Metaloproteinasa de matriz 2

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Estructuras Disponibles

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Lista de ID de PDB
1CK7 , 1CXW , 1EAK , 1GEN , 1GXD , 1HOV , 1J7M , 1KS0 , 1QIB , 1RTG , 3AYU

Identificadores

Símbolo

MMP2 ; CLG4; CLG4A; MPM II; MONA; TBE-1

Identificaciones externas

OMIM: 120360 MGI : 97009 HomoloGene : 3329 ChEMBL : 333 GeneCards : MMP2 Gene

Número CE

3.4.24.24

Ontología de genes
Función	• actividad metaloendopeptidasa • actividad de endopeptidasa de tipo serina • unión a proteínas • enlace de iones de zinc
componente celular	• región extracelular • matriz extracelular proteica • espacio extracelular • núcleo • mitocondria • membrana plasmática • sarcómero
proceso biológico	• angiogénesis • respuesta a la hipoxia • maduración de los vasos sanguíneos • osificación intramembranosa • proteólisis • implantación de embriones • desmontaje de la matriz extracelular • organización de la matriz extracelular • proceso catabólico del colágeno • proceso metabólico de proteínas celulares • morfogénesis de la cara • formación de trabéculas óseas • respuesta celular al estímulo de aminoácidos
Fuentes: Amigo / QuickGO

perfil de expresión de ARN

Más información

ortólogos

Vista

Humano

Ratón

Entrez

RefSeq (ARNm)

RefSeq (proteína)

Lugar geométrico (UCSC)

Canal 16:
55.42 – 55.54 Mb

Canal 8:
92.83 – 92.85 Mb

Buscar en PubMed

[una]

[2]

La metaloproteinasa de matriz 2 (MMP2, MMP-2; gelatinasa A) es una de las proteinasas de matriz extracelular humana codificada por el gen MMP2 en el cromosoma 16 .

MMP2 es específicamente activo sobre el colágeno IV , un componente principal de las membranas basales .

Importancia clínica

Las mutaciones en el gen MMP2 están asociadas con el síndrome de Torg-Winchester ( OMIM 259600 ). [una]

Se han informado niveles elevados de MMP2 en algunos, pero no en todos, [2] estudios de la córnea en el queratocono . En esta enfermedad se supone un desequilibrio de las metaloproteinasas de matriz con sus inhibidores . En particular, los queratocitos estromales de pacientes con queratocono en un estudio mostraron una mayor secreción de MMP2 sin un aumento correspondiente de TIMP . [3]

Interacciones de proteínas

Se ha descrito la capacidad de MMP2 para interactuar con THBS2 , [4] TIMP2 , [5] [6] [7] [8] trombospondina 1 , [4] CCL7 [9] y TIMP4 . [7] [8]

Véase también

MMP9 , "gelatinasa B"

Notas

↑ Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. Una nueva mutación homocigótica de MMP2 en una familia con síndrome de Winchester // Genética : diario. — Sociedad de Genética de América, 2006. - vol. 69 , núm. 3 . - pág. 271-276 . -doi : 10.1111 / j.1399-0004.2006.00584.x . —PMID 16542393 .
↑ Proteinasas colagenolíticas en el queratocono. Mackiewicz Z, Määttä M, Stenman M, Konttinen L, Tervo T, Konttinen YT. Córnea. 2006 junio; 25 (5): 603-10. Fe de erratas en: Córnea. junio de 2006; 25(6):760. PMID 16783151
↑ Queratocono: activación de metaloproteinasa-2 de matriz y modulación TIMP. Smith VA, Matthews FJ, Majid MA, Cook SD. Biochim Biophys Acta. 2006 abril; 1762 (4): 431-9. Epub 2006 17 de febrero. PMID 16516444
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↑ Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Información estructural sobre la formación compleja de metaloproteinasa 2 de matriz latente con inhibidor tisular de metaloproteinasa 2 (inglés) // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América : revista. — Estados Unidos, 2002 . - Mayo ( vol. 99 , n. 11 ). - Pág. 7414-7419 . — ISSN 0027-8424 . -doi : 10.1073/ pnas.102185399 . —PMID 12032297 .
↑ En general, CM; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon UM., Bigg HF., King AE., Roberts C R. Interacciones de dominio en el complejo de activación de gelatinasa A.TIMP-2.MT1-MMP. El ectodominio de la forma de 44 kDa de la metaloproteinasa de matriz tipo 1 de membrana no modula la activación de la gelatinasa A // J. Biol. química : diario. — ESTADOS UNIDOS, 2000 . —diciembre ( vol. 275 , no. 50 ). - Pág. 39497-39506 . — ISSN 0021-9258 . -doi : 10.1074/ jbc.M005932200 . —PMID 10991943 .
↑ 12 Bigg, H. F .; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall CM. Unión específica de alta afinidad del inhibidor tisular de metaloproteinasas-4 (TIMP-4) al dominio similar a la hemopexina terminal COOH de la gelatinasa A humana. TIMP -4 se une a la progelatinasa A y al dominio COOH-terminal de manera similar a TIMP-2 // J. Biol. química : diario. — ESTADOS UNIDOS, 1997 . - junio ( vol. 272 , n. 24 ). - Pág. 15496-15500 . — ISSN 0021-9258 . —PMID 9182583 .
↑ 1 2 Kai, Heidi ST; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilización de un nuevo sistema de expresión de proteína de fusión de mioglobina recombinante para caracterizar el inhibidor tisular de la metaloproteinasa (TIMP)-4 y TIMP-2 Dominio C-terminal y colas por mutagénesis. La importancia de los residuos ácidos en la unión del dominio C de hemopexina MMP-2 // J. Biol. química : diario. — Estados Unidos, 2002 . —Diciembre ( vol. 277 , núm. 50 ). - P. 48696-48707 . — ISSN 0021-9258 . -doi : 10.1074/ jbc.M209177200 . — PMID 12374789 .
↑ McQuibban, GA; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall CM. Inflamación amortiguada por gelatinasa A escisión de la proteína quimioatrayente de monocitos-3 // Ciencia : revista. — ESTADOS UNIDOS, 2000 . — Agosto ( vol. 289 , no. 5482 ). - P. 1202-1206 . — ISSN 0036-8075 . —PMID 10947989 .