Hemo C

Gema C
General
química fórmula	C 34 H 36 FeN 4 O 4 S 2
Rata. fórmula	C 34 H 36 O 4 N 4 S 2 Fe
Propiedades físicas
Masa molar	684,651 g/ mol
Clasificación
registro número CAS	26598-29-8
PubChem	444125
SONRISAS	CC1=C(C2=CC3=NC(=CC4=C(C(=C([N-]4)C=C5C(=C(C(=N5)C=C1[N-]2)C)C (C)S)C)C(C)S)C(=C3CCC(=O)O)C)CCC(=O)O.[Fe+2]
InChI	InChI=1S/C34H38N4O4S2.Fe/c1-15-21(7-9-31(39)40)27-14-28-22(8-10-32(41)42)16(2)24(36- 28)12-29-34(20(6)44)18(4)26(38-29)13-30-33(19(5)43)17(3)25(37-30)11-23( 15)35-27;/h11-14,19-20H,7-10H2,1-6H3,(H6,35,36,37,38,39,40,41,42,43,44);/q; +2/p-2/t19-,20-;/m0./s1SZYCWQQPTZLPDK-UHFFFAOYSA-L
CHEBI	60562
ChemSpider	392105 y 26331983
La seguridad
NFPA 704	0 0 0
Los datos se basan en condiciones estándar (25 °C, 100 kPa) a menos que se indique lo contrario.
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El hemo C  es un tipo de hemo , se diferencia del hemo B en la presencia de grupos tiol.

Historia

La estructura exacta del hemo C fue publicada a mediados del siglo XX por el bioquímico sueco K. G. Paul. [1] Este trabajo confirmó la corrección de la fórmula propuesta previamente por el gran bioquímico sueco Hugo Theorell . En 1975, la estructura del hemo C se confirmó experimentalmente mediante resonancia magnética nuclear y radiación infrarroja en la forma reducida de Fe (II) del hemo. [2] La estructura del hemo C, incluida la configuración estereoquímica absoluta de los enlaces tioéter, se mostró por primera vez para una proteína de vertebrados [3] y ahora para muchas otras proteínas que contienen hemo C.

Propiedades

El hemo C difiere del hemo B en que los dos radicales laterales de vinilo se reemplazan por dos enlaces tioéter covalentes a la enzima. Estos enlaces evitan que se separe de la holoproteína o el citocromo c con tanta facilidad como el hemo B, que se puede separar de los complejos de hemoproteína incluso en condiciones leves. Esto hace posible la existencia de un número inconmensurablemente grande de diferentes estructuras de citocromos que realizan varias funciones y funcionan principalmente como transportadores de electrones.

El número de moléculas de hemo C unidas a una molécula de proteína varía bastante. Para las células de vertebrados , la regla es una proteína, un hemo, pero las bacterias suelen tener 2, 4, 5, 6 o incluso 16 hemos C por holoproteína. Se cree que un cierto número y posición relativa de hemos no solo está asociado con las funciones de la proteína, sino que también es absolutamente necesario. Por ejemplo, las proteínas que contienen varios hemo C están involucradas en la transferencia de electrones múltiples, de particular importancia es la reacción de reducción de 6 electrones requerida para reducir el nitrógeno atmosférico a dos moléculas de amoníaco. Las hemoproteínas bacterianas se caracterizan por una alta proporción de hemo C a aminoácidos, por lo que el interior de algunos citocromos c suele estar completamente repleto de más grupos hemo que las hemoproteínas normales . Algunos de ellos, generalmente de organismos unicelulares , pueden contener hasta cinco hemo C. [4] Otra enzima importante que contiene hemo C es la coenzima Q, citocromo c reductasa .

Los enlaces tioéter parecen multiplicar la funcionalidad de las holoproteínas. Por lo general, el citocromo c se puede "afinar" a un mayor número de potenciales redox que el citocromo b. Quizás sea por esta razón que el citocromo c es casi omnipresente en todos los niveles de la vida. El hemo C también juega un papel importante en la apoptosis celular , cuando solo unas pocas moléculas de citocromo c citoplasmático que contienen hemo C conducen a la muerte celular programada. [5]

Además de los enlaces covalentes, el hierro en el hemo C también está coordinado por dos cadenas de aminoácidos en los enlaces de coordinación 5 y 6, lo que lo convierte en seis coordinado. Esto es lo que permite que el hierro en el citocromo cambie su valencia, a diferencia del hierro en la hemoglobina, que, independientemente de la adición o liberación de oxígeno, permanece divalente. Por ejemplo, el citocromo c de mamíferos y túnidos contiene un solo grupo hemo C coordinado por cadenas de histidina y metionina [6] . Quizás debido a los dos enlaces covalentes que sostienen el hemo, el hierro en el hemo C a veces se liga con el grupo amino de la lisina o incluso con agua.

Fuentes

1. ↑ Pablo, KG; Högfeldt, Erik; Sillen, Lars Gunnar; Kinell, Per Olof. La división con sales de plata de los enlaces cisteína-porfirina en el citocromo c  // Acta Chemica  Scandinavica : diario. - 1950. - Vol. 4 . - pág. 239-244 . -doi : 10.3891 / acta.chem.scand.04-0239 .
2. ↑ Caughey, WS et al. Heme A de citocromo c oxidasa  (inglés)  // Revista de química biológica  : revista. - 1975. - vol. 250 . - Pág. 7602-7622 .
3. ↑ Takano T., Trus BL, Mandel N., Mandel G., Kallai OB, Swanson R., Dickerson RE Tuna cytochrome c a una resolución de 2,0 A. II. Análisis de la estructura del ferrocitocromo. (Inglés)  // Revista de Química Biológica  : revista. - 1977. - vol. 252 . - Pág. 776-785 . —PMID 188826 .
4. ↑ ¿Características del diodo o del diodo túnel? Resolución de las consecuencias catalíticas de la transferencia de electrones acoplados a protones en una oxidorreductasa multicéntrica . Consultado el 28 de octubre de 2012. Archivado desde el original el 30 de mayo de 2020. (indefinido)
5. ↑ Bowman, SEJ, Bren, KL La química y bioquímica del hemo C: bases funcionales para unión covalente   // Nat . Pinchar. Reps. : diario. - 2008. - Vol. 25 , núm. 6 _ - P. 1118-1130 . -doi : 10.1039/ b717196j . —PMID 19030605 .
6. ↑ Yeh, SR, Han, S. y Rousseau, DL Citocromo c plegamiento y despliegue   // Cuentas de investigación química : diario. - 1998. - vol. 31 , núm. 11 _ - P. 727-735 . doi : 10.1021 / ar970084p .

Véase también

• joya
• Hemo a
• hemo b
• hemoproteínas