Las claudinas son una familia de proteínas que son los componentes más importantes de las uniones estrechas donde establecen una barrera paracelular que controla el flujo de moléculas en el espacio intercelular entre las células epiteliales . Tienen cuatro dominios transmembrana, dos extracelulares y un bucle intracelular, y están ubicados en el citoplasma en el extremo N-terminal y el extremo C-terminal.
Las claudinas son proteínas transmembrana pequeñas (20-27 kDa) que se encuentran en muchos organismos, desde nematodos hasta humanos , y tienen una estructura muy similar, aunque este conservadurismo no se aplica a su estructura primaria y genes . La molécula de claudina cruza la membrana celular cuatro veces , su N-terminal y C-terminal se encuentran en el citoplasma ; hay dos bucles extracelulares, que se caracterizan por el más alto grado de conservadurismo. El primer bucle extracelular consta de una media de 53 aminoácidos , y el segundo, siendo un poco más pequeño, de 24 aminoácidos. La región N-terminal suele ser muy corta (4-10 aminoácidos), la secuencia C-terminal varía en longitud de 21 a 63 residuos de aminoácidos y es necesaria para la localización de estas proteínas en uniones estrechas. Se supone que los residuos de cisteína en las moléculas de algunas variedades de claudinas forman un enlace disulfuro . Todas las claudinas humanas (con la excepción de la claudina 12) tienen dominios que les permiten unirse a los dominios PDZ de las proteínas "estructurales".
El nombre de "claudinas" fue dado a esta familia de proteínas en 1998 por los investigadores japoneses Mikio Furuse y Choishiro Tsukito de la Universidad de Kioto. El nombre "claudina" proviene de la palabra latina claudere ("cerrar"), que corresponde al papel de barrera de estas proteínas.
En humanos , la familia de las claudinas está representada por 24 proteínas : CLDN1 , CLDN2 , CLDN3 , CLDN4 , CLDN5 , CLDN6 , CLDN7 , CLDN8 , CLDN9 , CLDN10 , CLDN11 , CLDN12 , CLDN13 , CLDN14 , CLDN15 , CLDN16 , CLDN17 CLDN21 , CLDN22 , CLDN23