El glicosilfosfatidilinositol (anclaje GPI) es un glicolípido que puede unirse al extremo C de una proteína durante la modificación postraduccional . Consiste en un grupo fosfatidilinositol unido por un carbohidrato enlazador ( glucosamina y manosa , unido glucosídicamente a un residuo de inositol ) al aminoácido C-terminal de la proteína madura. Los dos ácidos grasos que componen el grupo fosfatidil-inositol anclan la proteína en la membrana celular .
Las proteínas que aceptan GPI contienen una secuencia señal en el extremo C-terminal que las dirige al retículo endoplásmico. Esta secuencia consta de aminoácidos hidrofóbicos y se sumerge en la membrana ES y posteriormente se escinde, siendo reemplazada por el ancla GPI.
La proteína pasa a través del aparato de Golgi a lo largo de la vía secretora y se libera en el espacio intercelular, donde se mantiene en la capa externa del plasmalema con la ayuda de un ancla. Dado que tales proteínas se mantienen en la membrana exclusivamente por el ancla GPI, su escisión con la ayuda de fosfolipasas conduce a la liberación de la proteína y este proceso está controlado. Esta división se utiliza en la investigación.
La enzima fosfolipasa C escinde el enlace de fosfoglicerol en las proteínas mediante este tipo de modificación postraduccional. El tratamiento con fosfolipasa C da como resultado la separación de proteínas de membrana de la membrana plasmática. El marcador de células T Thy-1 ( acetilcolinesterasa ), así como las fosfatasas alcalinas intestinales y placentarias, se glucosilfosfatidilinositolan y se liberan tras el tratamiento con fosfolipasa C.
Se cree que las proteínas que contienen GPI se ubican preferentemente en balsas lipídicas , lo que sugiere un alto nivel de organización de microdominios de la membrana plasmática.