Tirosinasa

tirosinasa
Notación
simbolos TYR; ; OCA1A; OCAIA
CAS 9002-10-2
gen entrez 7299
OMIM 606933
RefSeq NP_000363
UniProt P14679
Otros datos
Código KF 1.14.18.1
Lugar 11 cap. , 11q
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La tirosinasa (monofenol monooxigenasa, ing.  monofenol monooxigenasa ) es una enzima que contiene cobre que cataliza la oxidación de fenoles (por ejemplo, tirosina ). Extendido en muchos seres vivos. La tirosinasa cataliza la síntesis de melanina y otros pigmentos a partir de su precursor tirosina. La presencia de tirosinasa explica el ennegrecimiento de las patatas cortadas o peladas cuando se exponen al aire .

Una de las mutaciones de tirosinasa humana interfiere con la síntesis de melanina y conduce al albinismo ocular y cutáneo tipo I ( albinismo tirosinasa negativo). Esta mutación está presente en una de cada 17.000 personas [1] .

Estructura

Las tirosinasas se encuentran en representantes de todos los reinos de la vida silvestre: plantas , animales y hongos . Las tirosinasas en diferentes especies difieren en estructura, peso molecular y propiedades. Sin embargo, todas las tirosinasas se caracterizan por la misma estructura del centro activo. Consta de dos cationes de cobre , cada uno orientado con tres residuos de histidina . El sitio activo de esta enzima es muy similar al sitio activo de la hemocianina tanto en estructura como en propiedades. Estas dos sustancias parecen tener un origen común. El sitio activo de la tirosinasa es capaz de capturar una molécula de oxígeno , que luego se utiliza para oxidar el sustrato [2] [3] .

La tirosinasa humana es una proteína transmembrana ubicada en las membranas de los melanocitos . La mayor parte de la molécula de tirosinasa, incluido su sitio activo, se encuentra dentro del melanosoma , y ​​solo una pequeña parte se encuentra fuera del melanosoma, en el citoplasma de los melanocitos [4] [5] .

Notas

  1. Witkop CJ. Albinismo: enfermedad de almacenamiento hematológico, susceptibilidad al cáncer de piel y defectos neuronales ópticos compartidos en todos los tipos de albinismo oculocutáneo y ocular   // Ala J Med Sci. - Londres, 1979. - Vol. 16 , núm. 4 . - Pág. 327-330 .
  2. Mayer, AM Polifenol oxidasas en plantas y hongos: ¿a dónde ir? Una revisión  (inglés)  // Fitoquímica. — Londres, 2006. — Vol. 67 , núm. 21 . - P. 2318-2331 .
  3. Jaenicke, E y Decker, H. Tirosinasas de crustáceos forman hexámeros   // Biochem . J.. - Londres, 2003. - No. 371 (Parte 2) . - pág. 515-523 .
  4. Kwon BS, Haq AK, Pomerantz SH, Halaban R. Aislamiento y secuencia de un clon de ADNc para la tirosinasa humana que se mapea en el locus c-albino del ratón   // Proc . nacional Academia ciencia EE.UU. — Londres, 1987. — Vol. 84 , núm. 21 . - Pág. 7473-7477 . Archivado desde el original el 24 de septiembre de 2015.
  5. Theos AC, Tenza D, Martina JA, Hurbain I, Peden AA, Sviderskaya EV, Stewart A, Robinson MS, Bennett DC, Cutler DF, Bonifacino JS, Marks MS, Raposo G. Funciones de la proteína adaptadora (AP)-3 y AP-1 en clasificación de tirosinasa de endosomas a melanosomas  (inglés)  // Mol. Biol. célula. — Londres, 2005. — Vol. 16 , núm. 11 _ - Pág. 5356-5372 .

Enlaces