Proteínas tipo Fez

Las proteínas similares a Fez  son una familia de proteínas en organismos eucariotas que se cree que están involucradas en el crecimiento de los axones neuronales y la formación de haces de fibras nerviosas [1] . El extremo N de la secuencia de aminoácidos de estas proteínas está menos conservado evolutivamente que el extremo C y es muy ácido [1] .

Un gen homólogo en el gusano Caenorhabditis elegans , llamado UNC-76, juega un papel estructural y organizador, así como de señalización en el control del crecimiento y alargamiento de los axones neuronales y en su unión (adhesión) a las neuronas terminales del destino, y en el control de la formación de haces de fibras nerviosas a partir de axones individuales (es decir, el proceso de fasciculación axonal ). El gen UNC-76 tiene un efecto particularmente eficaz sobre el crecimiento y desarrollo del axón y sobre su unión a las neuronas de destino en presencia de otras células nerviosas en la vía de crecimiento del axón [2] . El mismo papel se ha postulado para otras proteínas de la familia FEZ [1] . Las proteínas de la familia Fez incluyen , en particular, las proteínas represoras FEZ1 y  Fez2  , así como las proteínas del factor de transcripción de ADN FEZF1 y FEZF2 dedos de  zinc [ 1 ] .

Para varias proteínas homólogas de la familia Fez, se demostró la capacidad de interactuar con el dominio variable N-terminal V1 de la proteína quinasa C zeta . Esto conduce al movimiento de la molécula de proteína de la familia Fez , que ha entrado en tal interacción , al citoplasma de la célula nerviosa , al menos en los mamíferos [2] .

El dominio C-terminal de las proteínas de la familia Fez probablemente esté involucrado en la formación de enlaces con el dominio regulador de la proteína quinasa C del tipo zeta [2] .

Varios miembros de la familia de proteínas similares a Fez , en particular las proteínas FEZ1 y Fez2 , según un modelo matemático, deberían tener una estructura secundaria denominada bobina-bobina [2] [3] . Se supone que tal estructura secundaria debería permitir que estas proteínas interactúen con las proteínas de señalización de la familia RhoA [2] . Según los modelos matemáticos disponibles, las estructuras secundarias de las proteínas FEZ1 y Fez2 no contienen otros motivos estructurales característicos. Al mismo tiempo , las proteínas FEZF1 y FEZF2 tienen una estructura secundaria característica de los factores de transcripción , en la que hay dedos de zinc y un sitio de unión al ADN [3] .

Algunos miembros de la familia de proteínas tipo Fez , como FEZ1 , se expresan casi exclusivamente en el cerebro . Al mismo tiempo, algunos otros miembros de la familia de proteínas similares a Fez , como Fez2 , también se expresan en otros tejidos . Las funciones de estas proteínas , en particular la proteína Fez2 , en los tejidos extracerebrales aún no se han aclarado por completo, pero se supone que son similares a sus funciones en el cerebro , por ejemplo, controlando el crecimiento, el desarrollo y la diferenciación celular [3] .

Notas

1. ↑ 1 2 3 4 Bloom L., Horvitz HR El gen unc-76 de Caenorhabditis elegans y sus homólogos humanos definen una nueva familia de genes involucrada en el crecimiento axonal y la fasciculación   // Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América  : revista . - 1997. - Abril ( vol. 94 , núm. 7 ). - Pág. 3414-3419 . -doi : 10.1073/ pnas.94.7.3414 . —PMID 9096408 .
2. ↑ 1 2 3 4 5 Kuroda S., Nakagawa N., Tokunaga C., Tatematsu K., Tanizawa K. El homólogo de mamífero de la proteína UNC-76 de Caenorhabditis elegans involucrada en el crecimiento axonal es una proteína que interactúa con la proteína quinasa C zeta  .)  // J. Cell Biol. : diario. - 1999. - febrero ( vol. 144 , no. 3 ). - Pág. 403-411 . doi : 10.1083/ jcb.144.3.403 . —PMID 9971736 .
3. ↑ 1 2 3 Fujita T., Ikuta J., Hamada J., Okajima T., Tatematsu K., Tanizawa K., Kuroda S. Identificación de un homólogo no específico de tejido de la proteína zeta-1 de fasciculación y elongación axonal  ( inglés)  // Bioquímica. Biografía. Res. común : diario. - 2004. - enero ( vol. 313 , n. 3 ). - Pág. 738-744 . -doi : 10.1016/ j.bbrc.2003.12.006 . — PMID 14697253 .

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