Superóxido dismutasa-1

Superóxido dismutasa 1

Estructuras Disponibles

Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB

Lista de ID de PDB

1azv , 1Ba9 , 1dsw , 1fun , 1Hl4 , 1Hl5 , 1kmg , 1l3n , 1Mfm , 1n18 , 1n19 , 1eez , 1ozt , 1ozu , 1p1v , 1pu , 1pu0 , 1rk7 , 1Sos , 1SPD, 1uxll, 1uxm, 2af2, 2c9s, 2c9u, 2c9u, 2C, 2C, 2C, 2C, 2C, 2C9U, 2C, 2C, 2C, 2C, 2C, 2C, 2C , 2C , 2C , 2C , 2C , 2C , 2C , 2C , 2C9V , 2GBT, 2gbu , 2gbv , 2Lu5 , 2mp3 , 2nnx , 2r27 , 2v0a , 2vr6 , 2vr7 , 2vr8 , 2wko , 2wyt , 2wyz , 2wz0 , 2wz5 , 2wz6 , 2xjk , 2xJl , 2ZKW , 2ZKX , 2ZKY , 3CQP , 3CQQ , 3CQqQ , 3CUT . 3ECW , 3GQF , 3GTV , 3GZO , 3GZP , 3GZQ , 3H2P , 3H2Q , 3HFF , 3K91 , 3KH3, 3KH4 , 3LTV , 3QQD , 3RE0 , 3T5W , 4A7G , 4A7Q , 4A7S , 4A7T , 4A7U , 4A7V , 4BCY , 4BCY , 4BCY , 4BCY , 4BCY 4BCY , 4BCY 4BCY , 4BD4 , 4FF9 , 4MCM , 4MCN , 4NIN , 4NIP , 4OH2 , 4XCR

Identificadores

simbolos

SOD1 , ALS, ALS1, HEL-S-44, IPOA, SOD, hSod1, homodímero, superóxido dismutasa 1, soluble, superóxido dismutasa 1, STAHP

Identificaciones externas

OMIM: 147450 MGI: 98351 HomoloGene: 392 GeneCards: 6647

Enfermedades hereditarias relacionadas

Nombre de la enfermedad

Enlaces

esclerosis lateral amiotrofica tipo 1


[una]

Ontología de genes
Funciones	• unión de iones metálicos • unión de enzimas • actividad de oxidorreductasa • actividad de superóxido dismutasa • homodimerización de proteínas • unión de iones de zinc • GO:0001948, GO:0016582 unión de proteínas plasmáticas • unión de iones de cobre • unión de proteína fosfatasa 2B • unión de chaperonas • actividad antioxidante • unión de proteínas similares • actividad de chaperona de cobre superóxido dismutasa
componente celular	• citoplasma • citosol • espacio intermembrana mitocondrial • región extracelular • mitocondrias • proyección neuronal • citoplasma dendrítico • gránulo de núcleo denso • núcleo celular • vaina de mielina • peroxisoma • lisosoma • exosoma • GO:0005578 matriz extracelular • membrana celular • gránulo secretor • nucleoplasma • cuerpo de la célula neuronal • matriz mitocondrial • GO:0016023 vesícula citoplasmática • citoplasma del axón • espacio extracelular • GO:0009327 complejo que contiene proteínas
proceso biológico	• GO:1904089 regulación negativa del proceso apoptótico neuronal • homeostasis celular de células musculares • respuesta al ion cobre • Placentación • respuesta a la anfetamina • GO:0048554 regulación positiva de la actividad catalítica • respuesta al calor • respuesta a sustancias orgánicas • transporte axonal anterógrado • espermatogénesis • respuesta al etanol • organización del citoesqueleto del neurofilamento • contracción del corazón • implantación del embrión • comportamiento locomotor • desarrollo del timo • eliminación de radicales superóxido • GO:0043087, GO:0032313, GO:0032319, GO:0032314, GO:0043088 regulación de la actividad GTPasa • transmisión del impulso nervioso • GO:1904576 respuesta al antibiótico • homeostasis de las células mieloides • GO:0001306 respuesta al estrés oxidativo • proceso metabólico de las especies reactivas del oxígeno • regulación de la diferenciación de células T en el timo • homeostasis de la retina • respuesta a los niveles de nutrientes • proceso biosintético del peróxido de hidrógeno • regulación de la actividad de la proteína quinasa • regulación negativa de la p biosintética del colesterol proceso • respuesta celular al ion potasio • transporte axonal retrógrado • proceso metabólico del glutatión • respuesta al fármaco antipsicótico • regulación a la baja de la apoptosis • respuesta celular al ion cadmio • respuesta al monóxido de carbono • regulación de la presión arterial • respuesta a la lesión del axón • relajación del tejido vascular músculo liso asociado • desarrollo del folículo ovárico • respuesta celular al ATP • respuesta al peróxido de hidrógeno • proceso metabólico del superóxido • mantenimiento de la mielina del sistema nervioso periférico • respuesta al superóxido • GO:0032737 regulación positiva de la producción de citoquinas • regulación del crecimiento de organismos multicelulares • GO:0010260 envejecimiento •generación de anión superóxido•percepción sensorial del sonido•desgranulación plaquetaria • organización de estereocilio de células receptoras auditivas • regulación del potencial de membrana mitocondrial • regulación positiva de la vía de señalización apoptótica intrínseca inducida por estrés oxidativo • regulación positiva del proceso apoptótico • regulación positiva lación de la generación del anión superóxido • regulación del crecimiento de órganos • homeostasis de iones de hierro celular • GO:0001315 respuesta a especies reactivas de oxígeno • respuesta celular al estrés oxidativo • vía de señalización mediada por interleucina-12 • regulación negativa de la respuesta inflamatoria • regulación positiva de la fagocitosis
Fuentes: Amigo / QuickGO

perfil de expresión de ARN

Más información

ortólogos

Tipos

Humano

Ratón

Entrez


6647


20655

Conjunto


ENSG00000142168


ENSMUSG00000022982

UniProt


P00441


P08228

RefSeq (ARNm)


NM_000454


NM_011434

RefSeq (proteína)


NP_000445


NP_035564

Lugar geométrico (UCSC)

Chr 21: 31.66 – 31.67 Mb

Canal 16: 90.02 – 90.02 Mb

Búsqueda en PubMed

[2]

[3]

Editar (humano)

Editar (ratón)

La superóxido dismutasa-1 (SOD1, inglés superoxide dismutase 1 , SOD1) es una enzima antioxidante , una de las tres superóxido dismutasas humanas codificadas por el gen SOD1. La enzima protege el espacio intracelular de los aniones superóxido , catalizando su conversión en oxígeno molecular y peróxido de hidrógeno .

El centro activo de SOD1 contiene un átomo de cobre . Además, el zinc es necesario para estabilizar la estructura de la proteína , por lo que esta superóxido dismutasa suele denominarse Cu,Zn-SOD.

El empalme alternativo conduce a la formación de cinco formas de la enzima, que difieren en su localización en el cuerpo. [una]

Modelos animales

El ratón G93A ( ratón G93A ) es un modelo para la esclerosis lateral amiotrófica.

Importancia clínica

Del 15% al 20% de los casos de esclerosis lateral amiotrófica están asociados con mutaciones en el gen SOD1 [2] .

Se han informado deleciones en el gen SOD1 en dos familias diferentes con queratocono familiar hereditario [3] [4] .

En un pequeño estudio de 18 familias con queratocono, no se observó asociación con SOD1 ni con otro gen candidato , VSX1 . No se observaron mutaciones patogénicas de estos genes en el queratocono en un gran estudio realizado en 2009 [5] , lo que puede indicar la heterogeneidad del queratocono [6] .

Los alelos de pronóstico desfavorable se encuentran en el 20% de los estadounidenses y británicos, así como en el 40-50% de los japoneses. .

Notas

↑ Hirano M., Hung WY, Cole N., Azim AC, Deng HX, Siddique T. Multiple transcripts of the human Cu,Zn superoxide dismutase gene // Biochem . Biografía. Res. común : diario. - 2000. - Septiembre ( vol. 276 , n. 1 ). - Pág. 52-6 . -doi : 10.1006 / bbrc.2000.3427 . —PMID 11006081 .
↑ OMIM - ESCLEROSIS LATERAL AMIOTRÓFICA 1; ELA1 . (indefinido) - información en la base de datos OMIM
↑ Udar N., Atilano SR, Brown DJ, Holguin B., Small K., Nesburn AB, Kenney MC SOD1: un gen candidato para queratocono // Invest . Oftalmol. Vis. ciencia : diario. - 2006. - Agosto ( vol. 47 , no. 8 ). - Pág. 3345-3351 . -doi : 10.1167 / iovs.05-1500 . — PMID 16877401 . (enlace no disponible)
↑ Haplotipos SOD1 en queratocono familiar. Udar N, Atilano SR, Small K, Nesburn AB, Kenney MC. Córnea. 2009 de septiembre; 28 (8): 902-7. PMID 19654524
↑ Stabuc-Šilih M., Stražišar M., Hawlina M., Glavač D. Ausencia de mutaciones patógenas en los genes VSX1 y SOD1 en pacientes con queratocono // Cornea : revista. - 2009. - Diciembre. -doi : 10.1097/ ICO.0b013e3181aebf7a . —PMID 20023586 . (enlace no disponible)
↑ Gajecka M., Radhakrishna U., Winters D., Nath SK, Rydzanicz M., Ratnamala U., Ewing K., Molinari A., Pitarque JA, Lee K., Leal SM, Bejjani BA Localización de un gen para el queratocono a un intervalo de 5,6 Mb en 13q32 // Invest . Oftalmol. Vis. ciencia : diario. - 2009. - Abril ( vol. 50 , no. 4 ). - P. 1531-1539 . -doi : 10.1167 / iovs.08-2173 . —PMID 19011015 . (enlace no disponible)

Enlaces

Los científicos han aclarado el mecanismo de formación de nuevas sinapsis en ratones con esclerosis - Elena Naimark, Elementy.ru, diciembre de 2009

diccionarios y enciclopedias	Britannica (en línea)