Morfina

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Las morfeínas son proteínas que pueden formar dos o más homo - oligómeros (formas de morfeína) diferentes, pero deben descomponerse y cambiar de forma para convertirse entre formas. La forma alternativa puede ensamblarse en otro oligómero. La forma de la subunidad determina qué oligómero se forma. [1] [2] Cada oligómero tiene un número finito de subunidades ( estequiometría ). Las morfeínas pueden interactuar entre formas en condiciones fisiológicas y pueden existir como un equilibrio de diferentes oligómeros. Estos oligómeros son fisiológicamente relevantes y no son proteínas mal plegadas; esto distingue a la morfina de los priones y el amiloide. Diferentes oligómeros tienen diferente funcionalidad. La interconversión de formas de morfina puede ser la base estructural de la regulación alostérica . [3] [4] Una mutación que altera el equilibrio normal de las formas de morfeína puede servir como base para una enfermedad conformacional. [5] Las características de la morfina se pueden utilizar para el descubrimiento de fármacos. [6] La imagen del cubo (Fig. 1) es un equilibrio de morfeína que contiene dos formas monoméricas diferentes que dictan el ensamblaje del tetrámero o pentámero. La única proteína que funciona como morfeína es la porfobilinógeno sintasa, [7] [8] aunque hay sugerencias en la literatura de que otras proteínas pueden funcionar como morfeínas (para obtener más información, consulte la "Tabla de morfeínas supuestas" a continuación).

Las diferencias conformacionales entre las subunidades de diferentes oligómeros y las diferencias funcionales asociadas de la morfeína sirven como punto de partida para el descubrimiento de fármacos. La función de una proteína depende de la forma oligomérica; por lo tanto, la función de la proteína se puede regular cambiando el equilibrio de las formas. Un compuesto de bajo peso molecular puede cambiar el equilibrio al bloquear o promover la formación de uno de los oligómeros. El equilibrio se puede cambiar con una molécula pequeña que tiene una afinidad de unión predominante por solo una de las formas alternativas de morfina. Se ha documentado un inhibidor de la porfobilinógeno sintasa con este mecanismo de acción. [3]

Importancia para la regulación alostérica

El modelo de morfina de regulación alostérica tiene similitudes y diferencias con otros modelos. [1] [4] [9] El modelo de consenso (el modelo de Monod, Wyman y Changeux (MWC)) de regulación alostérica requiere que todas las subunidades estén en la misma conformación o estado dentro de un oligómero, como el modelo de morfeína. [10] [11] Sin embargo, ni este modelo ni el modelo consistente (el modelo de Koshland, Nemethy y Filmer) tiene en cuenta que una proteína puede disociarse para interconvertirse entre oligómeros. [10] [11] [12] [13]

Implicaciones para el aprendizaje de las relaciones estructura-función de las proteínas

En general, se cree que una secuencia de aminoácidos tendrá solo una estructura cuaternaria fisiológicamente relevante (nativa); la morfina desafía este concepto. El modelo de morfeína no requiere cambios importantes en el plegamiento básico de la proteína. [1] Las diferencias conformacionales que acompañan a la transformación entre oligómeros pueden ser similares a los movimientos de proteínas necesarios para la función de algunas proteínas. [14] El modelo de morfeína destaca la importancia de la flexibilidad conformacional para la funcionalidad de las proteínas y ofrece una posible explicación para las proteínas que exhiben una cinética diferente a la de Michaelis-Menten , histéresis y/o actividad específica dependiente de la concentración de proteína. [9]

Importancia para la comprensión de la base estructural de la enfermedad

El término "enfermedad conformacional" generalmente incluye mutaciones que conducen al plegamiento incorrecto de proteínas que agregan enfermedades como el Alzheimer y las enfermedades de Creutzfeldt-Jakob. [15] Sin embargo, a la luz del descubrimiento de la morfina, esta definición se puede ampliar para incluir mutaciones que cambian el equilibrio de formas oligoméricas alternativas de la proteína. Un ejemplo de tal enfermedad conformacional es la porfiria ALAD , que resulta de una mutación en la porfobilinógeno sintasa que provoca un cambio en su equilibrio de morfeína. [5]

Tabla de proteínas cuyo comportamiento publicado es consistente con el de la morfeína [16]

Las morfeínas son proteínas que pueden formar dos o más homo - oligómeros (formas de morfeína) diferentes, pero deben descomponerse y cambiar de forma para convertirse entre formas. La forma alternativa puede ensamblarse en otro oligómero. La forma de la subunidad determina qué oligómero se forma. [1] [2] Cada oligómero tiene un número finito de subunidades ( estequiometría ). Las morfeínas pueden interactuar entre formas en condiciones fisiológicas y pueden existir como un equilibrio de diferentes oligómeros. Estos oligómeros son fisiológicamente relevantes y no son proteínas mal plegadas; esto distingue a la morfina de los priones y el amiloide. Diferentes oligómeros tienen diferente funcionalidad. La interconversión de formas de morfina puede ser la base estructural de la regulación alostérica . [3] [4] Una mutación que altera el equilibrio normal de las formas de morfina puede ser la base de una enfermedad conformacional. [5] Las características de la morfina se pueden utilizar para el descubrimiento de fármacos. [6] La imagen del cubo (Fig. 1) es un equilibrio de morfeína que contiene dos formas monoméricas diferentes que dictan el ensamblaje del tetrámero o pentámero. La única proteína que funciona como morfeína es la porfobilinógeno sintasa, [7] [8] aunque hay sugerencias en la literatura de que otras proteínas pueden funcionar como morfeínas (para obtener más información, consulte la "Tabla de morfeínas supuestas" a continuación).

Proteína Especies de estudio Código KF número CAS Oligómeros alternativos Efecto
Acetil-CoA carboxilasa-1 Gallus domesticus Código KF 6.4.1.2 9023-93-2 dímero inactivo, dímero activo, más [17] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [18] múltiples/cofunciones de las proteínas. [17]
α-acetilgalactosaminidasa Bos tauro Código KF 4.3.2.2 9027-81-0 monómero inactivo, tetrámero activo [19] La unión/intercambio de sustratos afecta la multimerización, [19] actividad específica dependiendo de la concentración de proteína, [20] diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades, [20] formas oligoméricas conformacionalmente diferentes. [19] [20]
Adenilosuccinato liasa Bacillus subtilis Código KF 4.3.2.2 9027-81-0 monómero, dímero, trímero, tetrámero [21] Las mutaciones cambian el equilibrio de los oligómeros, [22] parámetros cinéticos dependientes de los oligómeros, [22 ] peso molecular dependiente de la concentración de proteínas [22]
Aristoloquen sintasa Penicillium roqueforti Código KF 4.2.3.9 94185-89-4 monómero de orden superior [23] Actividad específica en función de la concentración de proteínas [24]
L-asparaginasa Leptosphaeria michotii Código KF 3.5.1.1 9015-68-3 dímero, tetrámero, octámero inactivo [25] La unión/renovación del sustrato afecta la multimerización [26]
Aspartoquinasa Escherichia coli Código CF 2.7.2.4 y Código CF 1.1.1.3 9012-50-4 monómero, dímero, tetrámero [27] [28] Funciones proteicas múltiples/articuladas, [29] Formas oligoméricas conformacionalmente distintas [28]
ATPasa del transportador ABCA1 Homo sapiens dímero, tetrámero [30] La unión/renovación del sustrato afecta la multimerización. [treinta]
Biotina - (acetil-CoA carboxilasa) holoenzima sintetasa ligasa Escherichia coli Código KF 6.3.4.15 37340-95-7 monómero, dímero [31] Funciones proteicas múltiples/articuladas, [31] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades [32]
Chorismat mutaz Escherichia coli Código KF 5.4.99.5 9068-30-8 dímero, trímero, hexámero Formas oligoméricas conformacionalmente distintas [33]
citrato sintasa Escherichia coli Código KF 2.3.3.1 9027-96-7 monómero, dímero, trímero, tetrámero, pentámero, hexámero, dodecámero [34] La unión/renovación del sustrato afecta la multimerización, [34] el equilibrio característico de los oligómeros, [34] la actividad específica depende de la concentración de proteína, [34] el equilibrio oligomérico dependiente del pH [34]
Cianovirina-N Nostoc ellipsosporum 918555-82-5 monómero y dímero con cambio de dominio [35] [36] Se caracteriza por el equilibrio de oligómeros, [37] [38] formas oligoméricas conformacionalmente diferentes [37] [38]
3-oxoácido CoA transferasa Sus scrofa domestica Código KF 2.8.3.5 9027-43-4 dímero, tetrámero [39] Oligómeros cromatográficamente separables, [39] El sustrato puede estabilizar preferiblemente una forma [39]
Cistationina beta sintasa Homo sapiens Código KF 4.2.1.22 9023-99-8 varias formas que van desde dímero a 16-mer [40] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [41] Las mutaciones cambian el equilibrio de los oligómeros, [42] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades, [41] causando mutaciones de enfermedades en sitios remotos del sitio activo. [43]
D-aminoácido oxidasa Código KF 1.4.3.3 9000-88-8 monómeros, dímeros, oligómeros de orden superior [44] [45] Parámetros cinéticos dependientes de oligómeros. [44] [45]
Dihidrolipoamida deshidrogenasa Sus scrofa domestica Código KF 1.8.1.4 9001-18-7 monómero, dos formas diferentes de dímero, tetrámero [46] Funciones proteicas múltiples/articuladas, [46] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades, [46] Equilibrio oligomérico dependiente del pH, [46] Formas oligoméricas conformacionalmente diferentes. [47] [48] [49]
Dopamina beta monooxigenasa Bos tauro Código KF 1.14.17.1 9013-38-1 dímeros, tetrámeros [50] [51] [52] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [50] [51] [52] Equilibrio de oligómeros caracterizado, [50] [51] [52] Parámetros cinéticos dependientes de oligómeros [50] [51] [52]
Geranilgeranil pirofosfato sintasa / Farnesil transtransferasa Homo sapiens Código KF 2.5.1.29 9032-58-0 hexámero, octámero [53] [54] [55] Las moléculas efectoras afectan la multimerización [54]
GDP-manosa 6-deshidrogenasa Pseudomonas aeruginosa Código KF 1.1.1.132 37250-63-8 trímero, 2 tetrámeros y hexámero [56] [57] Actividad específica dependiente de la concentración de proteína [58] histéresis cinética [58]
Glutamato deshidrogenasa Bos tauro Código KF 1.4.1.2 9001-46-1 hexámeros de orden superior activos e inactivos [59] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [60] caracteriza el equilibrio de los oligómeros [59]
Glutamato racemasa Mycobacterium tuberculosis, Escherichia coli, Bacillus subtilis, Aquifex pyrophilus Código KF 5.1.1.3 9024-08-02 monómero, 2 dímeros, tetrámero [61] [62] [63] [64] [65] Funciones proteicas múltiples/articuladas, [66] [67] [68] Equilibrio oligómero caracterizado, [64] [65] Formas oligoméricas conformacionalmente diferentes [61] [62] [63]
Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa Oryctolagus cuniculas, Sus scrofa domestica Código KF 1.2.1.12 9001-50-7 monómero, dímero, tetrámero [69] Equilibrio caracterizado de oligómeros, [70] Diferentes formas tienen diferentes tipos de actividad [71]
glicerol quinasa Escherichia coli Código KF 2.7.1.30 9030-66-4 monómero y 2 tetrámeros [72] [73] [74] Equilibrio oligomérico caracterizado, [72] [73] [74] [75] Formas oligoméricas conformacionalmente distintas, [75] [76] Funciones efectoras que previenen el movimiento del dominio [76]
integrasa del VIH Virus de la inmunodeficiencia humana-1 Código KF 2.7.7.- monómero, dímero, tetrámero, orden superior. [77] [78] [79] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [80] Funciones sinérgicas múltiples/proteínas, [77] [78] [79] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades [79] [80]
HPr quinasa/fosfatasa Bacillus subtilis, Lactobacillus casei, Mycoplasma pneumoniae, Staphylococcus xylosus Código KF 2.7.1.- / Código KF 3.1.3.- 9026-43-1 monómeros, dímeros, trímeros, hexámeros [81] [82] [83] [84] [85] [86] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [85] funciones de proteínas múltiples/articuladas, [85] diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades, [85] equilibrio oligomérico dependiente del pH [85]
lactato deshidrogenasa Bacilo estearotermófilo Código KF 1.1.1.27 9001-60-9 2 dímeros, tetrámero [87] [88] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [88] Equilibrio oligómero caracterizado, [88] Actividad específica dependiente de la concentración de proteína, [88] Las mutaciones cambian el equilibrio del oligómero, [89] Parámetros cinéticos dependientes del oligómero, [88] Formas oligoméricas conformacionalmente distintas [90 ]
lon proteasa Escherichia coli, Mycobacterium smegmatis Código KF 3.4.21.53 79818-35-2 monómero, dímero, trímero, tetrámero [91] [92] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [91] [92] la unión/recambio del sustrato afecta la multimerización, [91] [92] la actividad específica depende de la concentración de proteína, [93] la histéresis cinética [93]
NAD(P) mitocondrial + enzima málica/malato deshidrogenasa (descarboxilación de oxaloacetato) (NADP+) Homo sapiens Código KF 1.1.1.40 9028-47-1 monómero, 2 dímeros, tetrámero [94] [95] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [94] Las mutaciones cambian el equilibrio de los oligómeros, [96] Histéresis cinética, [95]
peroxirredoxinas Salmonella typhimurium Código KF 1.6.4.- & Código KF 1.11.1.15 207137-51-7 2 dímeros, decámeros Formas oligoméricas conformacionalmente diferentes, [97] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades [98]
Fenilalanina hidroxilasa Homo sapiens Código KF 1.14.16.1 9029-73-6 tetrámero de alta actividad, tetrámero de baja actividad. [99] La unión/renovación del sustrato afecta la multimerización, [100] [101] formas oligoméricas conformacionalmente distintas [102] [103]
Fosfoenolpiruvato carboxilasa Escherichia coli, Zea mays Código KF 4.1.1.31 9067-77-0 dímero inactivo, tetrámero activo [104] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, el equilibrio característico de los oligómeros, [104] histéresis cinética, [104] formas oligoméricas conformacionalmente distintas [105]
Fosfofructoquinasa Bacilo estearotermófilo, Thermus thermophilus Código KF 2.7.1.11 9001-80-3 dímero inactivo, tetrámero activo [104] [106] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [104] [106] Caracterizado por el equilibrio de oligómeros [104] [106]
polifenol oxidasa Agaricus bisporus, Malus domestica, Lactuca sativa L. Código KF 1.10.3.1 9002-10-2 monómero, trímero, tetrámero, octámero, dodecámero [107] [108] Funciones proteicas múltiples/articuladas, [109] La unión/renovación del sustrato afecta la multimerización, [110] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades, [111] Histéresis cinética [110]
Porfobilinógeno sintasa Drosophila melanogaster, Danio rerio Código KF 4.2.1.24 9036-37-7 dímero, hexámero, octámero [112] [113] PBGS es el prototipo de la morfina. [112]
piruvato quinasa Homo sapiens Código KF 2.7.1.40 9001-59-6 dímeros activos e inactivos, tetrámero activo, monómero, trímero, pentámero [114] [115] Formas oligoméricas conformacionalmente distintas [114] [115]
Ribonucleasa A Bos tauro Código KF 3.1.27.5 9901-99-4 monómero, dímero, trímero, tetrámero, hexámero, pentámero de orden superior [116] [117] [118] [119] [120] Funciones múltiples/articuladas de proteínas, [121] [122] [123] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades, [121] [122] [123] Formas oligoméricas conformacionalmente diferentes [117] [119] [120]
Ribonucleótido reductasa musculo muscular Código KF 1.17.4.1 9047-64-7 tetrámero, hexámero [124] [125] [126] [127] Las moléculas efectoras influyen en la multimerización. [127]
S-adenosil-L-homocisteína hidrolasa Dictyostelium discoideum Código KF 3.3.1.1 9025-54-1 tetrámero, etc. [128] [129] [130] Las moléculas efectoras influyen en la multimerización. [128]
Treonina deshidratasa biodegradable / treonina amoníaco-liasa Escherichia coli Código KF 4.3.1.19 774231-81-1 2 monómeros, 2 tetrámeros [131] [132] [133] Las moléculas efectoras afectan la multimerización., [133] Equilibrio característico de los oligómeros, [131] [132] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades [131] [132] [133]
β-triptasa Homo sapiens Código KF 3.4.21.59 97501-93-4 monómeros activos e inactivos, tetrámeros activos e inactivos [134] [135] [136] [137] [138] [139] [140] [141] [142] [143] La actividad específica que depende de la concentración de proteína [144] caracteriza el equilibrio de los oligómeros [144]
factor de necrosis tumoral alfa Homo sapiens 94948-61-5 monómero, dímero, trímero [145] [146] Diferentes asambleas tienen diferentes actividades [147]
Uracilo fosforribosiltransferasa Escherichia coli Código KF 2.4.2.9 9030-24-4 trímero, pentámero [148] Las moléculas efectoras afectan la multimerización, [148] La unión/recambio del sustrato afecta la multimerización, [148] Diferentes ensamblajes tienen diferentes actividades [148]

Notas

  1. ↑ 1 2 3 4 Jaffe, Eileen K. (2005). “Morfeínas: un nuevo paradigma estructural para la regulación alostérica”. Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 30 (9): 490-7. DOI : 10.1016/j.tibs.2005.07.003 . PMID  16023348 .
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  3. ↑ 1 2 3 Lawrence, Sarah H. (2008). "El cambio de forma conduce al descubrimiento de fármacos alostéricos de molécula pequeña". Química y Biología . 15 (6): 586-96. DOI : 10.1016/j.chembiol.2008.04.012 . PMID  18559269 .
  4. ↑ 1 2 3 Selwood, Trevor (2012). "Homo-oligómeros de disociación dinámica y el control de la función de la proteína". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 519 (2): 131-43. DOI : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . PMID22182754  . _
  5. ↑ 1 2 3 Jaffe, Eileen K. (2007). "ALAD Porfiria es una enfermedad conformacional". El Diario Americano de Genética Humana . 80 (2): 329-37. DOI : 10.1086/511444 . PMID  17236137 .
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  11. ↑ 1 2 Monod, Jacque (1965). “Sobre la naturaleza de las transiciones alostéricas: un modelo plausible”. Revista de Biología Molecular . 12 :88-118. DOI : 10.1016/S0022-2836(65)80285-6 . PMID  14343300 .
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