Proteínas de ficobilisoma | |
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Modelo de disposición de las subunidades proteicas en ficobilisoma (tipo semidisco) | |
Identificadores | |
Símbolo | ficobilisoma |
Pfam | PF00502 |
Interpro | IPR001659 |
SCOP | 1 PC |
SUPERFAMILIA | 1 PC |
Estructuras proteicas disponibles | |
Pfam | estructuras |
AP | RCSB AP ; PDBe ; PDBj |
PDBsum | modelo 3d |
Ficobilisomas - (del otro griego φῦκος - algas, lat. bilis - bilis y otro griego σῶμα - cuerpo) orgánulos captadores de luz para el fotosistema II en cianobacterias , algas rojas y glaucofitas . Los ficobilisomas estándar están ausentes en las criptofitas y en aquellas proclorófitas que tienen ficobiliproteínas . En las criptofitas , las ficobiliproteínas se encuentran en el espacio intratilacoideo [1] .
Los ficobilisomas son complejos de proteínas (hasta 600 polipéptidos ) de forma semi-disco o semiesférica (ver imágenes) adheridos a las membranas de los tilacoides . Consisten en una gran cantidad de proteínas cromóforas - ficoboliproteínas - y proteínas de unión combinadas con ellas. Cada ficobilisoma tiene un núcleo de aloficocianina , del que emergen bastones compuestos por discos de ficocianina y (si están presentes) ficoeritrinas o ficoeritrocianina . Los pigmentos están dispuestos en esta secuencia (a partir de las puntas de los bastones): ficoeritrina , luego ficocianina y luego el núcleo de aloficocianina. En el mismo orden se produce el transporte de energía luminosa, y luego a la clorofila a [1] . Sus propiedades específicas están determinadas principalmente por la presencia de grupos prostéricos, que son tetrapirroles lineales , conocidos como ficobilinas , que incluyen ficocianobilina , ficoeritrobilina , ficourobilina y ficobiliviolina . Las propiedades espectrales de las ficobilinas anteriores se ven gravemente afectadas por las proteínas que las rodean.
Cada ficobilina tiene un máximo específico de emisión y absorción en el espectro de luz visible . Además, su estructura y su organización espacial inherente dentro del ficobilisoma hace posible la absorción y transferencia unidireccional de energía luminosa a la clorofila a del fotosistema II . Por lo tanto, las células pueden usar la longitud de onda de la luz en el rango de 500-650 nm , que es inaccesible para la clorofila a , y usarla en la fotosíntesis . Esta es una gran ventaja a grandes profundidades bajo el agua, donde las longitudes de onda de luz más largas se transmiten menos y, por lo tanto, son menos accesibles para la clorofila.
La forma geométrica del ficobilisoma es muy elegante, lo que resulta en una eficiencia de transferencia de energía del 95 %. [2]
Existe una gran variabilidad en la estructura básica del ficobilisoma. Su forma puede ser semicircular (en cianobacterias) o semielipsoidal (en algas rojas).
En general, las ficobiliproteínas han sufrido poca evolución , debido a su función altamente compleja de absorber y transmitir ondas de luz de una determinada longitud de onda. En algunas especies de cianobacterias, en presencia de ficocianina y ficoeritrina , el ficobilisoma puede sufrir una reorganización significativa según el color característico de la luz. En luz verde, la mayoría de los bastones consisten en ficoeritrina roja , que absorbe mejor la luz verde. En luz roja, se reemplazan por ficocianina azul , que absorbe mejor la luz roja. Este proceso reversible se conoce como adaptación cromática complementaria [3] .
Los ficobilisomas se pueden utilizar para fluorescencia rápida, [4] , citometría de flujo [5] , transferencia Western y micromatrices de proteínas . Algunos ficobilisomas tienen un espectro de emisión similar a Cy5 y pueden usarse para el mismo propósito, sin embargo, pueden ser 200 veces más brillantes, con un gran cambio de Stokes , dando más señales para un evento vinculante. Esta propiedad permite la detección de moléculas objetivo de bajo nivel o eventos raros.
Espectros de excitación y emisión de ficobilisomas de algas verdeazuladas (cianobacterias).
Ficobilisomas versus tinción de cianina en un estudio de transferencia Western.
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