La hoja β ( capa plisada β ) es una de las formas de la estructura secundaria regular de las proteínas , ligeramente más rara que la hélice alfa . Las láminas beta están formadas por hebras beta (hebras) unidas lateralmente por dos o tres enlaces de hidrógeno , formando láminas plegadas y ligeramente retorcidas.
La combinación de muchas láminas beta puede conducir a la formación de agregados proteicos y fibrillas, observados en muchas enfermedades humanas y animales, en particular, amiloidosis (incluida la enfermedad de Alzheimer ).
Los términos se tomaron prestados del inglés: β-chain (β-chain) o β-strand (β-strand) es una sección de una cadena polipeptídica con una longitud de 3 a 10 aminoácidos, en forma alargada, casi lineal; Una hoja β (hoja β) es una estructura de al menos dos cadenas β, que están interconectadas por enlaces de hidrógeno .
La estructura de hoja β fue propuesta por primera vez por William Astbury en la década de 1930. Propuso la idea de la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos peptídicos de dos cadenas β paralelas o antiparalelas. Sin embargo, Astbury no tenía suficientes datos sobre la geometría de los enlaces entre aminoácidos para construir un modelo claro, especialmente considerando que desconocía la planaridad del enlace peptídico . Linus Pauling y Robert Corey propusieron un modelo mejorado en 1951 [1] . Su modelo incluía la planitud de los enlaces peptídicos, que habían explicado previamente como resultado de la tautomerización de ceto-enol.
La parte principal de las hebras β se encuentra junto a otras hebras y forma con ellas un extenso sistema de enlaces de hidrógeno entre los grupos C=O y NH de los esqueletos peptídicos. En una hoja β completamente extendida, las hebras β adyacentes suben, luego bajan, luego vuelven a subir, etc. en una dirección La estructura plegada de la hebra β se explica por el hecho de que los ángulos φ y ψ (entre C α y NH y C α y C=O, respectivamente) son inferiores a 180° (−139° y +135°), lo que conduce a una forma de cadena en zigzag. La disposición de las hebras vecinas puede ser paralela o antiparalela, según la dirección de las cadenas peptídicas. La disposición antiparalela es más preferible, ya que en este caso los enlaces de hidrógeno entre cadenas están orientados paralelos entre sí y perpendiculares al eje de simetría de la hoja β.
Una hoja β ideal (una en la que la conformación de la cadena principal de todos los residuos de aminoácidos es la misma) tiene una estructura plana. Sin embargo, en 1973, Chothia notó que en las proteínas, las hojas β siempre están torcidas como una hélice derecha, y casi nunca se encuentran hojas β planas o de hélice izquierda [2] .
Los residuos aromáticos grandes ( Tyr , Phen , Trp ) y los aminoácidos ramificados β ( Tre , Val , Ile ) se encuentran con mayor frecuencia en el medio de la hoja β. Curiosamente, los residuos de aminoácidos como Pro están ubicados en los bordes de las cadenas en la hoja β, presumiblemente para evitar la agregación de proteínas, lo que puede conducir a la formación de amiloides [3] .
Un motivo estructural muy simple que involucra hojas β es la horquilla β , en la que dos hebras antiparalelas están unidas por un bucle corto de dos a cinco residuos, de los cuales uno es a menudo una glicina o una prolina , los cuales pueden adoptar el diedro. conformaciones requeridas para rotación estrecha o bucle de convexidad β . Las hebras individuales también se pueden vincular de formas más complejas con bucles más largos que pueden contener hélices α .
El motivo de la llave griega consta de cuatro hilos antiparalelos adyacentes y bucles que los conectan. Consiste en tres hebras antiparalelas conectadas con horquillas, mientras que la cuarta es adyacente a la primera y está conectada al tercer bucle más largo. Este tipo de estructura se forma fácilmente durante el plegamiento de proteínas [4] . Recibió su nombre de un patrón común en el arte ornamental griego (ver Meandro ).
Debido a la quiralidad de sus aminoácidos constituyentes, todas las hebras exhiben un giro hacia la derecha, evidente en la mayoría de las estructuras de hoja β de orden superior. En particular, el bucle de enlace entre dos hebras paralelas casi siempre tiene una quiralidad cruzada recta, fuertemente favorecida por la tortuosidad inherente de la hoja.Este bucle de enlace a menudo contiene una región helicoidal, en cuyo caso se denomina motivo β-α-β. . Un motivo estrechamente relacionado, llamado motivo β-α-β-α, forma el componente principal de la estructura terciaria de la proteína más comúnmente observada, el cilindro TIMA.
Una topología de proteína simple que consta de 2 o más cadenas β antiparalelas consecutivas conectadas entre sí por bucles de horquilla [5] [6] . Este motivo es común en las hojas β y se puede encontrar en varias arquitecturas estructurales, incluidos los cilindros β y las hélices β.
El motivo de bucle psi (bucle Ψ) consta de dos hebras antiparalelas con una hebra entre ellas, que está conectada a ambos enlaces de hidrógeno. Hay cuatro posibles topologías de hebra para bucles Ψ simples. Este motivo es raro, ya que el proceso que conduce a su formación parece poco probable durante el plegamiento de proteínas. El bucle Ψ se identificó por primera vez en la familia de las proteasas aspárticas [7] .
Las láminas β están presentes en todos los dominios β, α+β y α/β, así como en muchos péptidos o pequeñas proteínas con una arquitectura general mal definida [8] [9] . Todos los dominios β pueden formar cilindros β , sándwiches β , prismas β , hélices β y hélices β .
Las estructuras de lámina plegada β consisten en cadenas polipeptídicas de cadena β extendidas, las cadenas están conectadas a sus vecinas por enlaces de hidrógeno. Debido a esta conformación de columna extendida, las hojas β resisten el estiramiento. Las láminas β de las proteínas pueden realizar movimientos de acordeón de baja frecuencia, observados mediante espectroscopia Raman [10] y analizados mediante un modelo casi continuo [11] .
La hélice β se forma a partir de unidades estructurales repetitivas que consisten en dos o tres hebras β cortas conectadas por bucles cortos. Estos bloques se "apilan" uno encima del otro en espiral, de modo que las sucesivas repeticiones de la misma hebra forman un enlace de hidrógeno entre sí en una orientación paralela. Ver β-hélice
En las hélices β levógiras, los hilos en sí son más bien rectos y sin torcer; las superficies helicoidales resultantes son casi planas, formando una forma prismática triangular regular , como se muestra para la anhidrasa carbónica arcaica 1QRE a la derecha. Otros ejemplos son la enzima de síntesis del lípido A LpxA y las proteínas anticongelantes de insectos con un conjunto regular de cadenas laterales en una cara que imitan la estructura del hielo [12] .
Las hélices β dextrógiras, típicas de la enzima pectato liasa , que se muestra a la izquierda, o la proteína similar a una cola del fago P22, tienen una sección transversal menos regular, son más largas y tienen una muesca en un lado; de los tres bucles enlazadores, uno en serie tiene solo dos residuos de largo, mientras que los otros son variables, a menudo diseñados para formar un enlazador o sitio activo [13] .
La hélice β bilateral (diestra) se encuentra en algunas metaloproteasas bacterianas; sus dos bucles tienen una longitud de seis residuos y se unen a iones de calcio estabilizadores para mantener la integridad estructural, utilizando el esqueleto y los oxígenos de la cadena lateral Asp del motivo de secuencia GGXGXD [14] . Este pliegue se denomina β-roll en la clasificación SCOP.
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