Sulfito reductasa

sulfito reductasa

Estructura de la sulfito reductasa de E. coli [1] .
Identificadores
Código KF 1.8.99.1
número CAS 37256-51-2
Bases de datos de enzimas
IntEnz vista IntEnz
BRENDA entrada BRENDA
ExPASy Vista de NiceZyme
metaciclo camino metabólico
kegg entrada KEGG
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Estructuras PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontología de genes AmiGO  • EGO
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CAS 37256-51-2

La sulfito reductasa ( código EC 1.8.99.1 ) es una enzima importante involucrada en el metabolismo del azufre [2] . Cataliza la reducción de sulfito a sulfuro de hidrógeno y agua [2] [3] . Los electrones para la reacción provienen de equivalentes reductores como NADPH , grupos de flavina enlazados o ferredoxina (en plantas ) [4] . En propiedades y estructura, la enzima es similar a la nitrito reductasa .

SO 3 2− (sulfito) + donante de electrones H 2 S (sulfuro de hidrógeno) + donante oxidado + 3 H 2 O

La sulfito reductasa pertenece a la familia de las oxidorreductasas y se ha encontrado en arqueas , bacterias , hongos y plantas [5] . Dependiendo de sus funciones, propiedades catalíticas y características espectrales, se dividen en sulfito reductasas de asimilación y disimilación. El nombre sistemático para esta clase de enzimas de sulfuro de hidrógeno es aceptor oxidorreductasa . Otros nombres comúnmente utilizados son: asimilador de sulfito reductasa y sulfuro de hidrógeno: (aceptor) oxidorreductasa.

La enzima está involucrada en el metabolismo de la selenocisteína y la asimilación del azufre. Contiene dos cofactores unidos covalentemente  , el grupo de hierro y azufre [4Fe-4S] y syrogem  , que transfiere electrones al sustrato . Consta de dos o cuatro subunidades de 64-71 kDa. Cada subunidad tiene un sirohema y un grupo 4Fe-4S. K m SO 3 2- = 10 μM [6] .

Notas

  1. ↑ AP 1AOP ; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED Estructura de sulfito reductasa a 1,6 Å: evolución y catálisis para la reducción de aniones inorgánicos  (inglés)  // Science: revista. - 1995. - Octubre ( vol. 270 , núm. 5233 ). - Pág. 59-67 . -doi : 10.1126 / ciencia.270.5233.59 . —PMID 7569952 .
  2. ↑ 1 2 Parey K., Warkentin E., Kroneck PM, Ermler U. Ciclo de reacción de la sulfito reductasa disimilatoria de Archaeoglobus fulgidus  //  Bioquímica: revista. - 2010. - Vol. 49 , núm. 41 . - Pág. 8912-8921 . -doi : 10.1021/ bi100781f . —PMID 20822098 .
  3. ↑ Pinto R., Harrison JS, Hsu T., Jacobs WR, Leyh TS Reducción de sulfito en micobacterias  //  J. Bacteriol. : diario. - 2007. - Septiembre ( vol. 189 , n. 18 ). - Pág. 6714-6722 . -doi : 10.1128/ JB.00487-07 . —PMID 17644602 .
  4. ↑ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H. Reducción de nicotinamida adenina dinucleótido fosfato-sulfito reductasa de enterobacterias. I. La hemoflavoproteína de Escherichia coli: parámetros moleculares y grupos protésicos  (inglés)  // J. Biol. química  : diario. - 1973. - enero ( vol. 248 , n. 1 ). - pág. 251-264 . —PMID 4144254 .
  5. ↑ Schnell R., Sandalova T., Hellman U., Lindqvist Y., Schneider G. NirA dependiente de Siroheme y [Fe4-S4] de Mycobacterium tuberculosis es una sulfito reductasa con un enlace covalente Cys-Tyr en el sitio activo  ( inglés)  // J. Biol. química  : diario. - 2005. - julio ( vol. 280 , no. 29 ). - Pág. 27319-27328 . -doi : 10.1074/ jbc.M502560200 . — PMID 15917234 .
  6. ↑ Crane BR, Getzoff ED La relación entre la estructura y la función de las sulfito reductasas   // Curr . Opinión Estructura. Biol. : diario. - 1996. - Diciembre ( vol. 6 , no. 6 ). - Pág. 744-756 . - doi : 10.1016/S0959-440X(96)80003-0 . —PMID 8994874 .

Lecturas adicionales