de abril de 2017. (indefinido)

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