Proteólisis
La proteólisis es el proceso de hidrólisis de proteínas catalizada por enzimas denominadas peptídicas hidrolasas o proteasas .
Significado
La proteólisis juega un papel importante en los siguientes procesos en el cuerpo:
- descomposición de las proteínas de los alimentos en aminoácidos debido a la acción de las enzimas digestivas sobre ellas en el estómago y el intestino delgado ;
- división de las propias proteínas del cuerpo en el proceso de metabolismo ;
- la formación de enzimas, hormonas y péptidos biológicamente activos a partir de sus precursores inactivos;
- en las plantas, la proteólisis está involucrada en la movilización de las proteínas de almacenamiento de semillas durante la germinación .
Tipos de proteólisis
La acción de las enzimas proteolíticas se puede dividir en dos categorías:
- proteólisis limitada , en la que la proteasa escinde específicamente uno o más enlaces peptídicos en la proteína diana, lo que suele provocar un cambio en el estado funcional de esta última: las enzimas, por ejemplo, se activan y las prohormonas se convierten en hormonas;
- Proteólisis ilimitada o total , en la que las proteínas se descomponen en aminoácidos individuales.
Clasificación de las proteasas
Según el sitio de ataque de la molécula de sustrato, las enzimas proteolíticas se dividen en endopeptidasas y exopeptidasas :
- las endopeptidasas, o proteinasas, escinden los enlaces peptídicos dentro de la cadena peptídica. Reconocen y se unen a secuencias peptídicas cortas de sustratos e hidrolizan enlaces relativamente específicos entre ciertos residuos de aminoácidos.
- exopeptidasas hidrolizan péptidos desde el final de la cadena: aminopeptidasas - desde el extremo N-terminal, carboxipeptidasas - desde el extremo C-terminal. Finalmente, las dipeptidasas solo escinden dipéptidos .
Las proteasas también se clasifican según el tipo de su mecanismo de catálisis . La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular distingue varias clases de proteasas, que incluyen [1] :
- Serina proteasas
- proteasas aspárticas
- Cisteína proteasas
- metaloproteasas
Proteólisis limitada
La proteólisis limitada es el proceso de escisión de uno o más enlaces peptídicos en una molécula de proteína por una enzima proteasa . La proteólisis limitada es una de las modificaciones postraduccionales reglamentarias . La proteólisis limitada puede cambiar propiedades de proteínas como la actividad enzimática, la capacidad de unirse a otras proteínas, la localización intracelular.
Ejemplos de proteólisis limitada
La proteólisis limitada puede ser utilizada por la célula para varios propósitos:
- para la escisión de secuencias señal N- y C-terminal en el proceso de transporte intracelular de proteínas [2] ;
- para eliminar la parte auxiliar de la cadena polipeptídica de la proproteína, que ayuda a formar la estructura terciaria correcta (péptido C en la proinsulina);
- para activar precursores enzimáticos (enzimas digestivas, proteasas de coagulación sanguínea [3] );
- para cambiar la localización de la proteína (algunas proteínas citoplasmáticas pasan al núcleo después de una proteólisis limitada: SREBP, NF-κB [4] , YB-1 [5] );
- para obtener oligopéptidos fisiológicamente activos a partir de una proteína precursora (escisión de la propiomelanocortina para formar endorfina , hormona adrenocorticotrópica , hormonas estimulantes de melanocitos α y γ y otros péptidos fisiológicamente activos);
- cortar el puente entre los dominios de la proteína, mientras que los dominios generalmente permanecen en contacto entre sí (maduración de la toxina diftérica [3] , formación del factor de proliferación celular HCF-1;
- para la separación de glóbulos de proteína en poliproteínas (esto es típico de los virus) [6] ;
- para obtener varias isoformas de proteínas (la proteólisis limitada de las proteínas Stat5 y Stat6 conduce a la formación de sus isoformas que carecen de dominios activadores de la transcripción).
Notas
- ↑ Unión de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB). Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) (enlace no disponible) . Fecha de acceso: 29 de diciembre de 2012. Archivado desde el original el 5 de enero de 2013.
- ↑ Pushkina NV (1998). Modificaciones postraduccionales de proteínas, editorial RSU, Rostov-on-Don
- ↑ 1 2 Stepanov VM (1996). Biología Molecular. Estructura y funciones de las proteínas, Escuela Superior, Moscú.
- ↑ Goulet, B. y Nepveu, A. Proteólisis completa y limitada en la progresión del ciclo celular // Ciclo celular : diario. - 2004. - vol. 3 . - Pág. 986-989 . — PMID 15254406 .
- ↑ Sorokin, AV, Selyutina, AA, Skabkin, MA, Guryanov, SG, Nazimov, IV, Richard, C., Th'ng, J., Yau, J., Sorensen, PH, Ovchinnikov, LP y Evdokimova, V La escisión mediada por proteasoma de la proteína 1 de unión a la caja Y está vinculada a la respuesta al estrés por daño en el ADN // Embo J: revista. - 2005. - vol. 24 . - Pág. 3602-3612 . -doi : 10.1038/ sj.emboj.7600830 . — PMID 16193061 .
- ↑ Bianchi, E. y Pessi, A. Inhibición de proteasas virales: desafíos y oportunidades // Biopolímeros: revista. - 2002. - vol. 66 . - P. 101-114 . — PMID 12325160 .
Véase también
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