Hepsina
La hepsina ( proteasa transmembrana, serina 1; TMPRSS1 ) es una serina proteasa unida a la membrana , un producto del gen HPN [1] [2] .
Estructura y funciones
La hepsina es un miembro de la familia de las serina proteasas [2] . Contiene dominio peptidasa S1 y dominio SRCR . El dominio extracelular del SRCR está formado por tres estructuras secundarias : una hélice alfa de 12 mer , una lámina beta de 5 hebras antiparalelas y una lámina beta de 2 hebras antiparalelas. Dos hojas beta están ubicadas aproximadamente en ángulo recto entre sí, entre las cuales hay una hélice alfa. La función exacta de este dominio extracelular no está clara. Se supone que el dominio SRCR sirve para orientar el dominio de la proteasa cerca del sustrato [3] .
La función fisiológica de la hepsina sigue siendo desconocida. Estudios in vitro muestran que la hepsina es capaz de activar los factores de coagulación VII , XII y IX , pro-uroquinasa y pro - HGF (precursor del factor de crecimiento hepático) [4] .
Importancia clínica
La expresión de hepsina aumenta en el cáncer de próstata y se correlaciona con el riesgo de desarrollo de enfermedades adversas [4] .
Véase también
Notas
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- ↑ 1 2 Entrez Gene: hepsina HPN (proteasa transmembrana, serina 1) . (indefinido)
- ↑ Somoza JR, Ho JD, Luong C., Ghate M., Sprengeler PA, Mortara K., Shrader WD, Sperandio D., Chan H., McGrath ME, Katz BA La estructura de la región extracelular de la hepsina humana revela una serina dominio de proteasa y un nuevo dominio rico en cisteína (SRCR) del receptor depurador (inglés) // Estructura: revista. - 2003. - Septiembre ( vol. 11 , no. 9 ). - P. 1123-1131 . - doi : 10.1016/S0969-2126(03)00148-5 . — PMID 12962630 .
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Literatura
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