Fotorrespiración

Fotorrespiración (vía del glicolato, fotosíntesis C 2 )  : liberación de dióxido de carbono y absorción de oxígeno estimulada por la luz en plantas principalmente con tipo C 3 de fotosíntesis . La fotorrespiración también se entiende como una vía bioquímica asociada con la regeneración de una molécula de ácido 3-fosfoglicérico (C3) a partir de dos moléculas de ácido glicólico (C2) y que subyace al intercambio de gases descrito anteriormente. La presencia del mecanismo bioquímico de la fotorrespiración se debe a la importante actividad oxigenasa de RuBisCO , la enzima clave del ciclo de Calvin .

La absorción de oxígeno durante la fotorrespiración se debe a la actividad oxigenasa de RuBisCO en los cloroplastos y al trabajo de la ácido glicólico oxidasa en los peroxisomas . Además, la oxidación del NADH formado en las mitocondrias también está asociada con la captación de oxígeno. La liberación de dióxido de carbono (C1) durante la fotorrespiración ocurre en las mitocondrias y está asociada con la condensación de dos moléculas de glicina (C2) con la formación de una molécula de serina (C3) (trabajo secuencial de dos enzimas: glicina descarboxilasa y serina hidroximetiltransferasa ). Asimismo, en la reacción de condensación de glicina en las mitocondrias se libera amoníaco, que es reutilizado gracias al trabajo de la glutamina sintetasa y la glutaminoxoglutarato aminotransferasa (vía GS/HOGAT). Durante la fotorrespiración , se consume ATP (no se almacena energía) sintetizado durante la fotofosforilación . Además, la oxidación del ácido glicólico en los peroxisomas durante la fotorrespiración es la principal fuente de peróxido de hidrógeno tóxico en la célula vegetal fotosintética.

Historia

La primera evidencia de fotorrespiración fue obtenida en 1920 por el bioquímico alemán Otto Warburg [1] . En el estudio de algas del género Chlorella , se demostró la inhibición de la fotosíntesis (captación de dióxido de carbono) con un aumento en la concentración de oxígeno. Este efecto se observó tanto con intensidades de luz altas como bajas y más tarde se denominó efecto Warburg [2] [3] .

Intercambio de gases y diferencias con la respiración oscura

El consumo total de oxígeno en la luz está determinado por la intensidad de dos procesos: la respiración oscura y la respiración inducida por la luz asociada con las reacciones fotoquímicas de los cloroplastos . La fotorrespiración se activa con altas intensidades de luz, mientras que los procesos de respiración oscura en las plantas se suprimen con la luz. La fotorrespiración aumenta con un aumento en la concentración de oxígeno de 0 a 100%, y la respiración oscura ya está saturada con un 2% de oxígeno [4] [5] . A diferencia de la respiración oscura, el proceso de captación de oxígeno durante la fotorrespiración no se inhibe con los venenos respiratorios típicos, como la azida de sodio (un inhibidor de la citocromo oxidasa mitocondrial ).

Interacción de orgánulos durante la fotorrespiración

La implementación de reacciones de fotorrespiración requiere una estrecha interacción de tres orgánulos de células vegetales: cloroplastos , peroxisomas y mitocondrias . Se ha identificado una de las peroxinas integrales PEX10 de la membrana del peroxisoma , que proporciona interacción y estrecho contacto entre el peroxisoma y el cloroplasto [6] [7] . C 3 HC 4 (Cis 3 -His-Cis 4 ) RING es el dedo de zinc de la proteína PEX10, fundamental para la interacción de los orgánulos. Una mutación que interrumpe la función de este dominio es letal para un embrión de planta en la etapa del corazón. El crecimiento y el desarrollo en mutantes subletales de la proteína PEX10 se normalizan en un entorno enriquecido con CO2 . En una atmósfera normal, los pex10 subletales muestran glioxilato elevado , carotenoides reducidos , clorofilas a y b, y rendimiento cuántico reducido del fotosistema II . La microscopía electrónica muestra cambios en la estructura de los peroxisomas, así como su disociación de los cloroplastos [7] . Al mismo tiempo, las mutaciones puntuales en el motivo TLGEEY conducen a la formación de peroxisomas filamentosos, pero su asociación con los cloroplastos no se altera [8] . Así, PEX10 controla no solo la asociación de peroxisomas con cloroplastos, sino también su estructura.

Especificidad de sustrato de Rubisco

La ribulosa bisfosfato carboxilasa/oxigenasa (Rubisco)  es la enzima clave de la fotosíntesis y cataliza dos reacciones en competencia: la carboxilación y la oxigenación del azúcar de cinco carbonos ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP). La molécula de oxígeno (así como el dióxido de carbono) se une a la forma de endiol de RuBF asociada con la enzima, que existe debido a la isomería de ceto-enol . La constante de Michaelis (concentración de saturación media) para el dióxido de carbono es mucho menor (9 μM) que para el oxígeno (535 μM), es decir, la afinidad de la enzima por el dióxido de carbono es mucho mayor [9] . Sin embargo, la velocidad de reacción de la oxigenasa es alta, ya que la concentración de oxígeno en la atmósfera es del 21 % y el dióxido de carbono  es del 0,04 %. Debido a esto, en plantas C 3 -, la intensidad de la fotorrespiración puede alcanzar el 50% de la intensidad de la fotosíntesis.

Química de la fotorrespiración

Debido a la presencia de actividad oxigenasa en la enzima ribulosa bisfosfato carboxilasa , que cataliza la adición de CO 2 a la ribulosa-1,5-bisfosfato en la etapa inicial del ciclo de Calvin , en lugar de la asimilación de dióxido de carbono bajo la influencia de la misma enzima , el fosfato de ribulosa se oxida con su descomposición en ácido 3-fosfoglicérico , que puede ingresar al ciclo, y en fosfato de ácido glicólico. Se desfosforila y el ácido glicólico se transporta a los peroxisomas , donde se oxida a ácido glioxálico y se amina para dar glicina . En las mitocondrias, la serina y el dióxido de carbono se forman a partir de dos moléculas de glicina. La serina se puede utilizar para la síntesis de proteínas o convertirse en ácido 3-fosfoglicérico y devolverse al ciclo de Calvin.

Condiciones que estimulan la fotorrespiración

Es obvio que una disminución en la concentración de dióxido de carbono conduce a la estimulación de la fotorrespiración. Como se mencionó anteriormente, la fotorrespiración también se intensifica con un aumento en la concentración de oxígeno. Un aumento de la temperatura conduce a una disminución de la estabilidad del enediol intermedio de la reacción catalizada por RuBisCO, lo que favorece la reacción de oxigenación de RuBF. Además, al aumentar la temperatura, la solubilidad del dióxido de carbono disminuye algo más que la solubilidad del oxígeno (aunque es mucho mayor que a cualquier temperatura).

Importancia biológica de la fotorrespiración

Aunque se sabe con certeza que la fotorrespiración reduce la eficiencia de la fotosíntesis y conduce a pérdidas de carbono asimilado, la cuestión de las funciones de la fotorrespiración sigue siendo discutible. La hipótesis principal sugiere que la fotorrespiración surgió como una vía que sirve para la utilización óptima del glicolato formado como resultado de la actividad oxigenasa de RuBisCO. El hecho de que la actividad oxigenasa de RuBisCO no se eliminó en el curso de la evolución aparentemente se explica por el hecho de que la proporción existente de actividades carboxilasa y oxigenasa ha alcanzado el límite determinado por la química de la reacción y no puede aumentarse. Un análisis comparativo de la enzima de diferentes organismos muestra que RuBisCO ya existía hace 3.500 millones de años, cuando había poco oxígeno en la atmósfera, y para entonces ya ocupaba una posición clave en el ciclo de asimilación del carbono durante la fotosíntesis. Al mismo tiempo, su función oxigenasa en condiciones de bajo contenido de oxígeno no desempeñó un papel significativo. A medida que aumentaba el contenido de oxígeno, aumentaba la pérdida de carbono asimilado como resultado de la fotorrespiración, sin embargo, la complejidad de la estructura de RuBisCO aparentemente impedía que la evolución del centro catalítico eliminara la actividad oxigenasa [9] . Esta hipótesis se confirma indirectamente por la falta de éxito significativo en los intentos de ingeniería genética para aumentar la afinidad de RuBisCO con el dióxido de carbono cambiando la secuencia de aminoácidos del sitio activo de la enzima [10] . La fotorrespiración, debida a la reacción de la oxigenasa RuBisCO, evita el agotamiento del dióxido de carbono en el centro activo de esta enzima [11] y, en última instancia, regula el contenido de CO 2 y O 2 en la biosfera [12] [13] .

Debido a que la fotorrespiración reduce la eficiencia de la fotosíntesis, en el curso de la evolución, varias plantas han desarrollado mecanismos que minimizan la fotorrespiración, que no están asociados con la modificación de RuBisCO. Dichos mecanismos incluyen varios tipos de fotosíntesis C4 y fotosíntesis CAM . En estas rutas bioquímicas, la fijación primaria de dióxido de carbono la lleva a cabo la fosfoenolpiruvato carboxilasa ( PEP-carboxilasa ), que finalmente permite que el dióxido de carbono se concentre en el sitio de su asimilación en la reacción de carboxilación de RuBF catalizada por RuBisCO.

Véase también

Literatura

Notas

  1. ↑ Chikov V.I. Photorespiration // Soros Educational Journal, 1996, No. 11, p. 2-8 (enlace no disponible) . Consultado el 27 de enero de 2007. Archivado desde el original el 18 de agosto de 2007. 
  2. ↑ Turner JS, Brettain EG El oxígeno como factor en la fotosíntesis  (sin especificar)  // Biol Rev Camb Philos Soc. - 1962. - febrero ( vol. 37 ). - S. 130-170 . -doi : 10.1111 / j.1469-185X.1962.tb01607.x . — PMID 13923215 .  (enlace no disponible)
  3. ↑ Zelitch I. Capítulo 8, Sección E: Inhibición por O 2 ( El efecto Warburg) // Fotosíntesis, fotorrespiración y productividad vegetal  . - Nueva York: Academic Press , 1971. - P. 253-255. — ISBN 0124316085 .
  4. ↑ Fisiología vegetal / ed. I. P. Ermakova. - M .: "Academia", 2007. - 640 p. — ISBN 978-5-7695-36-88-5 .
  5. ↑ Fotosíntesis. Aspectos fisiológicos-ecológicos y bioquímicos / A.T. Mokronosov, V.F. Gavrilenko, T.V. Zhigalova; edición I. P. Ermakova. - M .: "Academia", 2006. - 448 p. — ISBN 5-7695-2757-9
  6. ↑ Bob B. Buchanan, Wilhelm Gruissem, Russell L. Jones. Bioquímica y Biología Molecular de Plantas . - Segunda edicion. —Chichester, West Sussex. — XV, 1264 pág. — ISBN 9780470714218 .
  7. ↑ 1 2 Uwe Schumann, Jakob Prestele, Henriette O'Geen, Robert Brueggeman, Gerhard Wanner. Requisito del dedo ANILLO de zinc C3HC4 de Arabidopsis PEX10 para la fotorrespiración y el contacto del peroxisoma de la hoja con los cloroplastos  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias  . - Academia Nacional de Ciencias , 2007-01-16. — vol. 104 , edición. 3 . - P. 1069-1074 . - ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490 . -doi : 10.1073/ pnas.0610402104 . Archivado desde el original el 2 de junio de 2018.
  8. ↑ Jakob Prestele, Georg Hierl, Christian Scherling, Stefan Hetkamp, ​​Claus Schwechheimer. Diferentes funciones de las peroxinas del dedo ANILLO de zinc C3HC4 PEX10, PEX2 y PEX12 en la formación de peroxisomas y la importación de proteínas de matriz  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias  . - Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos , 2010-08-17. — vol. 107 , edición. 33 . - Pág. 14915-14920 . — ISSN 0027-8424 . -doi : 10.1073 / pnas.1009174107 .
  9. ↑ 1 2 Bioquímica de las plantas / G.-V. Heldt; por. De inglés. — M. : BINOM. Laboratorio del Conocimiento, 2011. - 471 p. — ISBN 978-5-94774-795-9
  10. ↑ Spreitzer RJ, Salvucci ME Rubisco: estructura, interacciones regulatorias y posibilidades para una mejor enzima  // Annu Rev Plant Biol  : revista  . - 2002. - vol. 53 . - Pág. 449-475 . -doi : 10.1146 / annurev.arplant.53.100301.135233 . —PMID 12221984 . Archivado desde el original el 11 de abril de 2016.
  11. ↑ AU Igamberdiev. Control de la función Rubisco a través del equilibrio homeostático del suministro de CO2  // Frontiers in Plant Science. - 2015. - T. 6 . — ISSN 1664-462X . -doi : 10.3389/ fpls.2015.00106 .
  12. ↑ N. E. Tolbert, C. Benker, E. Beck. Los puntos de compensación de oxígeno y dióxido de carbono de las plantas C3: posible papel en la regulación del oxígeno atmosférico  (inglés)  // Actas de la Academia Nacional de Ciencias . - Academia Nacional de Ciencias , 1995. - Vol. 92 , edición. 24 . - Pág. 11230-11233 . - ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490 . -doi : 10.1073/ pnas.92.24.11230 .
  13. ↑ AU Igamberdiev, PJ Lea. Las plantas terrestres equilibran las concentraciones de O2 y CO2 en la  atmósfera //  Drogas. - Adis Internacional , 2006. - Vol. 87 , edición. 2 . - pág. 177-194 . — ISSN 1573-5079 0166-8595, 1573-5079 . -doi : 10.1007/ s11120-005-8388-2 .
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