Reticulos ( ing. reticulon, RTN - en vertebrados; en otros eucariotas - proteínas similares a reticulon , ing. proteínas similares a reticulon, RTNL ) - una familia de proteínas conservadas evolutivamente, que se encuentran principalmente en el retículo endoplásmico y presumiblemente desempeñan un papel en el movimiento de moléculas entre el retículo y el complejo de Golgi , formación de vesículas , morfogénesis de membranas, sin embargo, sus funciones no se limitan a esto, ya que las interacciones de los reticulones no se entienden completamente. [1] Por lo tanto, el reticulón-4 de los mamíferos se expresa en los oligodendrocitos y es un inhibidor del crecimiento del axón. Hay evidencia que relaciona los reticulones con la enfermedad de Alzheimer, la esclerosis lateral amiotrófica .
Se han descrito reticulones en todos los eucariotas , pero no se encuentran en arqueas y bacterias. Hay cuatro genes reticulon conocidos en mamíferos: RTN1 , RTN2 , RTN3 , RTN4 .
Los genes reticulon contienen múltiples intrones y exones , y el empalme alternativo produce diferentes variantes de proteínas. El extremo carboxilo de todas las proteínas de la familia contiene un dominio de homología de reticulón ( RHD ) altamente conservado . Otras regiones de las proteínas muestran una gran variabilidad y difieren incluso dentro del mismo organismo.
El gen RTN4 es interesante porque una de las proteínas que codifica, RTN4A, también conocida como Nogo-A, que inhibe el crecimiento axonal , está ausente en los peces [2] , además, se sabe que el sistema nervioso de los peces es capaz de regeneración significativa cuando se daña .
La estructura general del dominio reticulum-like (RHD) se ha conservado en el proceso de evolución: se adivina en plantas, levaduras y humanos. Incluye dos regiones hidrófobas de 28-36 aminoácidos, presumiblemente integradas en la membrana. Están separados por un bucle hidrófilo de 60-70 aminoácidos de largo, seguido de una cola C-terminal de unos 50 aminoácidos de largo. Se observa [1] que las regiones hidrofóbicas son demasiado grandes en comparación con los dominios transmembrana típicos de las proteínas, que generalmente incluyen alrededor de 20 aminoácidos. La topología de estas regiones no se ha dilucidado completamente.