ARN 7SL
El ARN 7SL es un ARN largo no codificante que forma parte de la partícula de reconocimiento de señal eucariota ( partícula de reconocimiento de señal , SRP ) . SRP es un pequeño complejo de riboproteínas citoplasmáticas con un factor de sedimentación de 11S que está involucrado en el transporte cotraduccional de proteínas. Solo la secuencia señal N-terminal de la proteína sintetizada liberada del ribosoma es reconocida por la partícula SRP, que luego se une a la subunidad pequeña del ribosoma, ralentiza temporalmente la traducción en este ribosoma y asegura la unión del polipéptido-ribosoma. complejo a la membrana del retículo endoplásmico rugoso [1] . SRP también está involucrado en uno de los mecanismos de transporte postraduccional de proteínas [2]
La SRP eucariota , junto con el ARN 7SL, incluye seis subunidades de proteínas: SRP9 , SRP14 , SRP19 , SRP54 , SRP68 y SRP72 [3] .
Hay al menos tres copias funcionales del gen 7SL RNA en el genoma humano: RN7SL1, RN7SL2 y RN7SL3 . Estos genes son transcritos por la ARN polimerasa III [4] .
Probablemente, a partir del ARN 7SL como resultado de la eliminación de la secuencia central, surgieron las repeticiones Alu , que son una familia común de repeticiones dispersas cortas ( ing. SINE ) [5] .
Estructura
La longitud del ARN 7SL es de unos 300 nucleótidos, la molécula de ARN aislada de SRP tiene un coeficiente de sedimentación de 7S [6] . La estructura secundaria del ARN 7SL tiene ocho elementos helicoidales que se pliegan en un dominio Alu y un dominio S separados por una larga región enlazadora [7] . Se cree que el dominio Alu interviene en la función de ralentizar el alargamiento de la cadena peptídica [7] . Helix 8, que interactúa con el dominio M de la proteína SRP54, media en el reconocimiento de secuencias de señales . La secuencia de la hélice 8 tiene una gran similitud con los ARN homólogos de bacterias y arqueas. Se cree que el complejo SRP19-hélice 6 está involucrado en el ensamblaje de SRP y estabiliza la hélice 8 para unirse a SRP54 [8] .
Descubrimiento
El ARN 7SL se detectó por primera vez en partículas virales oncogénicas de aves y ratones [9] . Posteriormente, se descubrió que el ARN 7SL es un componente estable de las células HeLa no infectadas , donde se asocia con membranas y fracciones de polisomas. En 1980, los biólogos celulares aislaron una "proteína de reconocimiento de señales" (abreviada "SRP") del páncreas canino que facilitaba la translocación de proteínas secretoras a través de la membrana del retículo endoplásmico. Luego se encontró que el SRP contenía un componente de ARN. La comparación de genes SRP de ARN 7SL en diferentes especies mostró que la hélice de ARN 8 7SL está altamente conservada. Las regiones ubicadas cerca de los extremos 5' y 3' del ARN 7SL de mamíferos son similares a la familia dominante de repeticiones Alu en el genoma humano. Ahora se sabe que Alu-DNA se originó a partir de 7SL RNA por eliminación de la región central, seguida de transcripción inversa e integración en varias regiones de los cromosomas humanos. El ARN 7SL también se ha identificado en algunos orgánulos , como los plástidos de muchos organismos fotosintéticos [10] .
Funciones
Transporte de difusión
7SL RNA es una parte integral del dominio pequeño y grande de SRP. La función del dominio pequeño es retrasar la traducción de la proteína hasta que el SRP unido al ribosoma pueda unirse al receptor de SRP residente en la membrana (SR). La unión del preceptor a un SRP cargado con un péptido señal promueve la hidrólisis de dos moléculas de trifosfato de guanosina (GTP). Esta reacción libera SRP del receptor SR y del ribosoma, lo que permite que continúe la traducción y que la proteína entre en el translocón [11] . La proteína cruza la membrana durante la traducción y entra en el interior del retículo endoplásmico [12] .
Clasificación postraduccional
SRP también participa en la clasificación de proteínas después de que se completa su síntesis (clasificación de proteínas postraduccional). En los eucariotas, las proteínas ancladas a la cola con una secuencia de inserción hidrofóbica en su extremo C se transportan al retículo endoplásmico mediante SRP [13] . De manera similar, SRP promueve la importación postraduccional de proteínas codificadas en el núcleo a la membrana tilacoide de los cloroplastos.
Notas
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Literatura
- Kovalskaya ON et al. Anatomía estructural y funcional de una partícula que reconoce señales: de bacterias a humanos // Usp. biológico química. - 2007. - T. 47 . - art. 129 . (Ruso)